Hayata dair sohbetler

 


Stanislav Gennadievich Galaktionov Grigory Valeryanovich Nikiforovich

"Hayata Dair Sohbetler": Genç Muhafız; Moskova; 1977

dipnot

Moleküler biyoloji artık "altın çağını" yaşıyor. Her gün yeni keşifler getiriyor. Sonuçları bir kişinin hayatını değiştirecek. Biyolojik Bilimler Doktoru S. Galaktionov ve Fizik ve Matematik Bilimleri Adayı G. Nikiforovich, bu kitapta protein hakkında, yaşam süreçlerinin özü hakkında büyüleyici bir şekilde anlatılıyor. Yayın, geniş bir okuyucu kitlesine yöneliktir.

Bölüm 1

"Hayat hakkında konuşalım" ifadesi günlük yaşamda o kadar sağlam bir şekilde yerleşmiştir ki, el yazması kitabı gözden geçiren bazı tanıdıklarımız, bir yanlış anlaşılmayı ve hatta başlıkta bir hata olduğunu öne sürdüler. Ancak yanlış anlaşılma yok - ve yalnızca yazarların Rus dilinin gramer yasalarına saygılı tavrı nedeniyle değil. Ne yazık ki, yaklaşan sohbet, bir fincan çay eşliğinde "yaşam boyu" samimi sohbetlere uzaktan bile benzemeyecek.

Filozofların hayat fenomeni dediği o gizemli fenomen hakkında, doğal bilimsel anlayışta hayat hakkında olacak. Söz yok, böyle bir konuşma hem anlatıcı hem de dinleyici için çok daha az çekici, ancak meraklı herhangi bir kişi bundan kaçınamayacak. Er ya da geç, her birimiz kendi kendimize şunu söyleyeceğiz: “En azından prensipte, bir içten yanmalı motorun, ankesörlü telefonun, çalar saatin nasıl düzenlendiğini ve çalıştığını hayal edebiliyorum; Günün neden geceye, kışın yaza dönüştüğünü, gelgitlerin ve güneş tutulmalarının nereden geldiğini anlıyorum. Kendim de dahil olmak üzere herhangi bir canlı organizmanın yapısının ve faaliyetinin temel ilkeleri hakkında nasıl böyle bir fikrim yok? En azından en önemli yaşam süreçlerinin mekanizmaları nelerdir ve genel olarak yaşam olgusu nedir?

Yazarların bazı niyetleri hakkında

Oh hayatın bilmecesini çöz

Eski bir zor bilmece

Birçoğunun zaten kafası karışmış olduğu,

Hiyeroglif şapkalı kafalar,

Türbanlı ve siyah bereli kafalar

Peruklu kafalar ve diğer her türden

Zavallı, ter içinde kalmış insan kafaları...

G. Heine'nin "Kuzey Denizi" döngüsünden şiirinin bu satırları, 1903'te St. Petersburg'da yayınlanan "Hayatın Özü" koleksiyonuna bir kitabe olarak alınmıştır.

Bu koleksiyondaki tüm makaleler çok duygusal, tutkulu bir şekilde yazılmıştır ve tek bir soruna ayrılmıştır: Yaşam olaylarını fizik ve kimya yasalarına dayanarak açıklamak mümkün müdür?

Bu hipotezin savunucuları ve muhalifleri, polemik becerisinde birbirlerinden aşağı değildir, bu nedenle okuyucunun nihai bir seçim yapması kolay değildir. Belki de bu yüzden koleksiyonun derleyicisi Profesör W. Fausek önsözünü şu sözlerle bitiriyor: XXI yüzyılın başında. Heine'nin hakkında böylesine acı bir alayla bahsettiği tüm bu "zavallı, terli insan kafaları" çalıştı mı, çalışıyor mu ve boşuna çalışacak mı? Sanmıyorum, ama nasıl bilmek isterim!'"

Kendi adımıza, incelikli profesörün, Heine'nin "acı alayının" gerçek boyutu hakkında okuyucuyu bilgilendirmediğini ekleyelim. Gerçek şu ki, yukarıdaki pasaj, bir nedenden ötürü denizin dalgalarına atıfta bulunduğu romantik bir genç adamın monologudur ve şiir şu sözlerle biter: "... ve aptal cevabını bekliyor. o."

21. yüzyılın başlamasına daha çok zaman var, ancak şimdi bile benzer bir isimle bir koleksiyonun yayınlanmasının mantıklı olacağından şüphe duyulabilir. Bunu derken, o zamana kadar biyolojik problemlerin tamamen tükeneceğini kastetmedik; ancak şimdi, örneğin, termal fizik alanında araştırma yapan çok sayıda araştırma enstitüsünün varlığına rağmen, "Isının Özü Üzerine" kitapları yayınlanmıyor.

Günümüzde canlı bir organizmada meydana gelen süreçlerin fizik ve kimya dilinde açıklanmasının mümkün olup olmadığı sorusu artık ciddi bir şekilde tartışılmıyor; araştırmacılar sadece her özel durumda bunun nasıl yapılacağı ile ilgilenirler. Dahası, böyle bir konum hiçbir şekilde inanç kaygılarından kaynaklanmaz: basitçe, modern biyoloji, bütününe yaşam dediğimiz bu süreçlerin moleküler organizasyonunun en temel öğelerini zaten biliyor.

Bu, konuşacağımız konu. Bu konuşmayı genel olarak erişilebilir ve hatta biraz anlamsız bir şekilde yürütmeye çalışacağız; yine de okuyucunun belirli bir dikkat konsantrasyonuna ihtiyacı vardır.

... Birkaç yıl önce, açıkça alaycı başlıklarla Rusça çeviride iki kitap çıktı: “Radyo? Çok basit!”, “Televizyon mu? Çok basit! Elbette yazarın şakasını zamanında görmeyenler olmuştur. Elbette, onuncu sayfada bir şakaya kurban gittiklerini fark etmelerine rağmen, kitaba sonuna kadar hakim olmayı başaran okuyucular vardı. Hayır, şüphesiz böyle okuyucular vardı...

Kitabımıza benzer bir alt başlık veremeyiz: “Moleküler Biyoloji mi? Bu…” Birincisi, intihal olur ve ikincisi, bu bir yalan olur ve korkunç bir yalan olur. Üçüncüsü ve son olarak, bu kitap bir ders kitabı olma iddiasında değil. Bahsedilen yayınların yazarı, bunlardan herhangi birini okuduktan sonra bir havya alıp alıcınızın veya TV'nizin arka duvarını kararlı bir şekilde çözmenizi bekliyorsa, yine de okuyucuyu herhangi bir özel girişime yönlendirmekten kaçınmayı umuyoruz. Doğru, eğer bir lise öğrencisiyseniz, örneğin üniversitenin biyofizik bölümüne çekilebilirsiniz; eğer yaşlı bir fizikçiyseniz, gerçek amacınıza dair gecikmiş bir kavrayışa sahip olabilirsiniz. Ancak bu tür vakalar nispeten nadirdir.

Bundan sonra yazılacak her şey basit. Bu basitlik zorlanır, bir elektrik motorunun okul modelinin basitliği, kendi başına çeyrek dönüş bile yapamaz, ancak kasvetli güçlü adamın aksine - tüm bu fırçaları, çapaları, ayakkabıları gösteren gerçek bir motor çok iyi ...

Yaşam süreçlerinin moleküler resmi, bugün bilinen küçük bir parçasında bile fevkalade karmaşıktır ve yalnızca en merkezi fikirleri anlamak için gerekli olan ana hatları korumaya çalışacağız. Tüm önemsiz, küçük ayrıntılar göz ardı edilir, karmaşık süreçler, sunumun basitliği adına kaba şemalarla değiştirilir. (Aynı zamanda yazarlar, “Basitlik hırsızlıktan beterdir” atasözünün geçerliliğinin tamamen farkındadırlar.)

Bu en talihsiz sunum basitliğine ulaşmanın yollarından biri, özellikle yazarlar, deney açıklamalarının tamamen reddedilmesinde görüyorlar; kitap yalnızca nihai olarak formüle edilmiş fikirleri tartışacak, ancak bunun temelini oluşturan deneysel gerçekleri değil ve daha da karmaşık olmayan ve deneyler yapmak için metodolojinin uzun açıklamalarını gerektiren uzun açıklamalar gerektirecek.

Moleküler biyolojinin "tamamen deneysel" kısmından daha kolay bahsetmekten kaçınabileceğimizi umuyoruz, çünkü teorisyenler olarak biz kendimiz tüm bunları yeterince ayrıntılı olarak anlamıyoruz. Yani sadece mesleki sempatilerimizi değil, belli bir cehaleti bile davanın yararına çevirmeye çalışacağız.

Bununla birlikte, sunumun karşılaştırmalı netliği ve ana sonuçlara erişilebilirlik adına nelerden vazgeçmek zorunda kalacağımızın tam bir listesi çok fazla yer kaplayacaktır: gelecekte, hikayemizin akışı içinde, bu tür yerleri işaretleyeceğiz. orta derecede hüzünlü iç çekişlerle.

Elbette, kitabı müsvedde olarak okumuş olan çok yetkin kişiler tarafından daha önce belirtildiği gibi, seçtiğimiz konuyla ilgili önerilen konuşma tarzı tek olası yol değildir. Yine de bizce ona bağlı kalarak okuyucunun çıkarları doğrultusunda hareket ediyoruz.

Organizmadan moleküle mi?

Latince ab ovo ifadesi, herhangi bir yabancı kelime sözlüğüne göre, "en başından" anlamına gelir (bazen parantez içinde gerçek bir çeviri verilir - "yumurtadan"). Bu tam olarak böyle, ab ovo, en azından bir dereceye kadar ciddi bilimsel sorunların etkilendiği herhangi bir edebi eserde sunuma başlanması tavsiye edilir. Hiç şüphe yok ki, bu kitabın yazarlarının tartışacakları sorunlar gerçekten ciddi sorunlar: Okuyucuya hayatın özünün açıklanmasından başka bir şey vaat edilmediğini söylemek bir şaka!

Ancak bu açıklamaya farklı şekillerde başlanabilir. Örneğin, popülerleştirici için son derece elverişli olan "tarihsel dizi" yolundan gitmek, yani basitçe söylemek gerekirse, on altıncı yüzyıldan başlayarak biyolojinin tarihini anlatmak mümkündür (M.Ö. kurs).

Emekleri sayesinde tüm bitki ve hayvan krallığını tek bir tutarlı sınıflandırmaya sığdıran ve her organizmayı belirli bir sınıfa, düzene, cinse vb. atanan geçmişin büyük botanikçileri ve zoologlarından bahsedin. Hayvanların ve bitkilerin bireysel organlarını, çeşitli uyaranlara tepkilerini ve vücuttaki ilişkileri inceleyen fizyologlardan bahsedin. Vücudun en küçük "canlı" kısmı olan hücrenin keşfi ve yapısı hakkında ayrıntılı bilgi verin: çekirdek, protoplazma vb.

Daha sonra, yaşamın özünün sürekli ve çok ustaca düzenlenmiş bir dizi kimyasal reaksiyondan oluştuğunun açıkça gösterildiği, seçkin biyokimyacıların çalışmalarından bahsederdik (bu zaten 19. yüzyılın sonu - 20. yüzyılın başıdır). hücrede gerçekleşir. Ve son olarak, son on yıllarda biyolojide meydana gelen "patlama" renkli bir şekilde anlatılacaktır: yaşam süreçleri "moleküler seviyede" olduğundan, esasen yalnızca iki tür biyolojik molekülle - proteinler ve nükleik asitlerle - ilgilenen moleküler biyolojinin ortaya çıkışı. seviyesi" esas olarak onlara bağlıdır.

Sunumun böyle bir "tarihselciliği", yalnızca yazarları hangi konulardan önce bahsedilmesi ve hangilerinin daha sonra değerlendirilmesi gerektiği konusunda acı verici bir şekilde düşünmek zorunda kalmamasından kurtardığı için uygun değildir (bu arada, okuyucu çok yakında ikna edilmelidir). bu sorunun abartılı olmadığını). Her türlü ilginç tarihsel ayrıntıyı açıklama olasılığı da çok çekici görünüyor: 18. yüzyıl biyologlarının kaşkorse kesiminden ve şapkalarının şeklinden modern Nobel ödüllülerin - moleküler biyologlar, titiz bilim tarihçileri ve en sevilen sigara çeşitlerine kadar. Dünyanın en büyük gazetelerinin muhabirleri, büyük bilim adamlarının hayatlarının en küçük detaylarının bile dibine kadar iniyor. . Ve - hayal edelim - büyük bir Alman zoolog M.'nin yeni bir kabuklu türü keşfinin hikayesi, zavallı kalbinin Barones von N. ...

Dahası, yukarıdaki şemayı takip ederek, çok çeşitli düzeylerdeki bilimsel toplantılarda hala bazen duyulan uğursuz sorudan korkamazsınız: Çok eski zamanlardan beri organizmalarla uğraşan biyologlar neden bazı molekülleri orada incelesinler? Ne yazık ki, bu tür korkular hiçbir şekilde şakacı olarak adlandırılamaz: birkaç yıl önce, biyolojik moleküllerin teorik çalışmasına adanmış bir tezin savunmasına katılırken, baştan sona biyolojik olan bir tez, her ne kadar onunla yürütülmüş olsa da. Matematiksel formüllerin ve elektronik bilgisayarların yardımıyla yazarlar, akademik konsey üyelerinden birinin verdiği soruya tanık oldular: saygıdeğer profesör, tez adayının işi yürütmek için emrinde ne tür organizmalar olduğunu sordu ...

Yine de anlatının "doğal" tarihsel akışının bize sağladığı faydalardan isteksizce vazgeçmek zorunda kalıyoruz. Amacımız moleküler biyolojiden bahsetmek ve bu durumda biyolojinin "organizmadan moleküle" kat ettiği yoldan değil, ters yönde - "molekülden organizmaya" araştırmadan bahsetmek tercih edilir. Tüm yaşam süreçlerinin temeli olan protein moleküllerinin yapısının, özelliklerinin ve oluşum şeklinin açıklamasına dayanarak kapalı bir "temel" yaşam fenomeni şeması oluşturmaya çalışacağız.

Yaklaşımımız kesinlikle orijinal değil; F. Engels'in ünlü tanımını hatırlamak yeterlidir: " Yaşam, protein cisimlerinin var olma biçimidir "; Yazarlar esas olarak bu noktaya dikkat çekiyorlar çünkü sunumlarında moleküler biyolojinin "nükleik" kısmının haklarını büyük ölçüde kısıtlamayı amaçlıyorlar, kendilerini nükleik asitlerin "proteinin varlığını" sağlamadaki rolünü tam olarak göstermek için gerekli olan minimumla sınırlıyorlar. bedenler".

Bununla birlikte, kitabın böyle bir yapısı bizim için oldukça doğal görünüyor, belki de taslak versiyonu profesyonel faaliyetimizin kağıt atığına - protein moleküllerinin çeşitli elementlerinin yapısının hesaplamalarının sonuçlarını içeren bilgisayar çıktılarına - yazıldığı için. Tabii ki, proteinler hakkındaki her konuşma, yaşamın temeli hakkında bir konuşma olmayacak, ancak yaşamın temeli hakkındaki her konuşma, her şeyden önce, proteinler hakkında bir konuşmadır ve biz sadece yaşam hakkında konuşacağız. ..

DNA ile başlayalım

Geçen yüzyılın ortalarında zeki bir genç hanımın eğitimini genellikle Soylu Bakireler Enstitüsü'nde aldığını söylüyorlar. Bu kurumun programına tam anlamıyla hakim olan çalışkan bir mezun, müzik çalmayı, dans etmeyi ve bazı konularda Fransızca konuşmayı biliyordu. O zamandan beri birçok on yıl geçti. Günümüzde, ortalama zeka iddialarına sahip herhangi bir genç bayan (yazarlar, bu biraz arkaik, ancak şüphesiz çok geniş bir terimi modern zamanlara aktarmalarına izin veriyorlar), DNA'nın kalıtsal bilginin taşıyıcısı olduğunu biliyor. Bunu, örneğin E = mc2'den daha az güvenilir bir şekilde biliyor.

Bilgili bir genç hanıma itiraz edecek bir şeyimiz yok elbette. Birincisi, durum böyle olduğu için ve ikincisi, iki veya üç düşüncesiz söz onun entelektüel rahatlık duygusunu kolayca bozabileceği için ve bu, görüyorsunuz, cesur beyefendilere hiç yakışmayan bir davranış. Rahat bilimsel eğitimini Amerikalı yazar R. Sheckley'nin "Tahmini Gezegen" hikayesinden Model yüklenicisi tarafından icat edilen bilimle karşılaştırarak onu pohpohlamak daha iyidir. Modellerin, Dünya gezegeninin müşterisinin - Rab Tanrı'nın - dağların neden bu kadar yüksek ve bu kadar çok okyanus olduğuna dair öfkeli sorularını da tek bir kesin ifadeyle yanıtladığını hatırlıyorum: "Bunlar doğanın yasalarıdır." Çoğu durumda, bu açıklama yeterlidir, ancak er ya da geç düşüncesiz sorular sormaya başlayan kavgacı insanlar vardır.

Neden DNA? Bu genetik bilgi DNA'ya nasıl yerleştirilir?

Önceden bir rezervasyon yapalım: Bu soruların cevabı karmaşık ve henüz tam olarak bilinmiyor, ancak böyle bir cevap bulma yolundaydı ki, sonunda "moleküler biyoloji" teriminin onaylanmasına yol açan inanılmaz olaylar gerçekleşti. ”. Ve bu olmadan, "DNA kalıtsal bilgi içeren bir maddedir" tezinin kendisinin çok genel bir ilkeden çok farklı olmadığını anlamak zor değildir: "Kalıtımın maddi bir taşıyıcısı vardır", tartışmaları var gibi görünüyor. yatıştı.

Bu yüzden DNA ile ilgileniyoruz. En basit anlatımla başlayalım: DNA, deoksiribonükleik asidin kısa adıdır. "Asit" kavramının açıklama gerektirmediğini, "nükleik" ise hücrelerin çekirdeklerinde bulunan "nükleer" anlamına geldiğini varsayacağız (Latince "çekirdek" - çekirdek kelimesinden). Belirsiz "deoksiribo" ön ekinin anlamı daha sonra netleşecek.

İsmi biraz dahiyane olan bu kimyasal bileşiğin molekülleri her organizmanın her hücresinde bulunur. Bununla birlikte, DNA yokmuş gibi görünen hücreler de vardır, ancak öte yandan, ekstranükleer DNA da vardır. Bu sözler üzerine yazarların elinden tutup bariz saçmalığa - "ekstranükleer nükleer asit" - işaret etmek için harekete geçen okuyucudan kısa bir bahane dinlemenizi rica ediyoruz.

Herhangi bir bilim, örneğin mevcut moleküler biyoloji gibi, özellikle hızlı bir şekilde geliştiğinde, yeni terimler neredeyse kontrolsüz bir şekilde ortaya çıkıyor ve sağduyulu dilbilim için zaman kalmıyor. Bunun en iyi örneği, "yumurta akı" anlamına gelen Almanca Eiereiweiß kelimesinin hikayesidir. Her şey çok basit oldu. Ei Almanca'da "yumurta" anlamına gelir, weiß "beyaz"dır, yumurta akı Eiweiß olarak adlandırılması doğaldır. Ancak daha sonra bu terim Almanca'da ve diğer dillerde genel olarak proteinleri bir kimyasal bileşikler sınıfı olarak belirtmek için kullanılmaya başlandı. Ardından, tamamen doğal ve mantıklı bir şekilde, Almanca yeni kelime Eiereiweiß (“yumurta akı” gibi bir şey) ile zenginleştirildi.

Bu ara söz, Alman dilinin iyi bilinen özellikleri hakkında bir kez daha şaka yapma girişimi değildir, özellikle de bunu üstlenen herkes Mark Twain ile rekabet etmek zorunda kalacağı için. Sonunda bu puanla ilgili şüphelerden kaçınmak için, fizyoloji alanından popüler Rusça terime atıfta bulunacağız (Tanrı bunun ne anlama geldiğini bilir, ancak var olduğundan eminiz): "hipoksik hipoksi".

DNA molekülünün yapısı karmaşıktır ve bir kimyagerin bakış açısından dahi dahicedir, ancak genel ilkelerini anlamak yine de zor değildir. DNA bir polimerdir ve herhangi bir polimer gibi oldukça donuk görünümlü bir zincir yapısıdır. DNA zinciri doğrusal olabilir, daha az sıklıkla döngüsel olabilir, ancak asla dallanmaz. Molekülün ana zincirinin - omurga - elemanları, tüm halkalar için ve ayrıca her halkadan uzanan süreçler için aynıdır. Ancak işlemlere bağlı düz moleküler yapılar dört farklı tipte olabilir. Onlar sayesinde DNA zincirinin heterojen olduğu ortaya çıkıyor. Böylece, bu zincirdeki her bağlantı, adlarını hatırlamakta fayda olan dört özel kimyasal bileşikten birini içerebilir: adenin, guanin, sitozin, timin ve bu bileşiklerin kimyasal formüllerini bilmek henüz gerekli değildir. Belki de sadece, bazların her birinin, yapı olarak "riboz" adı verilen şeker molekülüne şaşırtıcı derecede benzeyen bir fragman içerdiğini belirtmekte fayda var; aralarındaki tek fark, ribozun bir oksijen atomu daha içermesi olduğundan, parçaya "deoksiriboz" yani "oksijensiz riboz" adı verilir. Yani artık "deoksiribonükleik" kelimesi tam olarak anlaşılmıştır.

Şifreli talimat

DNA moleküllerinde kalıtsal bilgiyi kaydetme yöntemi, prensipte oldukça basittir: doğası, moleküldeki bazların değişme sırasına göre belirlenir.

Bu, bilgileri kodlamanın çok yaygın bir yoludur, çünkü sonuçta önünüzdeki kitabın içerdiği bilgiler de metnini oluşturan kelimelerdeki harflerin sırasına göre belirlenir. Yalnızca organizmanın nesilden nesile aktardığı "metin", canavarca uzun "sözcüklerden" -DNA moleküllerinden- oluşur ve bu sözcükler yalnızca dört harf içerir: A, G, C ve T - adlarının ilk harflerinden sonra yukarıda listelenen dört baz (bu arada, özel literatürde DNA bazlarının dizisini kaydetmenin yolu budur).

Başka bir deyişle, bir tür üreme hücresi vardır, bir DNA molekülü içerir (veya birkaç on veya birkaç yüz molekül - tek kelimeyle, bir organizmanın genotipini tam olarak tanımlamak için gereken kadar çok - "metnin kendisi") Bu az önce bahsedilen) ve bu hücreden bir porçini mantarı, bir anakonda, bir inek, bir kırlangıç, bir karides, bir ayı, hatta bir dinozor gelişip gelişmeyeceği yalnızca her molekülün bazlarının sırasına bağlıdır. "yaratılışın tacı" - senin ve benim hakkımda. Yani, herhangi bir kişinin kalıtımı, prensip olarak, birkaç kimyasal formülle oldukça doğru ve açık bir şekilde tanımlanabilir!

Hatta bazı ayrıntılı anket severlerin şimdiden bir "kişisel genetik formül" sütunu oluşturmayı düşünmesi bile mümkündür - sonuçta, her bir kişinin genotipi hakkında eksiksiz bilgi içerecektir! Şimdiye kadar, neyse ki, bu hala imkansız: DNA'nın küçük parçalarının bile temel dizisini belirlemek, yetenekli kimyagerlerden oluşan bir ekibin aylarca hatta yıllarca çalışmasını gerektiriyor. Ayrıca, en özlü kayıtta, böyle bir anket sorusunu yanıtlamak için bunun gibi yüzlerce kitap gerekir. Öte yandan, kimyasal analiz yöntemleri gelişiyor ve kişinin gerçekten istemesi gerekiyor ...

"Genetik kişisel dosyanın" kapsamını fazlasıyla abartmışız gibi görünebilir. Ancak Escherichia coli gibi tek bir hücredeki DNA'nın moleküler ağırlığının 2-4 milyar olduğu tahmin ediliyor. Bu, böyle bir hücrenin DNA kelime moleküllerinde 3-6 milyon temel harf olduğu anlamına gelir. Ve bir kişi gibi bir organizma için DNA'dan gelen "metnin" hacmi zaten yaklaşık 2 milyar karakter olacaktır - bu, Büyük Sovyet Ansiklopedisi formatının yaklaşık 145 cildidir.

(Elbette diğer devasa sayılarla okuyucunun hayal gücünü şok edebilirsiniz. Örneğin, insan vücudundaki tüm DNA moleküllerinden oluşan bir iplik ile dünyayı ekvator etrafında kaç kez çevirebileceğinizi hesaplayın. dost tüyler dünyayı defalarca topla sardı - bir yılda üretilen metrelerce kumaş, kilometrelerce çelik tel ve hatta her zaman ekvator boyunca kömürle dolu demiryolu trenleri - biraz ara vermeye karar verdik.

Metinde DNA moleküllerinden kodlanan bilgilerin doğası nedir? Ne yazık ki, bu "türe" roman, drama, hatta bilimsel inceleme denemez. Genotip, büyük olasılıkla, bir organizmanın kendisini inşa etmesi için ihtiyaç duyduğu çok ayrıntılı bir talimattır. Bu talimatın çok hacimli çıkması, doğal olarak organizma dediğimiz sistemin aşırı karmaşıklığından kaynaklanmaktadır. Sistem daha basit olsaydı, örneğin yüzyılın başından kalma bir uçak ve her şeyi tam olarak tüzüğe göre yapmaya alışmış Kaiser ordusunun bir binbaşı olsaydı, o zaman Amerikan komedi filmi Air Adventures'da güzel bir şekilde gösterildiği gibi, bir talimatları içeren ince bir defter yeterlidir - ve dakik bir binbaşı asla dümende oturmaz, zekice tehlikeli bir uçuş yapar.

Sistem ne kadar karmaşıksa, talimat o kadar kalındır. Soyuz-Apollo ortak uçuşuna katılan Sovyet kozmonotlarına verilen talimat bin sayfadan oluşuyordu. Ancak yalnızca astronotların sözde "normal", yani öngörülen durumlardaki davranışlarına ilişkin kuralları listeler. Uzay uçuşu sırasındaki tüm olası durumları kapsayan talimat, dikkatli bir şekilde incelendikten sonra astronotların sırf emeklilik yaşına geldikleri için uçuşa katılamayacakları şeklinde ortaya çıkacaktı. Öyleyse vücut gibi karmaşık bir sistem hakkında ne söyleyebiliriz!

okuyabilir miyiz?

Durmak! Şimdi durma, ara verme ve aynı zamanda şakacı bir ton ve her türlü şakayla (tercihen sonsuza kadar) bir son verme zamanı. Sorunun özüne geldik: Kalıtsal bilginin, resmi olarak konuşursak, dört harfli bir alfabede çok uzun sözcükler olarak yazıldığını biliyoruz. Ancak, bu sadece bir yazma şeklidir. Ve "kayıt" kelimesini kullandığımız için - konunun özüne değil forma atıfta bulunsa da - bu kaydı okuma sürecinin nasıl gerçekleştiğini, sonucu olan süreci de düşünmeliyiz. şu veya bu organizmanın yaratılması.

Bu, elbette, ilk bakışta oldukça garip geliyor. Bununla birlikte, bir yangını söndürmenin bile (her zaman olmasa da) yangın talimatlarının dikkatli bir şekilde okunmasının sonucu olduğunu hatırlayalım. Dolayısıyla, prensip olarak, bu şekilde okumada şaşırtıcı bir şey yoktur. İşte başka, daha yakın bir benzetme: Mükemmel çalışan binlerce ve binlerce CNC takım tezgahı var. Bir parçanın böyle bir makinede bir dereceye kadar üretilmesi, aynı zamanda şifresini okumanın sonucudur - delikli bir kart veya delikli bant üzerine delinmiş koşullu bir dizi delik. Doğru, bu benzetme çıplak gözle bile fark edilen bir tek yanlılıktan muzdariptir: sadece okumanın sonucundan söz eder, mekanizmasından bahsetmez.

Öyleyse, DNA, bir organizma gibi karmaşık bir aygıtın inşa edilmesi için talimat ise, şu soruları sormak oldukça doğaldır: nasıl gerçekleştirilir, nasıl kopyalanır ve nesilden nesile aktarılır? Ayrıca, kaim yaptı?

Modern biyolojinin, en azından en genel anlamda, bu soruların yanıtını bilmesini, esas olarak son yirmi yılda yürütülen amaçlı ve enerjik araştırmalara borçluyuz. Biyolojideki bu yeni “fırtına ve stres” döneminin başarılarının ölçeği ne kadar büyük olacak, ilk başta sadece kültürel topluluğu değil, aynı zamanda biyologların çoğunluğunu da değerlendirmek mümkün değildi. Olayların bu kadar hızlı gelişmesinin nedenleri ve sonuçları kendi başlarına son derece ilginçtir, ancak en önemli sonuçları en azından genel olarak tanıdıktan sonra onlar hakkında konuşmak daha iyidir.

Bir hücredeki DNA molekülü, çok karmaşık yapılar ve çok garip maddelerle çevrilidir. Hücrenin içeriği, kimyasal açıdan yüzlerce farklı bileşiğin karışımıdır. Çoğu, kütle olarak hücrenin ana içeriği olan suda çözülür.

Diğer maddelerin yanı sıra, DNA zincirinin temel halkaları olan dört tip nükleotid de çevredeki DNA solüsyonunda bulunur. Birbirleriyle reaksiyona girerek çiftler, üçlüler ve genel olarak herhangi bir uzunlukta bir DNA zinciri oluşturabilirler. Dolayısıyla, örneğin belirli bir DNA molekülünün bir kopyasını almanız gerekiyorsa, en azından bunun için malzeme var (okuyucudan geçici olarak düşüncesiz sorudan kaçınmasını istiyoruz: "Nereden geldi?"). Ancak hücrenin kendi DNA moleküllerini nasıl kopyalamayı başardığı sorusu...

Koreografik DNA Modeli

Neyse ki, doğanın DNA'yı kopyalamak için tasarladığı moleküler mekanizmanın şematik diyagramı nispeten basit görünmektedir (her ne kadar çok yüzeysel bir yaklaşımla ve dikkatli bir açıklamanın ardından). Çok kısaca söylemek gerekirse, bu böyle gider. Bir hücredeki DNA zincirleri genellikle eşleştirilmiş setler halinde bulunur. Bu setin özelliği, her iki zincirin tüm bazlarının birbirine ikili olarak bağlı olmasıdır ve en önemlisi, bu tür ikili bağlantılar katı bir modele tabidir: adenin yalnızca timin ile eşleştirilebilir ve guanin, sitozin ile eşleştirilebilir. böylece birbirine bağlı bir çift DNA molekülü şuna benzer:

ve yapım aşamasında, eski bir dansı, örneğin bir mazurkayı icra eden bir koreografik topluluğun bir dizi çift üyesini andırır. İyi bir topluluktaki böyle bir ip, yaklaşık olarak aynı kalıplara tabidir: sarışın güzeller esmerlerle birlikte dans eder ve koyu saçlı olanlar sarışınlarla dans eder.

Bu nedenle, DNA'nın her iki sarmalı da kesinlikle birbirine karşılık gelmelidir; yukarıda açıklanan yazışma yöntemine genellikle tamamlayıcılık denir. Adeninin timinle, guaninin sitozinle ve tersinin değiştirilmesiyle, birinin dizisi ikincisinin dizisinden elde ediliyorsa, iki sarmalın tamamlayıcı olduğu söylenir. Bir çift sarmalın bir çift şeridinin, uzunluk olarak bunlardan yalnızca birine karşılık gelen bir metin içerdiğini doğrulamak kolaydır, çünkü tamamlayıcı metin mekanik olarak belirlenir ve artık yeni bilgi taşıyamaz.

Baz çiftlerini bir arada tutan bağların kırılması oldukça kolaydır. Bu olursa, DNA iplikçikleri ayrılmaya başlayacak ve tek tek nükleotidler onlara katılmaya başlayabilir ve bunların bağlanması için ikili kurallar aynı olacaktır: A - T ve D - C.

Birleşen nükleotidler, yalnızca çiftlerinin yarılarıyla değil, aynı zamanda birbirleriyle de bağlanarak yeni bir zincir oluşturacaklardır. Ve orijinal çiftin iplikleri tamamen dağıldığında, bir çiftli set yerine, hücrede iki tane olacak ve onları oluşturan moleküllerin baz dizilimleri çiftler halinde kesinlikle aynı olacaktır.

Bu işleme replikasyon denir. İlk bakışta basit görünüyor; her halükarda, aşağı yukarı düzgün bir koreograf, yukarıdaki açıklamayı kullanarak ve her iki cinsiyetten yeterli sayıda sarışın ve koyu saçlı dansçıya sahip olarak "DNA Replikasyonu" koreografik resmini kolayca sahneleyebilir (bu arada, böyle bir koreograf kesinlikle konu balesinin yetersiz modernliği için eleştirmenlerin görev başında suçlamalarından kaçınmayı başardılar).

Ancak, diğer düşüncesiz sorular hemen akla gelmeye başlar. Peki, örneğin: A-T ve G-C çiftleri birbirini nasıl tanımayı başarıyor? Neden A - C gibi başka tür çiftler yok? Ve benzeri. Okuyucu bu konuda daha sonra bazı açıklamalar alabilir, ancak şimdilik kalbimizde çok değerli olan genç bir hanımefendinin ruhuna uygun basitleştirilmiş bir cevaba katlanmak zorunda kalacak: DNA moleküllerinin eşleştirilmiş komplekslerinin yapısı böyledir.

Metinden metne

Tanınmış şakacı K. Chapek, "Semenderlerle Savaş" adlı romanında, bir Japon gazetesinin semenderler hakkında nasıl süper sansasyonel bir makale yayınladığını yazıyor ... "kelimenin tam anlamıyla şunu söylüyor ...". Kolondan sonra Japonca karakterlerden oluşan iki paragraf vardır.

Biyologlar kendilerini Chapek'in okuyucusu konumunda bulmadılar mı? Sonunda, her şeyi bilen genç bayanın haklı olduğu ortaya çıktı, değil mi: DNA gerçekten kalıtsal bilgilerin taşıyıcısıdır, tüm yaşam süreçlerini belirleyen bir talimattır. Ve her hücre bu talimatı kopyalayabilir: eşleştirme, kopyalama ve benzeri... Ama yine de herhangi bir şey okumak imkansız!

Ama öncelikle, nasıl yazılacağını ve nasıl kopyalanacağını bilmek o kadar da az değil. İkincisi, kopyalama biçiminin okuma biçimiyle, en azından ara aşamalarından biriyle yakından ilişkili olduğu kısa sürede anlaşıldı. İki tür kopyalama olduğu tespit edildi. Bunlardan biri, büyüme ve üreme süreçleriyle bağlantılı olarak kesinlikle gerekli olan DNA moleküllerinin tam olarak yeniden üretilmesi gerçekleştiğinde, daha önce tartışılan replikasyondur, çünkü vücudun her hücresi DNA'nın en az bir kopyasına sahip olmalıdır. kesin talimatlar.

Ancak gerçekte kafeste çok daha fazlası olmalı. Bu nedenle, DNA kopyasıyla birlikte (moleküler biyologların sözlü jargonuna sıkıca giren bir sıfat) bir kopya - ana, referans, yeniden kopyalamaya ve muhtemelen yavru hücreye aktarmaya tabi - talimat zaten defalarca yeniden yazıldı hücrenin kendisinde "çalışma talimatları" şeklinde - moleküller ribonükleik asit veya RNA.

Dikkatli okuyucuya "ribonükleik" sıfatının oluşum ilkesini açıklamaya gerek yoktur - riboz şekeri içerir. Bu nedenle, RNA molekülünün temel bağının yapısı, yalnızca bir oksijen atomunun eklenmesiyle DNA'dan farklıdır. Ancak bir fark daha vardır: Bazlardan biri olan timin, urasil yerine ona çok benzeyen RNA yapısında yer alır. Dolayısıyla RNA'nın kelime-moleküllerindeki harfler şu şekilde olacaktır: A, G, C ve U.

Talimatların RNA diline yeniden yazılması, A - U ve D - C kuralları dikkate alınarak DNA replikasyonu ile aynı şekilde gerçekleşir. Başka bir deyişle, yeniden yazma şemaya göre gerçekleştirilir:

Bütün bunlar bir şekilde film yapımındaki durumu anımsatıyor: dikkatle korunan bir veya birkaç negatif temelinde, binlerce pozitif (yani, bir anlamda tamamlayıcı - ve burada analoji) çalışma bandı yapılıyor.

Böylece bir DNA molekülü, aynı baz dizisine sahip herhangi bir sayıda RNA molekülünün sentezi için bir şablon görevi görebilir. Kalıtsal bilgiyi hücrenin en ücra köşelerine ileten onlardır.

DNA dizisini RNA moleküllerinde kopyalama işlemine transkripsiyon denir. Temel bir bakış açısından, en az ilgi çekici olanıdır; kuru mühendislik mantığını izlerseniz, onsuz da yapabilirsiniz. Gerçekten de, yalnızca bir tür nükleik asit olan RNA ile idare eden virüsler vardır.

Ancak kalıtsal bilginin dönüşümünün bir sonraki aşaması çok önemlidir: RNA bir proteindir. Transkripsiyon söz konusu olduğunda basit bir yeniden yazmadan bahsediyorsak, o zaman çeviriden bahsetmek daha uygun olur.

Hem DNA hem de RNA, dört tip nükleotidden oluşur ve her iki molekül için de yapıları oldukça benzerdir. Kalıtsal bilgiyi kaydetmenin bir sonraki biçimi, zinciri yirmi farklı temel bağlantı türünden oluşan bir polimer olan protein molekülleridir.

Bir protein molekülü, nispeten basit bir yapıya sahip kimyasal bileşikler olan amino asitlerden yapılır:

ve tek tek amino asitler arasındaki tüm fark, sözde yan radikal R'nin yapısında yatmaktadır.

Amino asitlerin kimyasal formüllerini vermeyeceğiz, ancak her ihtimale karşı isimlerini listeliyoruz:

glisin, alanin, valin, izolösin, lösin

serin, treonin, prolin, metiyonin, sistein

arginin, lizin, fenilalanin, tirozin, histidin

triptofan, asparagin, aspartik asit, glutamin, glutamik asit

Tabii ki, onları hatırlamak tamamen isteğe bağlıdır, sadece bu listenin verildiği kitaptaki yeri hatırlamak: gelecekte, metinde bu isimlerden birine rastladığınızda, bahsettiğimizden emin olmak isteyebilirsiniz. amino asit. (Bu arada, yirmi amino asidin hepsinin adını ezberlememe izni, biyokimya sınavlarına hazırlanan her öğrencinin mavi rüyasıdır. Ne yazık ki, rüya tamamen imkansızdır.) Her bir amino asit çifti birbiriyle birleşerek serbest bırakır. bir su molekülü ve böylece keyfi uzunlukta bir zincir oluşturulabilir:

Omurgası, aynı elementin tekrarlandığı - sözde peptit grubu ve pandantifler - yan radikaller - herhangi bir sırayla değişebilen düzenli bir yapıya sahiptir. Böyle bir zincirin temel bir parçasına amino asit kalıntısı denir (kesikli bir çerçeve ile vurgulanır).

Açıklanan bir protein molekülü oluşturma yöntemiyle, bir uçta serbest bir amino grubu - NH2, diğerinde - bir karboksi grubu - COOH olacağını görmek kolaydır. Bu, bir proteindeki amino asit kalıntıları dizisinin (DNA veya RNA'daki bazların yanı sıra) yönlendirildiği, yani herhangi bir amino asit çiftinin, örneğin alanin ve glisin moleküllerinin birbirine bağlanabileceği anlamına gelir. iki farklı yoldan, öyle ki bunlardan birinde glisin kalıntısı, amino grubuyla, ikincisinde karboksi grubuyla bir peptit bağının oluşumuna katıldı.

Birkaç kişiden el ele tutuşarak yüksekte dizilmelerini isteyelim; oluşturmanın iki yolu - soldan sağa veya sağdan sola azalan büyüme - temelde farklı olacaktır. Böyle bir dizilişteki her katılımcı, daha uzun boylu bir komşunun elini sol veya sağ eliyle tutacak ve diziliş yöntemine bağlı olarak, en uzun katılımcının sol veya sağ eli serbest olacaktır. Kesinlik sağlamak için, örneğin, sağ eli ve en kısa katılımcının sol eli olmasını talep edebilirsiniz.

Oldukça benzer bir şekilde, proteinlerin amino asit dizileri genellikle NH2 grubunu taşıyan kalıntıdan (N-terminal kalıntısı olarak adlandırılır) COOH karboksi grubunu taşıyan kalıntıya (C-terminal kalıntısı) doğru yazılır.

Nükleik asitler ve proteinler, temelde farklı yapılara sahip polimerlerdir ve bir RNA molekülünün içerdiği talimatlara dayanan bir protein molekülünün sentezi için çok moleküler mekanizmanın, nispeten basit replikasyon ve transkripsiyon modelleriyle hiçbir ilgisi yoktur. Çok daha karmaşıktır ve organizasyonunun temel ilkelerinin artık bilindiği araştırmacılar için o kadar büyük bir onurdur. Bununla birlikte, henüz bu mekanizma ile ilgilenmiyoruz, ancak RNA dizilerinin protein moleküllerinin diline tamamen resmi bir "çevirisi" sorunuyla ilgileniyoruz.

Elbette, yirmi harfli bir alfabenin bir karakter dizisinin dört harfli bir alfabenin bir karakter dizisiyle iletilmesinde temelde imkansız olan hiçbir şey yoktur. En azından bir dizi nokta ve çizginin Rusça metne çevrildiği Mors kodunu hatırlayalım (ve bu, sayılar ve noktalama işaretleriyle birlikte yaklaşık 50 farklı karakterdir). Ancak, Mors kodu insanlar tarafından icat edildi ...

Bir protein molekülündeki amino asit kalıntılarının dizisinin RNA'nın nükleotit dizisi tarafından belirlendiği, birçok incelikli ve ustaca deney temelinde biyologlar için netleştiği andan itibaren, kodlama yöntemi sorunu, günümüzün en acil sorunu haline geldi. hem deneyciler hem de teorisyenler. Genetik kodu deşifre eden destandaki ana karakterlerin - Amerikalılar M. Nirenberg, S. Ochoa ve İngiliz F. Crick - isimlerini listelemekle yetinerek yine tarihsel ara sözlerden kaçınacağız. Çabalarının meyvelerine dönelim.

Biçimsel bir bakış açısından, genetik kodun yapısı nispeten basittir. Okurken, RNA zincirindeki nükleotid dizisi zihinsel olarak üçlü bazlara bölünür (sadece zihinsel olarak, çünkü böyle bir alt bölümün yapısal belirtileri yoktur). Daha sonra, ortaya çıktığı gibi, her üçlü, yirmi amino asit kalıntısından biriyle ilişkilendirilebilir. Tüm olası üçlülerin (üçlüler olarak da adlandırılır) toplam sayısı 64'tür (yani 4x4x4), bu nedenle kalanların çoğu birkaç şekilde kodlanabilir. Ek olarak, protein molekülü olan amino asit "metninin" başlangıcını ve sonunu gösteren iki özel üçlü vardır.

Artık elinizin altında bir kod tablosu olduğundan, RNA dizisinin metnini kolayca protein diline çevirebilirsiniz. Ayrıca, bu kitap bir ders kitabı olsaydı, yazarların "Bağımsız Alıştırmalar" bölümünde böyle bir çevirinin birkaç sayfasını sunacağından emin olabilirsiniz.

Bir protein molekülünü oluşturan amino asitler grubuyla ilgili olarak bir açıklama daha yapılmalıdır. Çeşitli organizmalarda, listelenen yirmiye ek olarak, H2N-CHR-COOH yapısal formülüne sahip birkaç düzine başka amino asit de serbest formda bulunur. Birçoğu metabolizmada çok önemli bir rol oynar, ancak hiçbiri protein sentezinde yer almaz. Daha doğrusu, bazen bu tür amino asitler bir protein molekülünün bileşiminde bulunur, ancak her zaman RNA'dan protein dizisini "okurken", karşılık gelen pozisyonlarda "normal" kalıntıların mevcut olduğu ve ancak daha sonra ortaya çıktığı ortaya çıkar. sentez tamamlanır, yan radikalleri değiştirilir.

Kod sözlüğünde yer alan 20 amino asit bazen "sihirli set" olarak adlandırılır. Bu isim, proteinlerin bileşiminde vücutta serbest halde bulunan amino asitlerin yalnızca bir kısmını bulan "kod öncesi" dönemin biyokimyacılarının şaşkınlığını yansıtıyor. Kodun yapısının oluşturulması, iç uygunluğunu açıklamasa da, en azından tam da böyle bir durumun kökenini gösterir.

Yazarlar benimsedikleri dörtnala temposunu şimdiden hissetmeye başladılar. Elbette kısalık, yeteneğin kız kardeşidir, ancak modern moleküler biyolojinin temelini ve gururunu oluşturan bilgileri bu kadar kısa ve öz bir biçimde sunmak yalnızca zor değil, aynı zamanda biraz tatsız. Polifenilalanin sentezinin poliurasil üzerinde nasıl gerçekleştirildiğini (genetik koda göre, UUU üçlüsü bir fenilalanin tortusuna karşılık gelir), kodun 1964'teki deneysel keşfinden önce nasıl geldiğini anlatmak için bazı ilginç ayrıntılara girmek için çizilir. teorisyenlerin huysuz ve çok süslü tartışmalarıyla, bazı dergilerin bu keşifle ilgili raporlarına ne kadar meraklı yorumlarla eşlik ettiler ... Tek kelimeyle, pek çok ilginç ve hatta baharatlı materyal çıkarılmalı, ilk önce "değil" damgası vurulmalı. Daha fazla sunum için gerekli." Deneyimli dağcıların dediği gibi, yararlı olabilecek şeyleri değil, yalnızca onsuz yapamayacaklarınızı alın.

Ve yine de - daha genel konular hakkında birkaç açıklama.

Genetik kodun yapısının oluşturulması, şüphesiz biyoloji için çığır açan bir olaydır. Çoğu zaman Charles Darwin'in teorisinin ortaya çıkışıyla karşılaştırılır. Ve tamamen bilimsel ölçütlere göre, bu karşılaştırma hiç de abartı olmasa da, bu iki olaya eşlik eden halkın tepkisinin ölçeği ve doğası arasındaki fark tamamen ölçülemez. "Türlerin Kökeni" nin ortaya çıkışı, yüze tokatlar, aforozlar, dünyanın tüm gazetelerinde binlerce karikatür, bir kabarede neşeli beyitler, tek kelimeyle - taraftarların öfkeli dokunakları ve muhaliflerin öfkeli öfkesini gerektiriyordu. bu da kayıtsız insanlara şakalar için tükenmez bir sebep verdi.

Genetik kodun keşfiyle ilgili gazetelerde neredeyse hiç haber yoktu (varsa da "Bilmek ilginç" ya da "Bilim dünyasında" gibi birkaç satırlık bir başlık altındaydı). Mitinglerden, tokatlardan, gösterilerden ve vaazlardan bahsetmeye hiç gerek yoktu. Gördüğünüz gibi burada mesele 19. yüzyılın bizimkinden çok daha duygusal olması değil. Bilimsel çevrelerde, nükleotit-amino asit kodunun var olduğu gerçeği, keşfedilmesinden çok önce açıktı; 1950'lerin sonlarında, bir amino asit dizisinin bir RNA molekülünün nükleotit dizisinde prensip olarak nasıl kodlanabileceği sorusu, "virgüllerin" olup olmadığı - tek tek kodonları ayıran öğeler vb. öte yandan, genetik kodun keşfi tamamen akademik bir olayken, Charles Darwin'in teorisi dünya görüşü alanını işgal ederek pek çok insanın ilgisini çekti. Ve bu gibi durumlarda, bildiğiniz gibi, geometrik aksiyomlar bile zorlanır.

Ve son olarak, mesele şu ki, genel halk bilimsel duyumlara kolayca alışıyor. Aslında, bir nükleer santral, uzay uçuşu, bir kalp nakli, genetik kodun deşifresi ... İkincisi kulağa daha az ilginç geliyor, çok özel falan ...

Elbette, genetik kodun keşfi, yayıncılar, politikacılar ve yazarlar çevrelerinde tamamen gözden kaçmadı. Kalıtımdaki yönlendirilmiş bir değişikliğin yararları ve tehlikeleri hakkındaki çok sesli tartışma, bu olay anından beri zamanın kaydını tutmaktadır. Ve sözde bilim kurgu yazarları, genetik kodun keşfinden bu yana geçen birkaç yıl içinde, kitap pazarını Süpermen Tasarım Bürosu'nun 21. yüzyıldaki faaliyetleri hakkında en sıkıcı makalelerle doldurmayı başardılar ...

Oldukça kısa bir ara söz: enzimler

Yaşamın temelini oluşturan moleküler mekanizmalar hakkında zaten bir şeyler bildiğimizi varsayacağız (bu çok gösterişli görünebilir, ancak DNA → RNA → protein şemasına moleküler biyolojinin "merkezi dogması" denmesi boşuna değildir!) . Şimdi okuyucuların daha önce demagojik bir şekilde inceliksiz ve şimdilik cevapsız olarak tanımladığımız sorularına dönme zamanı. Bunlar şunları içerir: Hücre, nükleik asit molekülleri ve proteinleri - nükleotidler ve amino asitler - oluşturmak için malzemeyi nereden alır? Nükleotitlerin (ve amino asitlerin) bir zincire katılması nasıl sağlanır?

Bunları ve diğer pek çok soruyu yanıtlamanın yolu, göründüğü kadarıyla hiçbir şeyi açıklamamakla kalmayıp, daha da fazla kafa karıştıran bir açıklamadan geçiyor. Gerçek şu ki, az önce ele alınan şemaya göre hücrede sentezlenen birçok protein enzimlerdir - kesinlikle şaşırtıcı maddeler. Onlar… Ancak, kitabın geri kalanında pratik olarak ne oldukları hakkında çok konuşacağız. Bu arada, en önemli özelliklerinden bahsetmekle yetineceğiz - kimyasal reaksiyonları seçici olarak katalize etmek ("hızlandırmak" anlamına gelir).

Bu çok kullanışlı bir özelliktir. Bir hücrenin birkaç yüz farklı madde içerdiğini ve hemen hemen her birinin diğerleriyle bir şekilde (bazen onlarca hatta yüzlerce şekilde) reaksiyona girebileceğini düşünün: tüm bu reaksiyonlar kendiliğinden devam ederse nasıl bir kaosun hüküm süreceğini hayal etmek kolaydır. !

Neyse ki, kendiliğinden reaksiyonların oranı çok düşüktür: bir saniye boyunca, genellikle belirli bir türden yalnızca yaklaşık her on milyarda bir molekül reaksiyona dahil olur (bu, hücredeki maddelerin çoğu için geçerlidir; elbette vardır , daha hızlı reaksiyonlar). Bunun en iyi örneği, içeriğinin kimyasal bileşiminde gözle görülür bir değişiklik olmaksızın onlarca yıl saklanabilen konserve ettir.

Kimyasal reaksiyonlar, enzimlerin varlığında tamamen farklı bir şekilde ilerler (bu tür reaksiyonlara enzimatik reaksiyonlar denir). İlk olarak, her enzim son derece seçicidir: kesin olarak tanımlanmış maddelerin yalnızca kesin olarak tanımlanmış reaksiyonlarına, hatta bazen tek bir çiftin kesin olarak tanımlanmış bir reaksiyona girmesine yardımcı olur. İkincisi, reaksiyon hızı ölçülemez bir şekilde artar: bir saniyede, bir enzim molekülü, birkaç bin ila birkaç yüz bin çift substrat molekülünden reaksiyona girer (atomları bağlar veya ayırır veya yeniden düzenler) - bu, ilgili bileşiğin adıdır bu enzimin aktif olduğu

Üstelik, bahsedildiği gibi, her enzim bu anlamda oldukça titiz bir şekilde farklılık gösterir. Genellikle belirli bir reaksiyon için o kadar katı bir şekilde "programlanır" ki, substrat molekülünün yapısındaki en ufak değişiklikleri kabul etmez. Örneğin, iki düzine atomdan, tek bir ek atomdan oluşan ve dahası, reaksiyona katılan molekülün atomlarından uzak bir konumda bulunan bir molekülün yapısına giriş bile, hassas bir şekilde yakalanır. özelleşmiş” enzim: bu tür maddeleri içeren reaksiyonları katalize etmez.

Enzimlerin bu kadar dikkat çekici özellikleri göz önüne alındığında, yukarıda bahsedilen tüm bu işlemlerin hücrede gerçekleşme yöntemleri hakkında en azından en genel anlamda bir açıklama yapmak mümkündür. Örneğin, uygun bir enzim grubuna sahip olarak, nükleotidleri bir dizi belirli kimyasal reaksiyon yoluyla elde etmek mümkündür: yani, en azından hücreye dışarıdan giren maddelerden. Gerçekten de, gerekli kimyasal elementlerin tamamı elinizin altında olacaktır.

Tabii ki, herhangi bir molekülün sentezinin yalnızca belirli başlangıç maddelerini değil, genel olarak konuşursak, aynı zamanda bir enerji kaynağı gerektirdiğini bize göstereceklerdir. Ama elinizdeki enzimlerle ne yapamazsınız! Her zaman enerjinin salındığı başka bir reaksiyonla (yine uygun enzim tarafından katalize edilir) elde edilebilir. Üstelik, dört yüz olmasa da, onu iletmenin oldukça yeterli sayıda nispeten dürüst yolu vardır. (Söylemeye gerek yok, bu sadece enzimlerin katılımıyla olur!) Bu nedenle hücrenin beslenmeye ihtiyacı vardır - yaygın olarak bulunan bileşiklerle (öncelikle oksijen) reaksiyona girdiğinde enerji salabilen maddelerin sürekli akışı. Yağlı domuz eti ve makarna yememizi yasaklayan doktorların bize bahsettiği kalorilerin önemli bir bölümünü alan şey budur!

İşe başlamadan önce

Bu noktada okuyucunun kitabı kapatma ve bir daha açmama konusundaki doğal arzusunun birdenbire artması gerektiğine inanıyoruz. Gerçekten de: hücredeki dört karmaşık ama oldukça sıradan bileşiğin varlığını, sadece alışılmadık değil, aynı zamanda özelliklerinde düpedüz fantastik olan yüzlerce madde içermesiyle açıklamak! Saygın yazarlar, on aslan yakalamak için iyi bilinen bir tarife sahip değiller mi: yirmiyi yakala ve onunu bırak? Dahası, protein moleküllerinin ortaya çıkmasıyla sonuçlanan moleküler süreçlerin ve mekanizmaların - ve nasıl bağlı oldukları - ortaya çıktı! - proteinlerin kendi aktivitelerinden (çünkü enzimlerin protein olduğunu hatırlıyoruz)?

Önceki sayfalarda yazılan her şeyin doğru olduğu gerçeğiyle kendimizi haklı çıkarmalıyız. Ve enzimler hakkında konuşmamız gerektiyse, bunun tek nedeni, kitabın geri kalanının esas olarak sadece bu gizemli maddelere ayrılacağını kesin olarak bilmemizdir.

Ve son olarak, en önemli şey: Bu özel örnekte, bir bilim olarak biyoloji yapısının ana özelliği ile karşı karşıyayız - kavramların döngüsel karşılıklı bağımlılığı. Örneğin fizikte, hemen hemen her şey bir zincir halinde düzenlenebilir: temel parçacıkların özelliklerine ilişkin bilgi temelinde, atom çekirdeğinin yapısı, çekirdeklerin ve elektronların etkileşimini belirleyen yasaların yardımıyla açıklanır. sırasıyla katılarda, sıvılarda ve gazlarda meydana gelen işlemlerin açıklamalarına temel teşkil edebilecek atomların ve moleküllerin özellikleri açıklanmaktadır. Bu zincirin başlangıcı, temel parçacıkların sisli dünyasında kayboldu, sonu - galaksinin en basit nesne olduğu astrofizik alanlarında. Bu nedenle, ana fiziksel sorunları sunarken, anlatım nesnesi daha karmaşık hale geldikçe gerekli kavramları ortaya koyarak kesinlikle tutarlı olabilir ve tanımı ve tam yorumu olan kavramları (geçici olarak inançla kabul etme talebiyle) içermeyebilir. ancak daha fazla sunum sırasında mümkün olacaktır. Bu, bunun fizik kitaplarında olmadığı anlamına gelmez, ancak prensip olarak her zaman önlenebilir.

Bununla birlikte, pratikte, böylesine tutarlı bir sunumla, fiziksel nesnelerin özelliklerine ilişkin, zaten bilindiği varsayılan belirli bir bilgi düzeyinden başlamak gerektiği açıktır. Aslında, hidrodinamik hakkında bir hikayeye temel parçacıkların özellikleriyle başlamamalı! Mecazi olarak konuşursak, fizik üzerine kitap okumak bazen çok önemli bir giriş ücretinin ön ödemesini gerektirir, ancak bundan sonra yazar kesinlikle tutarlı olabilir.

Ve biyolojide tamamen farklı bir tablo: Nükleik asitlerin yapısını, kökenini ve işlevlerini açıklamak için, enzimlerin özellikleri hakkında en azından bir şeyler bilmek kesinlikle gereklidir; aksine, enzimlerin yapısı ve dolayısıyla özellikleri ancak nükleik asitler hakkında en azından bir şeyler bilindikten sonra açıklanabilir. Bu formda yazarların karşısına şu sorun çıktı; elbette tamamen farklı kavramlar kilit noktalar olarak seçilebilir, ancak kapalı bir biyolojik kavram sunmaya yönelik herhangi bir girişimin kaçınılmaz olarak bu sorunla karşılaşacağını iddia etmeyi taahhüt ediyoruz. (Bu, elbette, böyle bir "döngünün" seçilmiş bölümlerinin sergilenmesi için geçerli değildir.)

Bu nedenle, gerçekten biyolojik bir makale ile tanışmak, iade edilemez bir giriş ücreti gerektirmez. Yalnızca sonunda dürüstçe ve çoğu durumda faizle iade edilecek bir depozito yatırmanız gerekir.

Ama öyle ya da böyle, yine de enzimlerle ilgili sorunlara gelecektik - hücrede hangi süreç gerçekleşirse gerçekleşsin, sunumumuz başlayacaktı. Elbette seçtiğimiz yol tesadüfi olmasa da ve DNA-RNA-protein yolundan geçmiş olmamız (veya daha doğrusu süpürüp geçmemiz) gelecekte bize yardımcı olacaktır. Bundan sonra neredeyse her zaman protein moleküllerinden bahsedeceğiz: özellikleri, yapıları, işlevleri hakkında. Ve görünüşe göre yaşam süreçleri için önemi zaten açık; her durumda, bu değeri abartmanın neredeyse imkansız olduğu açık olmalıdır.

Aslında, DNA moleküllerinde kodlanmış kalıtsal bilgileri - vücudun kendini yeniden üretmesi için gerekli talimatları - "okuma" sürecini izlemeye çalıştık. Bu kılavuzun yüzlerce cildinin yazıldığı dilin dört harfli alfabesiyle tanıştık. Talimatın bir kopyasının nasıl yapıldığını ve RNA yardımıyla amino asitlerin vücut tarafından daha anlaşılır olan diline nasıl çevrildiğini öğrendik. Böyle bir çeviri mekanizmasının en önemli unsurunu biliyoruz - genetik kod, nükleotit ve amino asit üçlülerini eşleştiren bir sözlük. Artık kalıtsal bilginin protein moleküllerinde somutlaştığını biliyoruz. Ve öyle olsa bile...

Ve eğer öyleyse, şüpheci okuyucu makul bir şekilde fark edecektir, moleküler biyolojinin parlak başarıları hakkında ateşli bir coşku için gerçekten bu kadar çok neden var mı? Çünkü tüm bu görkemli başarıların bir sonucu olarak, yalnızca şunu öğrendik: Şimdiye kadar bilmediğimiz nedenlerle, bedene verilen talimat metni, bize yabancı bir dilden, özel bir dahiyane mekanizma kullanılarak yeniden yazılıyor. sadece dört harfli bir dile, yirmi harfli bir dil. Kısacası, korsanlar tarafından derlenen hazine avı talimatlarını büyük güçlükle deşifre eden ve ... tutarsız bir set alan E. Poe'nun "Altın Böcek" öyküsünün kahramanı Legrand'ın konumunda bulduk kendimizi. Kelimelerin. Bu kelimeler kendi ana dillerinde, İngilizce olmasına rağmen teşekkür ederim.

Hiç şüphesiz hatırladığınız gibi, Legrand tüm zorlukların üstesinden geldi, talimatları okudu ve hazineyi buldu. Modern moleküler biyoloji, protein moleküllerinin dilinde yazılmış bilgileri "okuyabilecek" mi, gelecek cevap verecek. Her halükarda, bu gizeme (Karayip korsanlarının sırlarından daha az romantik olsa da) bir çözüm arayışı çoktan başladı ve bir şeyler netleşmeye başladı.

Bölüm 2. Proteinlerin moleküler mimarisi

Saklamayalım: İlk bölümü bitirdikten sonra yazarlar (ve muhtemelen okuyucu) biraz rahatladı. Ne de olsa amacı, okuyucuya yalnızca sonraki bölümleri anlaması için gerekli bilgileri vermekti, ancak açıkçası, bu gerçeklerin çoğunun onun tarafından zaten bilindiğinden şüphemiz yoktu. Bununla birlikte, sunumumuzda, birinci bölümün başka bir amacı vardır: aktarımının fiziksel mekanizmalarından tamamen soyutlayarak, yalnızca kalıtsal bilginin aktarımı ve dönüşümü ile ilişkili moleküler biyolojideki çeşitli sorunları vurgulamak. Elbette, konuya böylesine açıklayıcı bir yaklaşım (genellikle biyoloji literatürünün tipik özelliği), yazarların en ilginç şeyi - bunların çarklarını ve dişlilerini - susturarak fikri haklarını ihlal ettiğini düşünebilecek gerçekten meraklı okuyucuyu tatmin edemez. aynı fiziksel mekanizmalar.

Bununla birlikte, emin olmak için acele ediyoruz: bu böyle değil; tersine, ilk bölümde bu sunum sırasının bir dereceye kadar zorunlu olduğunu açıklığa kavuşturmak için elimizden gelenin en iyisini yapmaya çalıştık: proteinler, herhangi bir biyokimyasal mekanizmanın merkezi figürüdür. Ancak, onlar hakkında daha ayrıntılı konuşmak için, en azından oluşum şemasını kısaca düşünmenin gerekli olduğunu kabul etmelisiniz. Fikri hakların korunmasına gelince, bu konuda, bildiğiniz gibi, farklı görüşler var: Birkaç yıl önce, tanınmış bir genç şair, cilveli bir şekilde basında, örneğin telefon gibi bir cihazın cehaletinin, şairi, dünya kültürel düşünce hazinesine tamamen bağlı, derin entelektüel bir insan gibi hissetmekten alıkoyamaz ...

"Yapı" kelimesi nasıl anlaşılır?

Bu nedenle, okuyucunun bir protein molekülünün yirmi tip bağlantıdan oluşan uzun bir zincir olduğunun ve her bir protein için bunların değişim sırasının kesin olarak genetik olarak belirlendiğinin farkında olduğundan ihtiyatlı bir şekilde emin olduk. Prensip olarak, bir protein molekülünün yapısının görsel bir temsili için, halihazırda stereokimya alanıyla ilgili olan yalnızca bir açıklama daha eksiktir. Bu bilimin ilgi konusu, farklı değerlik yapılarına sahip moleküllerdeki atomların karşılıklı uzamsal dizilişidir ve bunun hiçbir şekilde boşta olmadığını, defalarca doğrulama fırsatı bulacağız.

Okul kimya ders kitaplarının sayfalarında verilen çeşitli bileşiklerin yapısal formülleri, örneğin,

"iki boyutludurlar": tek tek atomlar arasındaki değerlik bağlarının düzenini aktarırlar, ancak karşılıklı uzamsal düzenlemeleri hakkında hiçbir şey söylemezler (en azından doğrudan değil). Örneğin metan molekülü CH4'ü ele alalım. Yapısal formülünün genel biçimine göre, köşeleri boyunca hidrojen atomlarının bulunduğu ve merkezinde bir karbon atomu bulunan kare şeklinde düz bir molekül olduğu düşünülebilir. Ancak aslında yapısı tamamen farklıdır; en iyi bilinen süt torbalarını hatırlayarak hayal edilir. Böyle bir paket, dört eşkenar üçgenden oluşan uzamsal bir figürdür. Hidrojen atomlarını tepelerine ve karbonu merkeze yerleştirerek, metan molekülünün doğru bir uzamsal modelini elde edeceğiz. Ve süt torbasının sahip olduğu şekle tetrahedron denildiği için, metan molekülünde, dört değerlikli karbonun etrafındaki sübstitüentlerin (hidrojen atomları) dört yüzlü olarak düzenlendiğini söylerler.

Metan molekülündeki atomların dizilişinin çok ilginç bir özelliği vardır. Kalın bir telden metanın uzamsal bir modelini kurarsak, tüm C–H değerlik bağlarının uzunluklarının ve tüm H–C–H bağ açılarının (dört bağ ve altı açı) eşitliğini kesinlikle gözlemlersek, o zaman ortaya çıkan yapı, hayır masanın hangi tarafına yerleştirilirse yerleştirilsin her zaman aynı görünecektir: şu anda üç “alt” halka masanın düzleminde durur ve dördüncüsü tam olarak yukarı çıkar.

Bu arada, bu tür tasarımlar uzun süredir askeri işlerde kullanılıyor. Her bir uç keskinleştirilirse ve bir karanfil (olta gibi) sağlanırsa, sözde "sarımsak" elde edersiniz - görünüşe göre en eski askeri mühendislik araçlarından biri. Rus askerleri onları Batu'nun süvarilerinin yoluna dağıttı ("sarımsak" muhtemelen yüzyıllar önce bilinmesine rağmen) ve İkinci Dünya Savaşı sırasında birçok ülkedeki partizanlar ve sabotaj grupları hiç değişmeyen aynı "sarımsağı" kullandılar. dışa doğru karayolu taşımacılığına karşı.

Ancak yine konudan sapıyoruz; Artık metan molekülünün uzamsal modeli diyebileceğimiz söz konusu şeklin geometrik özellikleri hakkındaki konuşmayı tamamlayarak, tüm ikame edicilerin - hidrojen atomlarının - mümkün olan maksimum mesafede birbirinden uzaklaştırıldığına dikkat çekiyoruz: bir artış herhangi bir ikame çifti arasındaki mesafe, yalnızca diğer yardımcılarla yakınsamalarından dolayı mümkündür.

Metan molekülünün uzamsal yapısına bu kadar çok dikkat etmemizin bir nedeni var: sübstitüentlerin dört yüzlü düzeni metan molekülüne özgü değil; bu şekilde, herhangi dört sübstitüenti taşıyan her bir karbon atomunun etrafında düzenlenirler (bu durumda değerlik bağlarının uzunluklarının ve değerlik açılarının eşitliği tam olarak gözlemlenemeyebilir, ancak bu gerekli değildir). Ve organik kimya karbon bileşiklerinin kimyası olduğundan, tetrahedron özünde bu bilimin ayırt edici özelliği haline geldi: görüntüleri çok sayıda kimyasal kongre, konferans ve sempozyumun amblemlerinde ve bu toplantılara katılanların rozetlerinde bulunuyor. ve tabii ki bilimsel dergilerin sayfalarında (bu arada, organik kimya alanındaki en yetkili uluslararası dergilerden birine “Tetrahedron” denir).

Üç kez ikame edilmiş bir karbon atomunda durum tamamen farklıdır (bağlardan biri çifttir). Burada, dört atomun tümü aynı düzlemde bulunur, böylece bitişik değerlik bağları arasındaki açılar yaklaşık 120 derecedir.

Benzer şekilde, oksijen atomu üzerindeki sübstitüentler her zaman bir çift değerlik bağı arasındaki açı yaklaşık 100 derece olacak şekilde düzenlenir; aynısı kükürt atomundaki sübstitüentlerin konumu için de geçerlidir, vb. Bu düzenlilikler, keyfi olarak karmaşık yapılara giren belirli bir tipteki tüm atomlar için geçerlidir.

Başka bir deyişle, kendi doğal değerlik bağları düzenleme türleriyle tüm atomlardan oluşan bir set içeren bir "stereokimyasal kurucu" oluşturmak ve onun yardımıyla herhangi bir yapıya sahip bir molekülün uzamsal bir modelini yeniden üretmek mümkündür. Gerçekten de böyle "yapıcılar" var, bunlara moleküler modeller deniyor, birçok modifikasyonda üretiliyorlar (genellikle çok zarif bir tasarımda). Onların yardımıyla prensipte herhangi bir molekülün uzamsal yapısını çok net bir şekilde temsil etmek mümkündür. Aynı zamanda molekülün genel şekliyle ilgileniyorsak, tüm atomların, yarıçapı "itmenin" bazı dış sınırlarına karşılık gelen büyük toplarla temsil edildiği modelleri kullanabiliriz (bununla ilgili sonraki bölümlerde daha fazla bilgi vereceğiz). bölüm); değerlik bağlarının uzaysal düzenlemesinin doğası hakkında bir fikir edinmek istiyorsak, atomların sembolik olarak gösterildiği sözde "iskelet" modellerini kullanırız.

Bu tür modellerle çalışmak son derece basittir; bizi ilgilendiren bileşiğin yapısal formülüne bakmak ve dönüşümlü olarak kutunun farklı bölmelerinden atom modellerini çıkarmak: "tetrahedral karbon", "hidrojen", "iki ikame edilmiş oksijen", - bacaklar kullanılarak bağlanırlar - değerlik bağları. Ve kısa bir süre sonra, basit bir eğitimden sonra, keyfi uzunlukta bir protein zincirinin "üç boyutlu" bir modelini oluşturmak mümkündür - yalnızca bir "stereokimyasal kurucunun" ayrıntıları yeterli olacaktır. Ancak ne kadar uğraşırsak uğraşalım, son derece önemli ve merak uyandıran bir duruma dikkat etmezsek, modelimiz "gerçek" bir protein molekülü gibi görünmeyecektir.

Protein zincirinin ana halkasının - tipik bir amino asidin - yapısal formülünü biraz değiştirerek bir kez daha çizelim:

Sonraki akıl yürütme kolaylığı için, ikame edicileri merkezi karbon atomunda numaralandırdık. Şimdi zaten bilinen süt tetrahedronun köşelerini benzer şekilde numaralandırmaya çalışırsak, bunun iki farklı şekilde yapılabileceği ortaya çıkar. Diyelim ki 4 numaralı tepe noktası yukarı bakacak şekilde paketi masaya koyalım, yukarıdan baktığımızda diğer köşelerin 1, 2, 3'lük bir dizi (yani N, R, C) oluşturabileceğini göreceğiz. ) veya saat oklarının dönüş yönünde veya tam tersi.

İki şekilde numaralandırılmış dörtyüzlülerin birbirlerinin ayna görüntüleri olduğunu görmek kolaydır: aynada dairenin etrafındaki herhangi bir dönüş sırası tersine dönmüş gibi görünür.

Böylece, yukarıdaki tipte bir yapısal formüle sahip moleküllerin, iki sözde uzamsal izomer - ikame edicilerin uzamsal düzenlemesinde farklılık gösteren bileşikler - formunda var olabileceği ortaya çıktı. Bu izomerler, ayna izomerleri veya daha sıklıkla stereoizomerler olarak adlandırılır ve sübstitüentleri söz konusu olan karbon atomu asimetriktir. Bununla birlikte, bu ad, yalnızca tüm ikame edicileri farklı olan böyle bir dört yüzlü karbona atıfta bulunur.

En az bir ikame çifti aynıysa, aynı bileşiğin farklı stereoizomerleri çalışmayacaktır. Bize en yakın örnek, yan radikal R'nin hidrojen olduğu amino asit glisindir - "glisin" tetrahedron için, kalan sübstitüentleri atlama sırasının (COOH grubu yapışır) bir pozisyon bulabilirsiniz ( H, N, H) her iki yönde de aynıdır. Bu nedenle, glisinin yalnızca bir stereoizomeri vardır; bununla birlikte, geri kalan amino asitler, geleneksel olarak "sol" ve "sağ" (veya L- ve D-tipi amino asitler) olarak adlandırılan iki stereoizomer formunda bulunabilir ve moleküler tetrahedronun hiçbir dönüşü dönüştürülemez. Bunun için değerlik bağlarını kırmak ve en az bir çift karbon sübstitüentini değiştirmek gerekir.

Stereo yapıcımız, hem L hem de D tipi amino asitlerin modellerinin üretimi için bir üretim hattı olarak başarılı bir şekilde kullanılabilir, ancak yalnızca bir formun - örneğin L-amino asitlerin - üretiminde uzmanlaşmak istiyorsak, personelin "üretim hattında" layık olanın beceri ve dikkatini önemli ölçüde artırması gerekir, aksi takdirde asimetrik karbonun "bacaklarını" karıştırmak ve atık üretmeye başlamak uzun sürmez: yarısından oluşan bir karışım " sol" ve "sağ" stereoizomerlerin yarısı. Rasemat adı verilen tam da böyle bir karışım, genellikle asimetrik bir karbon atomu içeren maddelerin oluşumuna yol açan kimyasal reaksiyonlarla elde edilir. Vücuttaki bir protein molekülünün sentezinde yalnızca L-amino asitlerin kullanılması, "doğru" çeşitlerinin bir protein zincirinin oluşumuna katılmaması daha da şaşırtıcıdır. Ne de olsa, "doğru" amino asitleri bir kenara atan ve "taşıyıcıya" yalnızca "sol" olanları besleyen, protein sentezinin "taşıyıcısının" - OTC'nin kontrolörü - yanında duran rasyonel bir varlık gerçekten yok!

(Bu arada, doğal amino asitler, biyolojik kökenli maddeler arasında bir istisna değildir, çünkü asimetrik karbon atomları içeren birçok bileşik - şekerler, organik asitler, steroidler - canlı organizmalar tarafından yalnızca bir stereoizomer şeklinde sentezlenir. İkinci durum, özellikle meteoritlerdeki biyolojik kökenli maddelerin kalıntılarını tespit etmeye çalışırken kullanılır. Bunu yapmak için çok hassas optik yöntemler vardır ve bunların yardımıyla iki stereoizomerden birinin baskınlığını tespit ederek - hangi madde olursa olsun - bir uzaylı yaşamın izine saldırdığımızı iddia edebiliriz.Ancak, şimdiye kadar bu yapılmadı, daha doğrusu, böyle bir analizin olumlu sonuçlarına dair birkaç rapor var, ancak daha sonra hepsi çürütüldü; dışarı, sıradan karasal mikroorganizmalar basitçe göktaşı örneklerine girdiler.)

Şimdilik, yazarlar tamamen mantıklı bir soruyu yanıtlamayı düşünmüyorlar: Protein sentezi sırasında amino asitlerin stereoizomerlerinin seçimi nasıl gerçekleşir? Şimdilik, açıklamanın her yerde aranması gerektiğine dair başka bir ipucuyla yetineceğiz: kendi moleküllerinin sentezi de dahil olmak üzere vücuttaki herhangi bir kimyasal reaksiyonu sıkı bir şekilde kontrol eden enzimlerin şaşırtıcı özelliklerinde. Ve bu özellikleri anlamanın anahtarı, bir proteinin son derece önemli biyolojik rolünü yerine getirmesi için gerekli olan bilgi, protein molekülünün kimyasal bileşiminde değildir (aksi takdirde L- ve D-izomerlerinin farklılığı sorunu olmazdı) ve amino asit kalıntılarının münavebesinde bile değil, protein küreciklerinin üç boyutlu, uzamsal yapısında.

Protein molekülünün "alışılmış" yapısal formülünden uzamsal yapısına geçiş, biyolojik kodlamanın başka bir aşaması olan genetik bilginin aktarımı değildir. Bu, diğer şeylerin yanı sıra, bilginin temelde farklı bir forma dönüştürülmesidir - "doğrusal" dan (bir proteinin amino asit dizisi olan DNA ve RNA'daki nükleotidlerin değişimi) "üç boyutlu" ya.

Ancak, bu konu hakkında konuşmaya henüz hazır değiliz. Örneğin, okuyucular şimdiye kadar nitrojen atomu üzerindeki sübstitüentlerin uzamsal düzenlemesinin doğası hakkında konuşmaktan kaçındığımızı fark ettiler mi? Genel olarak, üç değerlikli nitrojen bileşiklerinin çoğunda, sübstitüentler, tepesinde nitrojen atomu bulunan piramidin tabanında bulunur. Ancak kimyaya az çok aşina olan herkes nitrojenin sinsiliğini ve değişkenliğini bilir. Şimdi, görüyorsunuz, iki değerli, bazen beş değerli, bazen neredeyse tamamen hareketsiz, bazen agresif ... Mekansal organizasyon meselelerinde, bu unsur da kendine sadık kalır: bazen, bahsedildiği gibi, ikame edicilerin piramidal bir düzenlemesi ile karakterize edilir. , bazen - biraz daha. Ancak nitrojen atomu, protein molekülünün ana zincirine dahil edilmiştir ve uzamsal yapısı hakkında bir şeyler söyleyebilmek için, nitrojenin bu durumda hangi ikame düzenlemesini seçmeye tenezzül ettiğini tam olarak bilmek gerekir. .

Linus Pauling

Yukarıda, sübstitüentlerin şu ya da bu atom etrafında düzenlenme biçimlerinden sadece bilinen bir gerçek olarak her yerde söz ettik. Aslında, bu yöntemlerin her biri, örneğin x-ışını kırınım analizi gibi deneysel yöntemlerle doğrulanır. Bununla birlikte, aynı düzenlilikler, titiz bir kuantum mekaniği teorisi temelinde tamamen hesaplama yoluyla da elde edilir, yani en genel fizik kanunları temelinde açıklanabilirler.

En sonunda burada (ilk kez, ama kesinlikle son kez değil) moleküler biyolojinin "popo" bilimsel bir disiplin olarak lanetli özelliği ortaya çıktı; Başlangıç için, ortaya çıktığı gibi, kuantum mekaniği ile temas gereklidir. Bununla birlikte, durum en zoru değil, çünkü kuantum mekaniği, moleküler biyolojinin ortaya attığı ilk soruyu büyük bir kolaylıkla yanıtlayabilirdi (çünkü bu sorunun yanıtı, moleküler biyolojinin ortaya çıkmasından çok önce birçok açıdan kendisi tarafından biliniyordu).

Tabii ki, moleküllerin yapısına ilişkin kuantum mekaniği teorisinin temellerini gelişigüzel bir şekilde ifade etmeye çalışmak kesinlikle düşünülemez (ve kitabın genel planının amansız mantığı yazarları bunu yapmaya zorluyor). Bize sadece en genel hükümlerinden birkaçını kısaca tekrarlamak kalıyor.

Kuantum mekaniğinin en sıradan özelliklerinden biri, çekirdeğin bir atomda nerede bulunduğu sorusu en azından yaklaşık olarak "merkezde" olarak yanıtlanabiliyorsa, o zaman hacmin hangi noktasında bir atom tarafından işgal edildiğinin belirtilebilmesidir. Atomda elektron bulunması hiçbir şekilde imkansızdır. O, büyük Fars şairi Firdevsi'nin şiirindeki ünlü ruh gibi, her an "burada ve burada değil"dir.

Dolayısıyla her atom, pozitif yüklü bir çekirdekten ve etrafındaki negatif elektron "bulutlarından" oluşur. Bu arada, kuantum mekaniğine dayalı birçok bilimsel disiplinde "elektron bulutları" terimi tırnak içine alınmadan yazılır.

Çekirdeğin etrafındaki "bulut" şekli mutlaka bir topa benzemez; aksine, çoğu durumda, farklı uzamsal yönlerdeki "bulut"un kapsamı keskin bir şekilde eşitsizdir. Molekülün bir parçası olan bir veya başka bir atomun etrafındaki değerlik bağlarının farklı uzamsal yönelimi gerçeği tam olarak bununla bağlantılıdır. Gerçek şu ki, atomlar arasındaki değerlik bağlarının oluşumu çok sık (her zaman olmasa da) şu şekilde gerçekleşir: iki farklı çekirdeğin elektron bulutları birleşerek her iki çekirdeği de kaplar.

Ancak son olarak, değerlik bağı oluşur: atomların çekirdekleri birbirinden belirli bir sabit uzaklıkta kurulur. Bu mesafe genellikle çok küçüktür ve değerlik bağının türüne bağlı olarak 1 ila 2 angstrom arasında değişir - santimetrenin yüz milyonda biri. Belirli bir türdeki çekirdekler arasındaki bağların uzunlukları prensip olarak molekülden moleküle değişebilir, ancak kural olarak önemsizdir: bir angstromun birkaç yüzde birini geçemez.

Kuantum mekaniği olmadan bir değerlik bağının oluşum sürecini açıklamak kesinlikle imkansızdır: Aynı adla yüklendiğinde itiyor gibi görünen elektron bulutlarının üst üste binmesinin değeri nedir? Ancak öte yandan, herhangi bir kimyasal reaksiyon, özünde, bazı değerlik bağlarının kırılmasından ve yenilerinin oluşumundan başka bir şey değildir.

Böylece, yıldızlarla süslenmiş siyah şapkalı uzun saçlı ve sakallı simyacılardan yüzyılımızın 70'lerinin ortalarındaki uzun saçlı ve sakallı yüksek lisans öğrencilerine kadar düzinelerce nesil bilim insanının emeği ile inşa edilen tüm görkemli kimya binası, kuantum mekaniği olmadan teorik tavuk budu üzerinde durur muydu? Ve bu binanın şu anki temeli - kuantum kimyası - "kimya" kelimesini sadece geleneğe bir övgü olarak adında mı tuttu? Belki hiç teorik kimya yoktur, kuantum bile, ancak moleküllerin oluşumu ve bozunmasına ilişkin bir kuantum mekanik (okuma - fiziksel) teorisi vardır?

Zeki bir okuyucu, özellikle faaliyetinin doğası gereği kimya ile bağlantılıysa, bu tür pek çok kışkırtıcı soru sorabilir ... Bu konuda daha ayrıntılı bir tartışmadan kaçınıyoruz, ancak okuyucu yine de bağımsız olarak anlama arzusu varsa. Moleküllerin yapısının kuantum mekaniği teorisinin temelleri, neredeyse kesinlikle eğitiminize ilk baskısı 1940'ta çıkan klasik "The Nature of the Chemical Bond" adlı klasik çalışma ile başlamanız gerekecek. Yazarı, modern kuantum kimyasının yaratıcılarından biri olan Amerikalı bilim adamı L. Pauling'dir.

Daha sonra moleküler biyoloji olarak bilinen bilimsel yönün çok şanslı olduğu düşünülebilir: Protein moleküllerinin uzamsal yapısıyla ilgili çalışmanın ilk aşamasına L. Pauling başkanlık etti. Gerçekten de, bir dizi karmaşık ve sofistike teorinin yazarı olan o değilse, kim protein zincirinin omurgasından "atipik" nitrojen atomunun değerlik yapısının açıklamasını üstlenecek ve çok geçmeden bu açıklamayı alacaktı. L. Pauling, peptit grubunun bir parçası olan nitrojenin - ve hatırladığımız gibi, protein zincirinin omurgasının temel bir parçası olduğunu - komşu tortunun karbon atomu ile çok garip bir değerlik bağı oluşturduğunu gösterdi: değil tek, çift değil, olduğu gibi orta. Ve buradan - çok önemli bir sonuç: peptit grubunun nitrojen atomundaki sübstitüentlerin düzlemsel düzenlenmesi - protein zincirinin tekrar eden bir elemanı. Böylece, peptit grubunun tüm atomları aynı düzlemde yer alır ve L. Pauling, O ve H atomlarının C–N bağının zıt taraflarında olduğunu da gösterdi. Son olarak, X-ışını kırınım analizi kullanarak peptit bağının bu yapısını deneysel olarak doğruladı ve bireysel bağların uzunluklarının tam boyutlarını ve bağ açılarının değerlerini gösterdi.

Böylece protein molekülünün uzamsal yapısının incelenmesinde ilk adım atılmış oldu. Tabii ki, yedi milden uzak, ama kesinlikle gerekli. Ayrıca, tek bir adımla sınırlı kalmaya hiç niyeti olmayan bir adam tarafından yapıldı.

Polimer fiziğinin büyük bir uzmanı olan L. Pauling, protein zincirinin toplam uzunluğunun en azından bir kısmının, diğer polimerlerle benzer şekilde, periyodik, sarmal bir yapı kazanma eğiliminde olması gerektiğini anladı. Ve bir sonraki görevi, bu yapının ne olması gerektiği sorusuna açıklık getirmekti.

L. Pauling'in bu alandaki faaliyetleri, moleküler biyoloji araştırmalarında oldukça uzun bir sarmal çılgınlık döneminin başlangıcına işaret ediyordu. L. Pauling, işbirlikçileri ile birlikte, başlangıç için en genel stereokimyasal kriterler açısından makul olan bir düzineden fazla sarmal yapı önerdi. Amerikan Bilimler Akademisi Raporlarının (editör L. Pauling) bir sayısının yüzde 80'ini yeni spiral türleri hakkındaki makaleleri işgal etti. "Sarmal avı" diğer araştırma merkezlerine yayıldı ve bu fenomenin yan etkilerinden biri, "Double Helix" kitabının okuyucularının bildiği gibi, J. Watson ve F. Crick'in olağanüstü keşfi oldu.

Bu arada L. Pauling, en son X-ışını fotoğraflarını dikkate alarak önerdiği yapıları eleştirel bir şekilde incelemeye başladı - ancak o kadar belirsizdi ki, bunlara dayanarak herhangi bir yararlı bilgi elde etmek neredeyse imkansızdı. Neredeyse, ama L. Pauling'in kendisi işe koyuldu!

Nihai sonucu şuydu: polipeptit zincirleri iki tip periyodik yapı oluşturabilir. α-sarmalı olarak adlandırılan ilki, temeli polipeptitin ana değerlik zinciri olan ve yan radikaller dışarı çıkan silindirik bir oluşum gibidir; bu, üç birim arayla kalıntılar arasında hidrojen bağlarının meydana gelmesiyle stabilize olan tek sarmallı bir yapıdır (bu tür atomlar arası etkileşimlerden biraz erken bahsetmek zorunda kalıyoruz; bunlar bir sonraki bölümde daha ayrıntılı olarak tartışılıyor).

İkinci periyodik form tamamen farklı bir yapıya sahiptir - sözde β- veya katmanlı-katlanmış yapı. Burada, zıt yöndeki iki zincir arasında hidrojen bağlarının oluşması nedeniyle stabilizasyon meydana gelir ve prensip olarak, arka arkaya ek zincirleri "ayarlayarak" böyle bir katmanı keyfi olarak genişletmek mümkündür. Tek sarmallı bir molekülden bir β-yapısı oluşturmak için, zincirin saç tokası şeklinde bir kıvrımının oluşturulması gereklidir.

Aynı zamanda L. Pauling, bir protein molekülünü oluşturan polipeptit zincirinin sadece bir kısmının düzenli bir uzamsal yapıya sahip olduğunu ve çoğu durumda bunun sadece küçük bir kısmının olduğunu vurguladı. Bu nedenle, bir evrensel tip elementin - peptit grubu - ve iki isteğe bağlı elementin yapısını oluşturduğu söylenebilir: a-sarmal ve β-yapı. Daha sonra, bu Nobel Ödülü tarafından not edildi. İkinci Nobel Ödülü - Barış Ödülü - sosyal faaliyetleri nedeniyle 1962'de seçkin bir Amerikalı bilim adamı tarafından alındı. L. Pauling bugüne kadar barışı savunmak için dünya hareketinde aktif bir katılımcıdır; 1974'te liyakatinden dolayı uluslararası Lenin Barış Ödülü'ne layık görüldü. L. Pauling'in bilimsel faaliyetine geri dönersek, genetik hastalıkların moleküler doğası (daha sonra bunun hakkında daha fazla bilgi), kimyasal yapı teorisindeki bir dizi temel sorunun çözümü konusundaki öncü çalışmalarından bahsetmeden geçilemez. ve çeşitli uzmanlar kesinlikle bize eşit derecede önemli bir düzine sonuç daha gösterecekti. Ve tek bir kişinin - L. Pauling - yaratıcı yolundaki bu kadar önemli kilometre taşlarının bolluğuna ancak şaşırılabilir.

Hala kodlama

Şimdi protein zincirinin temel moleküler parçalarının uzamsal yapısının en genel ilkelerini bildiğimizi varsayalım. Bununla birlikte, bir protein molekülünün resmi bir semboller dizisi - amino asitler (okuyucuya ilk bölümde aşılanmıştır) - olarak bir protein molekülü fikrinden, onun bir mekansal bir yapıya sahip gerçek fiziksel nesne.

Pekala, bize zaten tanıdık gelen "stereo yapılandırıcıyı" bir kez daha kullanalım ve ondan bir molekülün "üç boyutlu" bir modelini oluşturalım - yeni başlayanlar için, mutlaka bir protein değil. İhtiyacımız olan atomları kutudan "ayrıntılar" ile seçiyoruz, onları çubuklarla - "değerlik bağları" ile birleştiriyoruz ve ... bir koşul müdahale etmeseydi molekülün uzamsal yapısını kurmanın çok basit olacağını görüyoruz. konuyla ilgili olarak: herhangi bir tek bağ etrafında dönüş mümkündür. Molekülün bir kısmı diğerine göre dönebilir.

Çok fazla sayıda molekül için bu, özünde sabit bir moleküler yapının olmaması anlamına gelir. Bu tür moleküller, bazı tekli bağlar etrafındaki dönme açılarına bağlı olarak, bireysel atom çiftlerinin yaklaşmasına veya uzaklaşmasına izin veren az çok karmaşık bir menteşeyi temsil eder. Bu açılara genellikle iç dönme açıları denir ve farklı iç dönme açılarına karşılık gelen yapılara molekülün farklı KONFORMASYONLARI denir. Bu kelimeyi iki nedenle seçtik. Birincisi, birçok modern bilgi dalının bütün bir çağını sembolize ediyor: polimer fiziği, kimya ve tabii ki moleküler biyoloji; ikinci olarak, bundan böyle onu o kadar sık kullanacağız ki, bu kelimenin ilk kez ortaya çıkışını bir şekilde kitabın sayfalarında işaretlemek istedik.

Lastik bandı gererek veya sıkıştırarak, kauçuk moleküllerin biçimlerini değiştirir ve karşı tepkilerini hissederiz. Diğer ev tipi polimerlerin, en azından polietilenin esnekliği, plastisitesi, aynı zamanda, moleküllerinin, hemen hemen her şekle uyum sağlayarak, konformasyonlarını kolayca değiştirme yeteneğinin bir sonucudur. Sıcak bir tavada şeffaf bir yumurta akı beyaza döner - konformasyon değişti ... Hayır, hayır, kusura bakmayın, çünkü biz sadece protein moleküllerinin konformasyonlarından bahsetmek istiyoruz, bu yüzden şimdilik bu örnekle beklemeliyiz. Her şeyi düzene koysak iyi olur.

Bu nedenle, protein zincirinin 20 temel bağlantısının her birinin uzamsal yapısını bilerek, son derece uzun menteşeli bir sistem olan tüm protein molekülünün yüzlerce modelini "stereokonstrüktör" kullanarak oluşturmaya çalışabiliriz. hatta molekülün bir parçasının diğerine göre dönmesine izin veren binlerce yer. Açıkçası, tüm polimerlerin molekülleri gibi, böyle bir molekül esnekliğe ve çok çeşitli uzamsal yapıları üstlenebilme yeteneğine sahip olmalıdır (kendimizi bir kez daha tekrarlama zevkinden mahrum etmeyeceğiz - KONFORMASYONLAR!) top. Ayrıca, ana değerlik zincirindeki - omurgadaki iç rotasyonlara ek olarak, yan radikallerin rotasyonları da mümkündür.

Hiç şüphe yok ki, bir protein molekülü, tamamen mekanik bir yorumda bile çok karmaşık bir nesnedir ve modeline bakıldığında (karikatür demek daha doğru olur), herhangi bir özelliği basitçe spekülatif olarak tahmin etmek imkansızdır. molekülün uzaysal hareketliliği. Öte yandan, protein zincirinin özelliği olan temel birimin geometrik yapısının tüm detayları, onu diğer polimerlerden temel olarak ayırmaz. Esneklik ve uzamsal hareketlilik açısından, diğer polimerlerin zincirleri de ondan önemli ölçüde farklıdır ve yine de bunların hiçbiri proteinlerin doğasında bulunan olağanüstü özelliklere sahip değildir.

Bunu açıklamanın tek bir yolu var. Sentetik polimerlerin zincirleri ya aynı türden birimlerden oluşur.

A A A A...

B B B B…

vb. veya farklı bağlantıların düzenli kombinasyonlarından

A B A B A B A B…,

veya son olarak, çeşitli türlerdeki rastgele değişen bağlantılardan

A B B A A B B A B…

Bildiğimiz gibi, belirli bir türdeki her protein molekülünde, çeşitli amino asit birimlerinin birbiri ardına sıralanması kesin bir şekilde sıralanmıştır. Bununla birlikte, proteinlerde herhangi bir düzenlilik, çeşitli kalıntıların değişiminde periyodiklik, isterseniz düzenlerinin "doğruluğu" gözlenmez.

Bu tür kalıpların aranması, en ustaca matematiksel istatistik yöntemleriyle gerçekleştirildi ve herhangi bir sonuç vermedi.

Bu arada, nispeten yakın zamanlarda edebiyat eleştirmenlerinin başına tamamen benzer bir hayal kırıklığı geldi (işte bilimlerin başka bir kavşağı!): Aynı ustaca matematiksel yöntemlerin hepsi, tek tek harflerin eserlerine yerleştirilmesinde herhangi bir önemli kalıp oluşturma girişimlerinde tamamen başarısız oldu. harika yazarlar

Protein dizilerinin düzenliliği sorununa nihayet bir son vermek için, yukarıdakilerin hepsinin vücutta tamamen mekanik işlevleri yerine getiren, örneğin tendonların temelini oluşturan proteinler için geçerli olmadığına dair bir çekince koyalım ( kollajen) veya saç (keratin). Bu proteinlerde, mekanik özellikleriyle bağlantılı olarak büyük önem taşıyan, iyi tanımlanmış bir amino asit dizisi düzenliliği vardır.

Protein zincirinin amino asit kalıntılarının özel sıralaması, proteinin özelliklerini anlamanın anahtarıdır. Bu, sentetik polipeptitler ile doğrulanabilir - protein molekülleri ile aynı tipte monomer birimlerine sahip olan, ancak monoton veya rastgele değişimleri olan bileşikler. Tüm özelliklerine göre en sıradan polimerlerdir. Bir tür olağanüstü özelliğe sahip olan (ve başka hiçbir protein olmayan) her protein vücutta belirli bir işlevi yerine getirdiğinden, vücuttaki varlığı nükleotid dizisinde şifrelenmiş olanla "sağlanmalıdır" (ve biz şimdi tam olarak nasıl olduğunu biliyorum) amino asit dizisi. Daha doğrusu RNA dizisi DNA nükleotid dizisinde kodlanır, proteinin amino asit dizisi RNA dizisinde kodlanır, protein dizisi... Ayı yemek istiyoruz…”). Gerçekten de, (sırayla) amino asit dizisini kodlayan nedir?

Bir protein molekülünün amino asit sekansında neyin kodlandığı sorusuna kısaca cevap vermeye çalıştık: uzamsal yapı, polipeptit zincirinin uzamsal "katlanma" yöntemi. Bununla birlikte, bu genellikle herhangi bir polimer için geçerlidir. Ancak proteinler ve diğer polimerler arasındaki bir fark daha - ve en önemlisi - henüz tartışılmadı: bu tipteki her protein molekülü aynı, kesin olarak tanımlanmış uzamsal yapıya sahiptir. Bu yapı çok karmaşık ve "düzensiz" bir şekle sahip, yani yukarıda tartışılan ve protein zincirinin yalnızca bazı parçalarının özelliği olan periyodik yapılardan birinden bahsetmiyoruz.

Bu arada, şimdi "bir protein molekülünün yapısı" ifadesinin kulağa oldukça belirsiz geldiğine dikkat etmelisiniz. Gerçekten de, amino asit dizisini mi yoksa uzamsal yapısını mı kastediyoruz? Bu nedenle, kısa olması için özel literatürde aşağıdaki terminoloji benimsenmiştir. Bir protein molekülündeki amino asit kalıntılarının değişme sırasını kastediyorsak, onun birincil yapısından bahsediyoruz. İkincil yapı ile α-sarmal ve β-yapısını kastediyoruz—periyodik yapı türleri; bu nedenle, "ikincil yapı" kavramı, bir protein molekülünün yalnızca düzenli parçalarını ifade edebilir, ancak bir bütün olarak molekülü ifade edemez. Son olarak, bir molekülün üçüncül yapısı, uzaysal yapısıdır.

Bu durumda, tek, üstelik periyodik olmayan bir yapı biçimindeki varoluş özelliğinin genel olarak polipeptitlerde değil, sadece proteinlerde doğal olduğunu bir kez daha vurgulamak gerekir. Burada, rastgele olmamanın anlamının ne olduğu, düzenli bir polimer çekirdeğin yakınında yanal sarkıtların değişiminin katı bir şekilde önceden belirlenmesi olduğu ortaya çıktı. İşte en önde gelen araştırmacılarından Amerikalı biyokimyacı K. Anfinsen'in biyolojik kodlamanın bir sonraki aşamasının bir diyagramı: "Bir protein molekülünün uzamsal yapısının olduğu yan zincirlerin dili. yazılı."

“Aman Tanrım, bir işaret daha! okuyucu bu noktada içini çekecektir. - Pekala, hadi - alanin - "zinciri sola çevirelim", tirozin - "sağa çevirelim", peki ya sen?

Bir hata sevgili okuyucu, bir hata. Hiçbir işaret olmayacak ve olamaz. Basitçe, çünkü böyle bir kodlamanın yöntemi bugün kimse tarafından bilinmiyor. Bir proteinin amino asit dizisine bakarak uzaysal yapısını çizebilecek tek bir kişi yoktur.

Ancak başka sebeplerden dolayı belirti olmayabilir. Bir protein molekülünün uzamsal yapısının amino asit dizisi tarafından nasıl kodlandığı hakkında çok az şey biliyor olsak da, kesin olan bir şey var: Burada birkaç karakterden oluşan ilkel bir "kelimeler" sözlüğü vazgeçilmezdir. Bu tür bir rasyonel sözlük varsa, "sözcükleri" en fazla on karakter içermelidir ve yirmi harfli bir alfabe ile bu, çok çeşitli kombinasyonlara yol açar, henüz tam olarak anlaşılmayan öğelerin birçok olası tonu. protein molekülünün karmaşık ve düzensiz uzamsal yapısını tanımlamayı amaçlıyoruz.

Birinci Dünya Savaşı sırasında meydana gelen iyi bilinen bir olayı hatırlıyorum. Amerikan ordusunda telefon dinleme olasılığını dışlamak için, çok küçük bir kabilenin Kızılderilileri telefon operatörü olarak kullanıldı ve tüm müzakereleri ana dillerinde yürüttüler. Ve elbette, bu dili bilmeden (ve Amerika Birleşik Devletleri dışında pratik olarak bilinmiyordu), bu tür mesajları deşifre etmek, örneğin en karmaşık dijital kodda, ancak bilinen bir dilde yazılmış kriptogramlardan çok daha zordu. Ve proteinlerin üçüncül yapısının nasıl kodlandığını bulma sorununa geri dönersek, o zaman hiç şüphe yok ki bu durumda çok daha yakın bir benzetme, bilinmeyen bir dilde iletilen bir mesajın kodunu çözmek olacaktır ...

Senin ve benim için bu, iyi çalışılmış ve nihayet kurulmuş yüzeydeki muzaffer yürüyüşün sonu ve varsayımsal ve güvenilmez olanın kasvetli çalılıklarına giriş anlamına geliyor. Gerçeği söylemek gerekirse, kurnaz yazarların tam olarak bunun için uğraştığı şey buydu ve kitabın önceki bölümünün tamamı, mecazi anlamda, artık güçlü süper arazi aracının üzerinde durduğu sorunların özüne bir tür giriş niteliğindedir. modern moleküler biyoloji yavaşlıyor.

“Artık tüm güç hemoglobinde”

Belki biraz abarttık: Bir protein molekülünün uzamsal yapısını amino asit dizisiyle önceden belirleme yöntemi hakkında kesinlikle hiçbir şey bilinmediği söylenemez.

Her şeyden önce, iki düzineden fazla proteinin moleküllerinin uzamsal yapısı, tamamen deneysel yollarla - X-ışını kırınım analizi yöntemleriyle - oluşturulmuştur. Bu yöntemleri kullanarak, bir kristal yapıdaki bir molekülün tüm atomlarının tam uzamsal düzenini kurmak mümkündür. "Başarılı" kelimesi, proteinlerin X-ışını kırınım analizi söz konusu olduğunda durumu çok doğru bir şekilde aktarır. Yaklaşık otuz yıldır, dünyanın dört bir yanındaki X-ışını yapılandırmasındaki en iyi uzmanlar bu sorunla mücadele ediyor. Protein yapısının X-ışını analizine yönelik ilk girişimler, ünlü İngiliz kristalograf J. Bernal'in aktif katılımıyla yapıldı; Zaten bildiğimiz gibi, Pauling α sarmalının ve β yapısının yapısını doğrulayan X ışını kırınım yöntemleriydi. Bununla birlikte, uzun bir süre (gerçi kim bilir sekiz ya da dokuz yıl - gerçekten o kadar uzun mu?) bir protein molekülünün üçüncül yapısının X-ışını kırınımı yoluyla tam olarak çözülmesi imkansızdı. İngiliz M. Perutz ve J. Kendrew ilk kez ancak 1959-1960 yıllarında başarılı oldular. İlk doğan, kas dokularında oksijen depolayan bir protein olan bir miyoglobin molekülüydü. Ve hemen ardından M. Perutz ve J. Kendrew, kanın bilinen kırmızı maddesi olan hemoglobin molekülünün yapısını belirlediler.

İşte moleküler biyolojinin bir başka büyük zaferi. Şaka değil: Vücudun fizyolojik olarak en önemli maddelerinin yapısı bilinir hale geldi ve en önemlisi, genel olarak proteinlerin uzamsal yapısını oluşturmak mümkün hale geldi!

1961'de Moskova'da düzenlenen Beşinci Uluslararası Biyokimya Kongresi'nde birçok tematik sempozyumun toplantıları eş zamanlı olarak yapılmış; her birine ayrı - ve hiç de küçük olmayan - bir salon tahsis edildi. Ve neredeyse tüm delegeler "kendi" sempozyumlarının toplantılarını terk ederek M. Perutz'un raporuna koştuğunda, Kongre organizatörlerinin çaresizliğini görmeliydi!

Koridorlarda toplanan saygıdeğer profesörler ve enerjik asistanlar, kapılarda sessizce gerildi, minberin yanında yere oturdular. Ve masanın üzerinde, görüntüsü daha sonra moleküler biyoloji hakkındaki tüm kitapları atlamaya mahkum olan bir miyoglobin molekülü modeli vardı. Bununla birlikte, asıl ilgi miyoglobin değil (o zamana kadar yapısının kodunun çözülmesi son his olmaktan çıkmıştı), hemoglobin molekülünün modeliydi. Bunun birçok nedeni vardı. Ancak hemoglobin hakkında konuştuğumuz için kısa bir ara vermeden yapmak mümkün değil.

Hemoglobinin genel olarak proteinlerin yapısal organizasyonunun ilkelerini inceleme tarihindeki rolünden bahsedersek, bugüne kadar onlarca yıldır genetik araştırmanın kahramanı olan Drosophila meyve sineği ile bir karşılaştırma, kendisini önermektedir. Yapısal çalışmaların temel teorik kavramlarının ve deneysel yöntemlerinin işlendiği test alanı haline gelen hemoglobindi. L. Pauling (yine Pauling!) kalıtsal hastalıkların moleküler doğasını ilk kez hemoglobin üzerinde gösterdi. Son olarak, çeşitli biyolojik türlerin hemoglobinlerinin incelenen birincil yapılarının sayısı şimdi bir buçuk yüzü aştı: bu açıdan hemoglobin, diğer proteinler arasında tartışmasız liderdir.

Ve bugün, protein yapısının sorunlarıyla ilgilenen bir bilim adamı, I. Ilf ve E. Petrov'un peygamberlik satırlarını büyük bir sempati ile okuyor : konu, konuştu, endişeyle etrafına bakındı:

“Artık tüm güç hemoglobinde.

Bunu söyledikten sonra "Pierre ve Constantine" sustu. Kasaba halkı da hemoglobinin gizemli güçleri hakkında her biri kendi yolunda düşünerek sessiz kaldı.

Hemoglobin ile daha ayrıntılı bir tanışma, proteinlerin yapısal organizasyonunun bir sonraki (ve şimdiye kadar, görünüşe göre son) seviyesi - dörtlü yapı kavramının tanıtılmasıyla başlayacaktır. Daha yakından incelendiğinde, birçok proteinin moleküllerinin bütün moleküller olmadığı, ancak bir veya daha fazla türden birkaç ayrı molekülün (bunlara alt birimler de denir) oluşturduğu moleküler kompleksler olduğu ortaya çıktı. Böyle bir kompleksin parçaları arasında değerlik bağları yoktur ve daha zayıf kuvvetler tarafından tutulur.

Hemoglobinin, her biri farklı bir amino asit dizisine sahip olan iki farklı türden - α ve β - dört değersiz protein alt biriminden oluşan böyle bir kompleks olduğu ortaya çıktı. Hemoglobinin molekülü (kesin konuşmak gerekirse, bu kelime en azından alıntılanmalıdır), sanki düzensiz bir tetrahedron oluşturan her türden iki alt birim içerir. Alt birimlerin her biri, protein kısmına ek olarak, önemli bir protein olmayan kimyasal grup - heme içerir. Bildiğiniz gibi hemoglobinin ana fizyolojik işlevi olan geri dönüşümlü oksijen bağlama özelliğine sahip olan heme'dir (daha doğrusu içerdiği demir atomu).

Bu arada, işlevi yakın olan miyoglobin molekülü de tam olarak böyle bir grup içerir; sonuçta, bu iki proteinin fizyolojik rolündeki tüm fark, birincisinin, akciğerlerden tüm organlara kan akışıyla oksijen taşıyan hareketli bir kap ve ikincisinin sabit bir kap olmasıdır. gelecekte kullanılmak üzere kaslarda oksijen depolar. M. Perutz ve J. Kendrew tarafından incelenen miyoglobin, balina kaslarından elde edildi. Ve bunun nedeni anlaşılabilir, çünkü balinanın uzun dalışlarla ilişkili yaşam tarzı, kaslarda bu proteinin içeriğinde keskin bir artış gerektiriyor.

Ayrıca, her iki protein tarafından vücutta gerçekleştirilen işlevlerin doğasının büyük benzerliği, uzamsal yapılarının da benzer olacağını ummayı mümkün kıldı. Gerçekten de, M. Perutz ve J. Kendrew, miyoglobin molekülünün ve hemoglobin alt birimlerinin her birinin üçüncül yapılarının neredeyse örtüştüğünü buldular ... Bekleneceği gibi, bu noktada, başladığımız fikri geliştirmeye başladığımızı söyleyebiliriz. gerçekten çarpıcı bir durum için. Düşündüğümüz genetik bilginin aktarım aşamasının temel ilkesinin şöyle dediğini hatırlayın: "Birincil yapı, üçüncül yapıyı belirler." Ve bu bakış açısından, üçüncül yapıya yakın olan proteinlerin de benzer birincil yapılara sahip olması gerektiği anlaşılıyor (yine sadece görünüyor!). Ancak miyoglobinin ve herhangi bir alt birimin - a- veya β-hemoglobin - amino asit dizilerini karşılaştırırken, "metinlerinin" yüzde 30'dan daha az örtüştüğü ortaya çıkıyor!

Bu karşılaştırma çok güçlü bir izlenim bırakıyor, ancak yalnızca ilk bakışta. Düşünüldüğünde, burada özel bir şey olmadığı sonucuna varmak zor değil. Aynı üçüncül yapının farklı amino asit dizileri tarafından kodlanabileceği gerçeğiyle karşı karşıyayız. Ancak aynı şeyi genetik kodla ilgili olarak görüyoruz: aynı amino asit iki, üç ve hatta altı farklı kodon tarafından kodlanabilir. Bu nedenle, kodlamanın yolunu bilmek önemlidir, ancak biz onu bilmiyoruz. Sonuçta, üçüncül yapıyı bir amino asit dizisiyle önceden belirlemenin ilkelerini bilmiyorsak - kim bilir, belki miyoglobin ve hemoglobin alt birimlerinin dizileri - aynı cümlenin iki farklı ifadesi gibi bir tür "eş anlamlı"dır. kurum başkanı: "Kendi isteğinle başvuru yap" ve "Artık seni tutmaya cesaret edemiyorum."

Ve yine doğanın "birincil yapı - üçüncül yapı" aşamasında kullandığı lanet olası kod sorunuyla karşı karşıyayız. Bu kodun bir özelliğini belirtmekte fayda var: Genetik bilgi aktarımının önceki aşamaları DNA → RNA, RNA → protein çok karmaşık ve çok özel “servis sistemleri” gerektiriyorsa (onlardan mümkün olduğunca az bahsetmeye çalıştık. karmaşık olmaları nedeniyle), o zaman belirli bir amino asit dizisine sahip bir protein molekülünün üçüncül yapısını molekül kendiliğinden kazanır, kendi haline bırakması yeterlidir.

Bu, onun içsel yeteneğidir ve "birincil yapı - üçüncül yapı" aşamasının uygulanması için herhangi bir hizmet mekanizmasına gerek yoktur. Bir hücreden alınan bir molekül, yalnızca üçüncül yapısını korumakla kalmaz, aynı zamanda onu kendiliğinden eski haline getirme yeteneğini de korur. Molekül olarak bir molekül, değerlik yapısı bizim tarafımızdan bilinir, bu da davranışının bizim bildiğimiz fiziksel yasalar tarafından belirlenmesi gerektiği anlamına gelir. Başka bir deyişle, temel bir biyolojik nesneyi fiziksel terimlerle veya daha da kısaca, ayrıntılı olarak ele almanın nihayet mümkün olduğu ortaya çıktı.

Sonunda fizik!

Harici hiçbir şey bir protein molekülünün belirli, benzersiz bir uzamsal düzenlemeyi kabul etmesine yardımcı olmadığından, bunun molekülün kendi içinde hareket eden kuvvetler nedeniyle olduğu anlamına gelir. Dahası, eğer bu kuvvetler molekülü bu yapıya karşılık gelen konformasyonda sıkıca tutmasaydı, harici sebeplerden kaynaklanan hiçbir ilk sıralama yardımcı olmazdı: termal hareketin etkisi altında, molekül bu konformasyonu çok hızlı bir şekilde kaybederek sürekli değişen bir biçim alırdı. "normal" polimerlerde olduğu gibi rastgele bir bobinin.

Amino asit kalıntılarının yan radikallerinin yapıları, kimyasal yapıları, elektriksel özellikleri, protein molekülünün bireysel bölümlerinin esnekliği, karşılıklı afiniteleri, periyodik yapılar oluşturma yetenekleri vb. farklı olmak için çıktı.

Ve bir protein molekülünde amino asit kalıntılarını değiştirmenin öyle yolları vardır ki, kendi haline bırakıldığında, kendiliğinden iyi tanımlanmış bir yapı halinde katlanacaktır. Bu, bir amino asit dizisinin dilinde yazılmış üçüncül bir yapıyı tahmin etme probleminin, bir proteindeki moleküller arası etkileşimlerin ayrıntılı bir açıklamasına indirgendiği anlamına gelir; zincir, çeşitli parçalarını bir araya getirmek veya itmek ve bu şüphesiz fiziksel bir görevdir.

Vakit kaybetmeden, bir buçuk ya da iki sayfanın hemen ardından geleneksel “fiziksel” biçimde sahnelemeye başlayacağız. Ama ondan önce, daha genel konularda birkaç söz.

Protein moleküllerinin olağandışı uzamsal yapısının, olağandışı özelliklerinin nedeni olduğunu okuyucudan daha fazla saklamanın bir anlamı yoktur (yine, basitlik için, yalnızca hızlandırıcı kimyasal reaksiyonların özelliklerinden bahsedeceğiz). Ve moleküler biyoloji tarafından ortaya konan yaşam sürecinin organizasyonunun genel şeması şuna benzer: DNA'da kaydedilen belirli bir organizmanın tüm proteinlerinin amino asit sekansına dayanarak, yeni protein molekülleri katılımla veya altında sentezlenir. Bu proteinlerin bazılarının eylemi.

Genel olarak, bir proteinin amino asit dizisi şeklinde bir DNA kaydının nasıl uygulanacağını bile biliyoruz. Şimdi, fiziksel kavramların sağlam zeminine adım atmış olarak, bu tür her bir molekülün çeşitli durumlardaki davranışını tanımlayabilirsek, DNA'dan bilgi aktarma işlemlerinin moleküler mekanizmalarının tam bir resmini elde edebileceğiz. dikkate almadığımız proteine (ki bu, onlar hakkında hiçbir şeyin bilinmediği anlamına gelmez). Sonuç olarak, fizik dilinde yaşam fenomeninin kapalı ve ayrıntılı bir tanımını elde ederiz - herhangi bir doğa bilimi dalının nihai tutkusu. Modern bilimin çabalarıyla, yaşam sorununu (en azından ilke olarak) molekül içi ve moleküller arası hareketlilik sorunlarına, bir molekül tarafından tek, en kararlı bir durum arama görevine indirgemek mümkün olmuştur. veya bir molekül sistemi ... Bu, yirminci yüzyılın ikinci yarısında biyolojinin ilerlemesi değil mi?

Şimdi aşağıdaki iki paragrafı dikkatlice okuyalım:

“... Dr. Bauman sistemini doğru istikamette tanıtsaydı ve fikirlerini ruhun doğasına yaymadan sadece hayvanların oluşumuna uygulasaydı ... kendisini en baştan çıkarıcı türe daldırmazdı. organik moleküllere arzu, nefret, duygu ve düşünce atfetmek. Yüce Allah'ın ölü maddeye en yakın hayvanlarla bahşettiğinden bin kat daha az bir hassasiyet varsayımıyla tatmin olması gerekirdi. Bu donuk hassasiyet ve yapı farklılığının bir sonucu olarak, herhangi bir organik molekül için, uykularında dönüp duran hayvanlarda olduğu gibi, otomatik olarak endişelenerek sürekli arayacağı en uygun tek konum olacaktır. . Genel olarak hayvanı, her biri kendi figürüne ve sakin durumuna en uygun pozisyonu bulana kadar çeşitli kombinasyonlara giren organik moleküller sistemi olarak tanımlamalıdır ... "

Bu parça bizim tarafımızdan Fransız filozof-ansiklopedist D. Diderot'nun (1713-1784) "Doğayı açıklayan düşünceler" kitabından ödünç alınmıştır.

Bu vesileyle (alıntıların bolluğu bağışlansın!) büyük biyokimyacı A. Szent-Gyorgyi'nin (C vitamini almış herkesin gıyabında tanıdığı, A. Szent-Gyorgyi tarafından keşfedilen) sözlerini hatırlayalım. 1931), geçmiş yüzyılların bilim adamlarına atıfta bulunarak: "Bazen en ilkel araştırma araçlarına bile sahip olmayarak, doğanın insana bahşettiği ve sonradan modası geçen iki cihazı kapsamlı bir şekilde kullandılar: gözler ve beyin."

Bölüm 3

Bu bölümde, bir protein molekülünün kendisinin, herhangi bir dış yardım olmaksızın, amino asit dizisi tarafından önceden belirlenmiş uzamsal yapıyı nasıl bulduğundan bahsetmek istiyoruz. Terimlere başvurarak, istemeden (sanki D. Diderot tarafından eleştirilen talihsiz Dr. Bauman'ı taklit ediyormuş gibi) molekülü canlandırıyoruz, ona bilinç unsurları bahşediyoruz. Elbette, Dr. Bauman'ın moleküller hakkındaki bu saf fikirleri, biyolojik moleküllerin canlandırılmış olduğu fikrini bir dereceye kadar haklı çıkarmaya hizmet ediyor. Ancak, garip bir şekilde, on yıllar, yüzyıllar geçer ve "proteinler belirli bir şekilde uyum sağlar ...", "bir protein molekülünün yapısının amaçlı organizasyonu ..." ve son olarak "bir protein molekülü, bunun için programlanır" gibi ifadeler geçer. ...” biyologların sözlüğünden kaybolmaz.

Her şeye gücü yeten ve gizemli proteinlerin gizemli varlığı, şaşırtıcı özelliklerini anlamaya çalışırken çaresizlik hissi - tüm bunlar, genel olarak biyokimyacılar ve biyologlar arasında bazı garip kültlerin unsurlarını geliştirdi. Dr. Bauman'ın fikirlerinin 18. ve 19. yüzyılların başında geri dönülmez bir şekilde yok olduğunu düşünüyor musunuz? Hiçbir şey olmadı. Yüzyılımızın en önde gelen botanikçilerinden biri olan K. Negeli, protein moleküllerinin psikolojisi konusunda uzun ve çok ciddi makaleler yazdı. Yoksa daha yeni bir örnek mi istiyorsunuz? Bitkilerde "birincil bilinç" üzerine sansasyonel çalışmaların kahramanı Amerikalı K. Baxter bugün şöyle yazıyor: "... algılama yeteneği muhtemelen hücresel düzeyle sınırlı değildir. Belki de moleküller, bir atom ve hatta onun parçacıkları tarafından ele geçirilmiştir. Muhtemelen, hala cansız olarak kabul edilen her şeyi bu açıdan yeniden incelemek gerekecektir.

Geçen bölümün sonunda zaten yazılanları bir kez daha vurgulamak istiyoruz: Bir protein molekülünün iyi tanımlanmış bir yapıya kendi kendine katlanma süreci, tamamen fiziksel güçlerden, yani aralarında ortaya çıkan etkileşimlerden kaynaklanmaktadır. bireysel parçalar. Ayrıca, dayandığı temel fiziksel ilkelerin sunumu, anlatımız çerçevesinde ve düzeyinde oldukça erişilebilir olduğundan, bu tezi okuyucuya mümkün olduğunca ikna edici bir şekilde sunmak istiyoruz. Bu nedenle, bu bölümü tamamen sorunun fiziksel ve hatta dilerseniz fiziko-teorik yönlerine ayırmaya karar verdik. Bu, malzemenin karmaşıklığı anlamına gelmez; Öte yandan, moleküler düzeyde sıralı biyolojik kodlamanın genel ilkeleriyle ilgilenen ve bu tür kodlamanın aşamalarından birinin altında yatan fiziksel mekanizmalarla ilgilenen okuyucular, anlamalarına çok fazla zarar vermeden okurken bu bölümü atlayabilirler. sonraki malzemenin.

Bu tür bir teknik (yani, okuyucuya gelecek bölümün seçmeli olduğunu bildirmek), matematikteki birçok ders kitabının ve monografinin yazarları tarafından yaygın olarak uygulanmaktadır. Bu tür literatürle ilgili deneyimlerimizden, böyle bir beyanla tanıştığımız anda okuyucuyu ziyaret eden mutlu bir rahatlama hissinin çok iyi farkındayız. Ancak iki bölüm sonra, dolandırıldığı ortaya çıktı ve metinde bir şekilde gezinmek için anlamsızca atlanan bölümlere geri dönmeniz gerekiyor.

Kuantum mekaniği hakkında daha fazla bilgi

Yaratıcılarının bile övgüye değer bir özeleştiri ile "deli" olarak adlandırdığı kuantum mekaniğine dayanan katı bir moleküler yapı teorisiyle ilişkili sorunları aşmak için çok uğraştık. Ama görünüşe göre, bilge atalarımızın çanta ve hapishane hakkında bir söz bulmaları boşuna değildi: tüm dünyevi fikirleri alt üst eden bu harika bilimle tekrar yüzleşmemiz gerekecek. Bu kez oldukça masum görünen bir soruyla bağlantılı olarak: Genel kabul gören "moleküller atomlardan oluşur" ifadesi kuantum mekaniği açısından ne kadar doğrudur?

Kimyasal bağın yapısı hakkında söyleyebildiklerimizden, moleküllerin, örneğin bir tuğla duvar gibi değil, çok özel bir şekilde atomlardan oluştuğu açıkça anlaşılmaktadır.

Fizikçilere göre herhangi bir atom, bir çekirdekten ve ona atanan elektronların sayısından oluşur ve ayrı ayrı alınan bir atomda, tüm bu elektronlar çekirdeğin etrafındaki iyi tanımlanmış bir uzamsal düzenleme sistemine uyar.

Bazı kimyasal elementlerin atomlarından oluşan bir molekülde, tamamen aynı türden çekirdekler buluruz; ve çoğu, ilke olarak, elektronların büyük bir kısmının uzamsal olarak düzenlenme şeklini koruyacaktır. Ancak öte yandan, geri kalan elektronlar, bir çift, üçlü veya başka bir çekirdek grubuyla uzamsal olarak ilişkili az çok genel bir sistem oluşturarak herhangi bir belirli atoma ait olmalarını tamamen kaybedeceklerdir. Kimyasal bağlar bu şekilde oluşur; bununla birlikte, oldukça katı bir şekilde konuşursak, bu "toplumsallaşma" (daha az ölçüde de olsa) istisnasız molekülde bulunan tüm elektronlar için geçerlidir.

Bu nedenle, eğer kuantum mekaniği doğruysa (sonuçta burada sunulan fikirlerin temeli buna dayanmaktadır), o zaman "karbon atomları bir protein molekülüne girer" dediğimizde, özünde karbona belirli bir şey diyoruz. bu ada sahip bir atoma uzaktan benzeyen saplama, yalnızca iki "iç" elektron bulutunun çekirdeği ve konfigürasyonu, çünkü ona dayanarak dört elektronun daha ait olduğunu belirlemek kesinlikle imkansız. Ve eğer tutarlı olacaksak, başladığımız "moleküller atomlardan oluşur" ifadesini gerçekten terk etmemiz gerekiyor: bir molekülü, çekirdek ve elektronların birleşiminden oluşan tek bir yapı olarak düşünmek çok daha doğrudur. . Başka bir deyişle, bir duvardaki bir tuğlayı ayırmak mümkünse, o zaman zihinsel olarak bile bir moleküldeki bir atomu (kelimenin tam anlamıyla) ayırmak imkansızdır.

Dahası, bir molekülün bir çekirdek ve elektron sistemi olarak görülmesi, fiziksel özelliklerinin doğru bir şekilde tanımlanmasına yönelik tek doğru yaklaşımdır. Molekül içinde hareket eden kuantum mekaniği yasaları, herhangi bir elektron-nükleer kombinasyonunun davranışını - üstelik oldukça doğru bir şekilde - belirleyen denklemler oluşturmayı mümkün kılar. Burada, kuantum mekaniğinin gücünün ne kadar büyük olduğu ortaya çıkıyor: Sonuçta, bu denklemleri çözmek, protein molekülü hakkında kelimenin tam anlamıyla her şeyi öğrenmemizi sağlayacak, tabii ki molekülün tüm olası uzamsal yapılarını bulmak da dahil.

Bu denklemleri çözmek... Sizi temin ederim ki, kafasını kızgın bir kaplanın ağzına cesurca sokan eğitmen, bu tarifi proteinin yapısını belirlemek için kullanmayı teklif eden gözüpek kişiden daha azını riske atıyor. kuantum kimyasal hesaplamaları uygulamasına az çok aşinadır. Onlar için, böyle bir teklif, İngiliz Deniz Kuvvetleri Komutanlığı için olduğu gibi aynı zarif alay konusu olacak, birinin bir zamanlar düşman denizaltılarıyla savaşmak için önerdiği yöntem: denizdeki su kaynama noktasına kadar ısınır ve bu da mürettebatın ölümüne yol açar. Yazar, efsaneye göre, bu şüphesiz olağanüstü projenin gerçek uygulamasının aslında nasıl planlandığına dair kibar bir soruya kayıtsız bir şekilde cevap verdi: ve bu mühendislerin görevi ...

Bu denklemlerin çözümü ... Fizikçilerin "biyolojik moleküllerin ikiden fazla atomdan oluştuğunu öğrendikten sonra benden dehşet içinde geri çekildikleri" aynı A. Szent-Györgyi'nin sözlerini aktarabiliriz. İki atomun bir nedenle adlandırılmasının nedeni: o zamanlar (yaklaşık otuz yıl önce) titiz kuantum mekaniği hesaplama olasılıklarının sınırıydı.

Bu denklemleri çözmek... Sadece bin atomdan oluşan bir proteini ele alalım (bir tür mini protein, proteinler arasında gerçek bir cüce). Bu bin çekirdek, beş veya altı bin elektron. Dünyadaki tüm bilgisayarları bu göreve atsak ve onları onlarca yıl boyunca 24 saat çalıştırsak bile, böyle bir popülasyonun davranışını tanımlayan bir kuantum mekanik denklemler sistemini çözmek tamamen düşünülemez (bu konuda konuşmaya gerek yok). bu durumda bilgisayarlardan vazgeçilemeyeceği gerçeği). Ve bu arada, bir milyon kat daha fazla makine olsaydı ve hızları bir milyon kat daha hızlı olsaydı hiçbir şey değişmezdi ...

Orta Çağ'da skolastik filozofların en sevdiği etkinliklerden biri, yanma sorununun kapsamlı bir tartışmasıydı: Rab Tanrı kaldıramayacağı bir taş yaratabilir mi? Tartışan taraflardan biri bunun olabileceğini iddia etti: Her şeye gücü yeten bir Tanrı'nın herhangi bir şey yaratması zor olmazdı. Ancak diğeri makul bir şekilde bir karşı argüman ileri sürdü: Bu da dahil herhangi bir taşı kaldıramıyorsa, ne tür bir her şeye kadirdir? Bu tartışma, bildiğiniz gibi, çözülmeden kaldı ve yüce kuantum mekaniğinin, Rab'bin aksine, tek doğru, kesinlikle doğru, her şeyi kapsayan taşını nasıl yarattığına ve ... yapamayacağına tanık olmasaydık, bugün bunu hatırlamayacaktık. Kaldır onu.

Bununla birlikte, tüm bunlar yalnızca kesin formülasyondaki sorun için geçerlidir. Kuantum mekaniği hesaplamalarının pratiği, çeşitli yaklaşımlara dayanmaktadır: değerlik bağlarının değerlik yapısı ve geometrisi, deneysel verilere dayalı olarak belirlenir, elektronların yalnızca bir kısmı dikkate alınır, vb. Ancak bu ortamda bile, kayıt Hesaplanabilecek büyük nesneleri kırmak yalnızca yirmi ila otuz atom içerir ve sonuçları, deneysel doğrulamanın gösterdiği gibi, oldukça güvenilmez olur. Tek kelimeyle, burnunuzu uzatırsanız, kuyruk tıkanır: tam olarak sayarak, yalnızca en küçük molekülleri hesaplamak mümkündür; yaklaşık olarak sayarak, daha büyük bir molekülü hesaplayabilirsiniz (yine de ölçek açısından çok küçük olsa da). ilgilendiğimiz problem), ancak böyle bir hesaplamanın sonuçları pek güven vermiyor.

Bu nedenle, kuantum mekaniğinin vermesi gereken, bir protein molekülünün davranışının tam ve tartışmasız doğru bir tanımı elde edilemez ve muhtemelen hiçbir zaman mümkün olmayacaktır - hesaplama zorlukları çok büyüktür. Bununla birlikte, bu, bir protein molekülünün üçüncül yapısını hesaplama probleminin genellikle çözülemez olduğu ve bunun üzerinde çalışan araştırmacıların, örneğin ev yöneticileri olarak yeniden eğitilmeleri gerektiği anlamına mı geliyor?

Tabii ki değil. Ve sadece, gerçek bir ev yöneticisinin özelliği olan amaçlılık, soğukkanlılık ve sorunların kapsamlı bir şekilde ele alınması araştırmacılar arasında nadir olduğu için değil. Hayır, sadece uzun zaman önce teorisyenlerin acı deneyimi, doğrudan ve bariz bir hesaplama yönteminin, herhangi bir nedenle çoğu zaman herhangi bir matematikçinin bir saniye bile tereddüt etmeden tamamen umutsuz olarak tanımlayacağı denklemlere yol açtığını gösterdi.

Çok eski zamanlardan beri teorisyenlerin üzerine çöken bu lanetin nedenleri henüz açıklığa kavuşturulmamıştır: Belki de teorisyenlerin denklemlerinin dar çerçevesine sokmaya çalıştıkları doğa, birçok otoriteye göründüğünden çok daha kötü niyetlidir (çünkü örneğin, A. Einstein'ın şu sözü biliniyor: “ Rab Tanrı bilgilidir, ancak kötü niyetli değildir). Ve tam da kötü niyetinden dolayı, kendisini yalnızca denklemler yardımıyla tanımlamaya izin verir, onların çözümüne hiç şans tanımaz.

Bununla birlikte, teorisyenlerin en çaresizleri bile pes etmez, ana hatları çizilen zorluklarla başa çıkmak için denenmiş ve test edilmiş bir yöntem uygular: eğer bu özel durumdaki durum, teorik bir hesaplamanın sonuçları hayati olacak şekilde gelişirse (siz bir yüksek fırını patlatmak, değişken kanat geometrisine sahip bir uçak yapmak, bir nükleer reaktörü çalıştırmak, bir proteinin üçüncül yapısını hesaplamak - başka ne olduğunu asla bilemezsiniz), kişi yaklaşık yöntemlere başvurmalıdır.

Bununla birlikte, iki tür yaklaşık yöntem vardır: yaklaşık hesaplama yöntemleri (denklemleri çözmek için yaklaşık yöntemler dahil) ve bir sistemin yaklaşık açıklaması için yöntemler. Birincisi, özünde, gerekli miktarın değerini keyfi olarak önceden belirlenmiş bir doğrulukla hesaplamanın yalnızca biri veya diğeri - bazen çok zarif ve ustaca - yollarıdır. Aynı zamanda, yaklaşık hesaplama yöntemleri için, söz konusu sistemin tanımının altında yatan fiziksel modelin hiçbir önemi yoktur: bunları, örneğin uyduların yörüngesini hesaplamak için denklemlere uygulayarak, yörünge parametrelerini hesaplayabilirsiniz. bir santimetrenin onda biri kadar doğruluk (sözde milimetre), ancak bu denklemleri türetmek için kullanılan ilk varsayımlar yalnızca onlarca metrelik bir doğruluğu garanti edebilir.

İkinci tür yaklaşık yöntemlerin özü ilk varsayımlarda yatmaktadır: örneğin, Dünya'nın bir küp şeklinde olduğunu varsayarsak, uydu yörüngesinin hesaplanan özelliklerinin tamamen farklı olacağı açıktır. Modelin gerçeğe böyle bir "yaklaştırılması", görünüşe göre uzay teknolojisinin gelişimini tamamen ortadan kaldıracaktır. "Dünya topu" yaklaşımı, yörüngeyi tanımlayan denklemleri daha kullanışlı hale getirecektir; aşağıdaki: "Dünya kutuplarda basık bir toptur", modeli gerçek duruma daha da yaklaştıracaktır (ancak ilgili denklemlerin çözümünü karmaşıklaştıracaktır). Ancak, örneğin, yoğunluğu ortalama olarak yer kabuğunun geri kalanının yoğunluğundan daha yüksek olan cevher yataklarının Dünya'nın yerçekimi alanı üzerindeki etkisini hesaba katma girişimi muhtemelen gereksiz olacaktır: Bu şekilde elde edilen hesaplanmış yörünge parametreleri, pratik açıdan çok önemli olmayacak, ancak yeni modele karşılık gelen denklemleri çözmeyle ilgili zorluklar büyük ölçüde artacaktır.

Kısacası, hesaplamanın nihai sonucunu (doğruluğundan ziyade) elde etme olasılığıyla ilgilenenler, sonuçların doğrudan yapılan varsayımın gerekçe derecesine bağlı olduğu ikinci tür yaklaşık yöntemlere dönmelidir. seçilen yaklaşımın, problemin gerçek koşulları tarafından ne ölçüde karşılandığı. Dahası, teorisyenin sanatının esas olarak oluşturduğu şey, tam da bu kadar bir yazışma derecesinin ölçülü bir değerlendirmesindedir. Örneğin, R. Sheckley'nin "The Exchange of Minds" romanındaki dedektifin, temelde bir suçlu aramayı reddeden iyi bir teorisyen olması pek olası değildir, çünkü olasılık teorisine göre, yapacakları ortaya çıktı. nasıl olsa birgün buluşuruz (Adalet adına, kesinlikle ölümsüz dedektifler ve suçlular söz konusu olduğunda, bu yaklaşımın oldukça doğru olduğunu not ediyoruz; ancak uygulama, teorik olarak kusursuz gibi görünen bir yaklaşım kullanılarak tek bir suçlunun bile yakalanmadığını göstermiştir.)

Sonuç olarak, bir protein molekülünün uzamsal yapısını belirlemede bizi ilgilendiren sorunu çözmek için olası yaklaşık yaklaşımlardan bahsettiğimizde, aklımızda tam olarak ikinci tür yaklaşım vardır; özellikle, karmaşık moleküllerin yukarıda belirtilen kuantum-kimyasal hesaplama yöntemlerinin altında yatan yaklaşımların doğası tam olarak budur. Bu tür yaklaşımlarda, bazı etkiler genellikle hafife alınır, bazı değerlerin küçük (veya tersine çok büyük) olduğu varsayılır, bazı süreçlerin bağımsız olduğu, yani birbirini etkilemediği kabul edilir; ve tüm bu yaklaşımlar, sağlam bir teorik veya deneysel doğrulama almalıdır, bu olmadan hesaplama sonuçlarının hiçbir değeri yoktur. Ve tabii ki, tahminlerimiz "işe yaramalı", yine de aşırı hesaplama çabaları pahasına bir sonuç elde etmeyi mümkün kılmalı, başka bir deyişle, daha önce bahsedilen taşa dönüşmemeli (sadece şunu eklemek istiyorum: " uzanmak").

"Uygulanabilir" yaklaşımları aramak hangi yolda mümkündür?

Westheimer, Hill ve Kitaygorodsky

"Bir heykel oymak son derece basit - tek yapmanız gereken mermer bloğun fazlalık unsurlarını kesmek." Yazarlığı çeşitli sanat tarihçileri tarafından bir düzine büyük heykeltıraşa atfedilen bu tür bir tarif (görünüşe göre bu dizinin sonuncusu O. Rodin'di), teorik araştırmacıların faaliyetleriyle ilgili olarak başarılı bir şekilde başka kelimelerle ifade edilebilir. Çalışma nesnesinin (veya fenomenin veya sürecin) rasyonel bir modelini oluştururken, ayrıntılar acımasızca kesilir ve yalnızca en karakteristik, tipik, temel ayrıntılar kalır. Tabii ki, önemli ve gerekli bir şeyi kaçırma tehlikesini her zaman hesaba katmak gerekir, ancak böyle bir risk almak gerekir: Hala enginliği kucaklayabilecek bir teori yok.

Öte yandan, moleküllerin yapısının kuantum teorisi gibi mükemmellik ve zarafet açısından benzersiz olan böyle bir mermer bloğun gereksiz unsurlarını kesme işlemi son derece dikkatli yapılmalıdır: mantıksız derecede cesur bir teorisyen için hiçbir maliyeti yoktur. bir çocuğu suyla birlikte atmak.

Belki de bu nedenle, 1940'ların sonlarında Sovyet fizikçi A. Kitaigorodsky ve Amerikalılar F. Westheimer ve T. Hill tarafından moleküler yapıların tanımına yönelik geliştirilen yaklaşım biraz çekingendi. Belirli varsayımlar altında, kuantum mekaniğinin denklemlerinin hala molekülleri etkileşebilen atomlardan oluşan bir yapı olarak temsil etme olasılığıyla çelişmediğini ileri sürdüler: çeken veya iten. Deneysel verilere dayanarak bu tür bir etkileşimin ampirik yasasını seçtikten sonra, molekülün bir dizi fiziksel özelliğini nispeten basit bir şekilde (hesaplama açısından) hesaplamaya çalışabilirsiniz. Molekülün kararlı konformasyonlarını belirlemek - bizim için özellikle önemli olan - dahil.

Hikayemizin mantığı gerçekten anlaşılmaz! Kelimenin tam anlamıyla iki veya üç sayfa önce, yazarlar okuyucuyu özenle, her türden molekül içi fenomenin dikkate alınmasının yalnızca "kuantum dili" ile yapılabileceğine değil, yapılması gerektiğine de ikna ettiler. Ve birdenbire kurtuluşu basitleştirilmiş, naif ve hatta yarı deneysel (atom-atom etkileşimi yasalarının deneyden çıkarılmak üzere önerildiğini unutmayın) bir yaklaşımla aramak önerildi.

Bu, açılmış pankartlar ve düşmanın yanına davul çalma ile bir geçiş olmasa da, en azından kuantum mekaniği tarafından ter ve kanla fethedilen teorik konumların teslim olmasına benzemiyor mu?

Elbette, kuantum mekaniğinin yapılarının netliği ve ustalığı, herhangi bir teorisyenin kalbi için değerlidir: atom-atom olarak adlandırılan yeni yaklaşımın daha derin bir kuantum-mekanik doğrulaması üzerinde çalışmanın yoğun bir şekilde devam etmesi boşuna değildir. bugün. Ancak modern fiziğin klasiklerinden biri olan L. Boltzmann'ın tekrarlamayı seven ünlü sözü: “Zarafeti terzilere ve ayakkabıcılara bırakalım” böyle bir durum için geçerlidir, fizik daha çok deneyin uygunluğuyla ilgilenir. ve teorik hesaplamanın sonucu, teorinin ilk öncüllerinin kesinliğinden daha fazladır. (Teorik fizik dersi L. Landau ve E. Livshits'in İncil teorisyenlerinden alıntı yapmaktan da kaçınmak zordur: "Daha sonra sonuçla doğrulanacak bir varsayım yapalım").

Bu anlamda, "saf" atom-atom yaklaşımının başarısının gerçekten çarpıcı olduğu ortaya çıktı: kristallerdeki moleküllerin paketlenmesini belirlemek gibi "kuantum" bir tanım için çok zor olan bu tür problemlerin yardımıyla çözüm. , moleküllerin bazı termodinamik ve spektroskopik özelliklerini hesaplamak ve son olarak, moleküllerin konformasyonlarını incelemek, yeni yaklaşıma saygı kazandı (bazen "istemsiz" sıfatını gerektiren gölgede de olsa) ve var olma hakkını tamamen onayladı. O zamandan beri atom-atom yaklaşımı moleküler fizikte, polimer fiziğinde, kristalografide haklı olarak yaygın bir şekilde kullanılmaya başlandı ve moleküler biyolojinin ortaya çıkışıyla bu alanda da kendine yer edinmeye başladı.

Bir çift değerlik-bağlı olmayan atomun etkileşimi nasıl hayal edilebilir ("değerliksiz" etkileşim olarak da adlandırılır)? Aşağıdaki basit model, bir dereceye kadar bu etkileşimin düzenliliğini gösteren bir örnek olabilir: biri mıknatıs olan iki demir top alalım; her ikisi de kalın bir elastik kauçuk tabakası ile kaplanmıştır. Daha sonra bunları düz cilalı bir yüzeye yerleştirip bir araya getirmeye başlıyoruz. Topların merkezleri arasındaki mesafe büyükken birbirlerini "hissetmezler", ancak topların metal "çekirdeklerine" yaklaştıkça çekmeye başlarlar ve mesafe ne kadar küçük olursa çekim gücü o kadar artar. Bununla birlikte, kauçuk kabuklar temasa geçer geçmez, daha fazla yaklaşım itici bir kuvvetin ortaya çıkmasına neden olacaktır - kauçuğun sıkışmasına bir tepki, bu da merkezler arasındaki mesafenin azalmasıyla çok keskin bir şekilde artacaktır. Bir "denge" mesafesinde, yaklaşma duracaktır: çekim ve itme kuvvetleri birbirini dengeleyecektir.

Açıklanan resim, atomlar arası etkileşim kuvvetlerinin atomların merkezleri arasındaki mesafeye bağımlılığıyla gerçekten oldukça tutarlıdır: Öyle ki, yazarlar, Buluşlar ve Keşifler Komitesine hemen bir başvuru gönderme cazibesine neredeyse yenik düştüler. Elektrik yükü taşımayan atomların değerliksiz etkileşimlerini göstermek için bir cihaz" (çünkü Yüklü atomlar söz konusu olduğunda, benzer elektrik yüklerinin zıt veya itici çekimi bu etkileşime eklenecektir). Atomlar arası etkileşim kuvvetlerinin gerçek doğasının hiçbir şekilde manyetik kauçuk olmaması ve değerliksiz etkileşimin potansiyel enerjisinin mesafeye işlevsel bağımlılığının bu nedenle farklı olması önemli değildir. Ana şey, temel ilkenin gözetilmesidir: dengeden daha büyük atomlar arası mesafelerde, çekici kuvvetler hakimdir, dengeden daha küçük mesafelerde itici kuvvetler hakimdir.

Potansiyel enerjiden bahsetmemiz bir tesadüf değildi: Gerçek şu ki, çeşitli nedenlerle (ne yazık ki, tam olarak nedenini açıklamak için bir sonraki bölüme kadar beklememiz gerekecek), etkileşimi tam olarak potansiyel enerjisiyle ölçmek daha uygundur. Bu fiziksel nicelik, bildiğiniz gibi, bir karakteristik özelliğe sahiptir: sistemin çeşitli durumlarının (örneğin, merkezler arasında farklı mesafelerde bulunan iki topumuz) potansiyel enerjisinden bahsetmişken, sistem durumlarından hangisinin en önemli olduğunu belirtmek gerekir. referans noktası. Aynı şekilde, örneğin bir dağ zirvesinin yüksekliğini belirtirken şunu akılda tutmak gerekir: "deniz seviyesinin üzerinde", sıcaklık değerleri - "sıfırdan Santigrat'a" vb.

Bir çift atomun etkileşimi durumunda, sonsuz uzaklaştırılmalarına karşılık gelen enerji sıfır olarak alınır. Birbirlerine yaklaştıklarında belli bir miktarda enerji açığa çıkar. Bu gerçeği daha net hale getirmek için, toplarımızı arkalarında yük bulunan sürükle arabalarına doğru kaydıralım. Serbest bırakılan enerjinin alacağı şey budur (böyle bir resimden sekizinci sınıf için fizik dersinin acı verici bir şekilde tanıdık ruhunu uçurmaz mı?). Yani toplar birbirine doğru hareket ederken sonsuz uzaklaştırma durumuna göre enerjileri negatiftir ve yaklaştıkça bu enerjinin "negatifliği" artar.

Kauçuğun yüzeyleri temas ettiği andan itibaren, sistemin "negatif" enerjisini harcaması gereken ve küçük bir mesafeden başlayarak, sistemin enerjisi zaten pozitif hale gelecek olan itme devreye girer, yani , topların daha fazla yakınsaması için, bazı harici çalışmaların uygulanması gerekli olacaktır. Enerjinin en küçük değeri (veya "negatif" enerjinin en büyük değeri) açıkça denge mesafesine karşılık gelecektir. Başka bir deyişle, değerliksiz etkileşimin tipik bir potansiyel fonksiyonu şuna benzer: atomlar arası mesafe dengeye doğru azaldıkça, enerji sıfırdan minimuma düşer ve mesafe daha da azaldıkça hızla artar.

Şimdi geriye, molekülde yer alan çeşitli kimyasal elementlerin atomları arasındaki etkileşimler için potansiyel fonksiyonların tam biçimini deneysel olarak belirlemek ve böylece atom-atom yaklaşımının "çalışan" parametrelerini elde etmek kalıyor. Esas olarak, "saf" teorisyenlerin bu "yarı-deneysel" teoriye karşı biraz küçümseyici bir tavır almalarına neden olan, tam da bu prosedürün deneysel doğasıdır. Ancak "estetler" bir kez daha utandırıldı; potansiyel fonksiyonların tipinin belirlenmesi son derece değerli bir düzenliliği ortaya çıkardı: bir çift atomun etkileşimi için potansiyel eğri (işlevimizi bu şekilde adlandırabiliriz), dahil oldukları molekülün bileşimine bağlı değildir. Yani, örneğin polietilen molekülünü oluşturan iki karbon atomunun etkileşimi, örneğin sükroz molekülündeki ile tamamen aynı şekilde gerçekleşir. Bu, atom-atom potansiyellerinin evrensel olduğu anlamına gelir: sınırlı bir kümeden (C, N, O, H, S, P) atomların tüm olası çift etkileşimleri için biçimlerini belirledikten sonra, atom-- Herhangi bir organik molekülü tanımlamak için atom yaklaşımı ve sayılarını hayal etmek bile zor.

Yani, özünde, atom-atom yaklaşımının aygıtının temel kavramlarının veya aynı şey olan ikili toplama yaklaşımının bir ifadesi ile mini incelememizi bitirdik. Bu garip Rusça-Latince dilsel melez (M. Lomonosov, zamanında "toplama" yerine "toplama" kelimesini kullandı), görünüşünü, bizim için özetlenen yaklaşımın ana sonucunu şu şekilde formüle etme fırsatına borçludur: "Toplam potansiyel Bir molekülün enerjisi, onu oluşturan atomların ikili etkileşimlerinin enerjilerinin toplamıdır."

Şimdiye kadar, bir nedenden ötürü, yazarlar "ikili toplamsal yaklaşım" terimini kullanmadılar - ya unuttular ya da tanrının "ana" adının telaffuz edilmesini yasaklayan bir mekanizma vardı. ilkel komünal sistem düzeyinde duran ve dolayısıyla tamamen materyalist bir geçmişe sahip olan kabileler: Tanrı'ya çok şey bildiğinizi göstermemelisiniz, çünkü onun en sevdiği eğlencelerden biri zeki insanları ciddi şekilde cezalandırmaktır.

Ve birkaç kelime daha: Bu bölümün başında, ikili toplama yaklaşımı kullanmanın karşılaştırmalı avantajlarını ve dezavantajlarını göstermeye çalıştık. Bununla birlikte, kurucularından biri olan A. Kitaigorodsky'nin son derece uzmanlaşmış ve az bilinen bir yayında alıntılanan ve aynı zamanda bibliyografik bir nadirlik haline gelen canlı ve aynı zamanda çok derin bir sözünü alıntılamanın zevkini inkar edemeyiz: " Yarı ampirik bir teorinin değerinin basit aritmetikle tahmin edilebileceği oldukça açıktır. Örneğin, bir kuramın sabitlerini bulmak için yüz ölçüm yapılması gerekiyorsa ve on ölçülemeyen nicelik tahmin edilebiliyorsa, o zaman bir kuramın gerekliliği; en azından şüpheli. Aksine, bir düzine ölçüm teorinin parametrelerini belirliyorsa ve binlerce ölçülmemiş nicelik tahmin edilebiliyorsa, o teori ilgi çekicidir.”

Moleküler düzeyde mucizeler

Yazarların açıklamayı hafif ve kısıtlamasız hale getirmek için gösterdikleri çaresiz çabalara rağmen, bu bölüm gözlerimizin önünde karşı konulmaz bir şekilde ağırlaşıyor ve moleküler fiziğin seçilmiş bölümleri üzerine gitgide tuhaf bir ders kitabına benziyor. Kendi içinde bu o kadar da kötü olmayabilir: Sonunda, çok başarılı olmayan bir ders kitabı bile makul, iyi ve bazen ebedi olanı eker, diğer güzel edebiyat türlerinden daha kötü değil. Bununla birlikte, mesele şu ki, fizikten bir tür Privatdozent'in akıl hocalığı tonuna biraz kapıldığımız için, aslında tüm bu fiziğe bizim için neden ihtiyaç duyulduğunu unutmuş görünüyoruz. Ancak, moleküler düzeyde biyolojik kodlamanın bir sonraki aşamasıyla ilgilendiğimizi hatırlayalım: dev bir menteşenin (bu tam olarak bizim modelimizde bir protein küreciğidir) bir iç atomlar arası etkileşimler sisteminin etkisi altında katlanması. iyi tanımlanmış bir uzamsal yapıya veya başka bir deyişle "doğrusal" bir genetik bilgiyi "üç boyutlu" bir proteine dönüştürme işlemidir.

Ne yazık ki, "Biyolojik kodlama, üçüncü aşama: bir protein molekülünün amino asit dizisinden konformasyonunun hesaplanması" kursuna ilişkin üniversite ders kitabı kuru, katı ve yazarların zevkine göre kesinlikle popüler değil - eğer yazılabilirse, o zaman, her halükarda, SSCB Yüksek Öğrenim Bakanlığı tarafından "..." için bir öğretim yardımı olarak onaylanmayacaktır. Ve haklı olarak: ders kitabına hakim olan okuyucunun herhangi bir konuda, örneğin hipotenüsün karesinin neye eşit olduğu hakkında net ve en önemlisi tam bilgi aldığı varsayılır. Bizim durumumuzda, biyolojik kodlamanın üçüncü aşamasına ilişkin tam bir teoriye güvenilemez: o çok genç ve genç bir kişiye yakışır şekilde eğilimli ... neredeyse "ihanete" yazdık, ama yapmıyorlar bunun gibi teoriler hakkında konuşun, daha iyi diyelim - sürekli gelişime. Bir teori için aslında çok değerli olan bu nitelik, bir ders kitabı için felakete dönüşüyor. (Parantez içinde yazarların yazar olmasalar bile "türün krizi" profesyonel ifadesini anlamaya başladıklarını not ediyoruz: gerçek bir ders kitabı yazılamaz ve nedense popüler bir bilim yayını bu hafifliği, kolaylığı gerektirir. , vb ... )

Bununla birlikte, tarafımızdan sevgiyle sunulan ikili toplamsal yaklaşım çerçevesinde bir protein globülünün uzamsal yapısını hesaplamak için pratik bir kılavuzun ilk paragrafları zaten yazılabilir. Bu kılavuza yakışır şekilde, kuvvetlerin ve araçların bir değerlendirmesiyle başlayacak: önce, en azından yaklaşık olarak, gelecek hesaplamaların hacmini tahmin edelim. Bir proteindeki atom sayısı, bahsedildiği gibi binlerdeyse, o zaman molekül içi atom-atom etkileşimlerinin sayısı, kolayca görebileceğiniz gibi, milyonlara ulaşacaktır (hiçbir şey yapılamaz - her biri ile). Bu nedenle, herhangi bir konformasyondaki molekül içi etkileşimlerin enerjisini hesaplamak için, tüm atom-atom mesafelerini hesaplamak (milyonlarca tane var!), Her biri için değerlik olmayan etkileşimlerin enerjisini bulmak gerekir. gerekli, ayrıca elektrostatik olanlar ve her şeyi özetleyin. (Genel olarak konuşursak, bu iki tür etkileşime ek olarak, diğer terimler de molekül içi enerjiye katkıda bulunur: örneğin, hidrojen bağları, protein α-helislerinin yapısından bahsederken bahsettiğimiz özel etkileşimlerdir, vb. Bu ek etkiler, sunduğumuz resme temelde yeni bir şey katmadan, hesaplama miktarını yalnızca biraz artırır.)

Dolayısıyla, bir proteindeki molekül içi etkileşimlerin enerjisini belirleyen formül, her biri belirli bir atom çifti arasındaki mesafeye bağlı olan birkaç milyon terimin toplamıdır; sırayla, bu mesafeler tekli bağların etrafındaki dönüş açılarına bağlıdır. (Bir molekülün çeşitli konformasyonlarının tam olarak bu (bunlara aynı zamanda) iç dönme açılarının değerleri tarafından belirlendiğini zaten söylemiştik: "molekül belirli bir konformasyondadır" ve "molekülün bir verilen iç dönüş açıları" eşdeğerdir.) Böyle bir formül yazmak kesinlikle imkansızdır - ve yalnızca mevcut kağıt kıtlığı nedeniyle değil. Daha doğrusu, bir formül yazmak mümkündür, ancak o kadar hantal ve kafa karıştırıcı olacaktır ki, onunla çalışmak tamamen düşünülemez olacaktır.

Elbette, iç dönme açılarının belirli bir değerleri için enerjinin sayısal olarak hesaplanması için bir program yazmak ve yardım için bir bilgisayara başvurmak çok daha kolaydır. Molekül içi enerjiyi hesaplamak için bir bilgisayarın kullanılması, protein moleküllerinin teorik konformasyonel analizinin temel bir özelliğidir (ders kitabımız pekala buna çağrılabilir) ve bu alanda uzman biri için bilgisayar, piyano ile aynı üretim aracıdır. bir madenci için bir müzisyen veya bir kömür biçerdöveri.

Ve yine de, bu kez sorun, herhangi bir konformasyona karşılık gelen enerjiyi hesaplamak için gereken hesaplama miktarı değil - modern bilgisayarlar bu tür görevlerle oldukça basit bir şekilde başa çıkıyor. Ama sonuçta, nihai hedefimiz enerjinin hesaplanmasıyla sınırlı değil, çeşitli iç etkileşimlerin etkisi altında protein molekülünün katlandığı üç boyutlu yapıyı bulmak istiyoruz. Molekülün herhangi bir konformasyonunda bu tür etkileşimlerin enerjisini hesaplayabilmek için bu nasıl yapılabilir?

Yazarların içten pişmanlığına göre, bu sorunun cevabına giden yol yine yoğun fizik ormanından geçiyor - bu sefer kuantum mekaniği değil, termodinamik ve istatistiksel fizik. Bahsedilen iki disiplin, kendi haline bırakılan herhangi bir moleküler boyuttaki sistemin en düşük enerji durumuna girme eğiliminde olduğu konusunda dokunaklı bir şekilde hemfikirdir. Aşırı kesinlikle günah işlemeyen ifadeyi yeniden anlatmamız konusunda tartışmayalım: örneğin, "almaya çabalar" kelimeleri ne anlama gelir?

İlk olarak, sistemin hali hazırda en düşük enerjiye sahip durumda olduğu durumu ele alalım. Açıkçası, ondan ayrılmak için dışarıdan bir tür enerji akışına ihtiyacı var. Bu enerjiyi nereden alabilirsiniz?

Söylendiği gibi, sistem "kendi haline" bırakılmıştır, bu nedenle enerji alacak hiçbir yer yokmuş gibi görünür ve sistem, ömrünün sonuna kadar tam da bu durumda en düşük enerjiyle kalacaktır. günler. Bununla birlikte, öte yandan, sistem hiçbir zaman tamamen "kendi başına" değildir: belirli bir ortamdadır ve ortamın sıcaklığı, moleküllerin termal hareketinin durduğu mutlak sıfırdan farklıysa, sistem sürekli olarak deneyimler yaşar. ortamın moleküllerinden gelen şoklar ki, onu en düşük enerjiyle durumdan çıkarabilmeleri oldukça olasıdır.

Burada, sistemimiz için moleküler boyutları tam olarak belirlememiz önemlidir. Ayrıntıları çok daha büyük olsaydı, termal şokların sistemin durumu üzerinde herhangi bir etkisi olmazdı. Belki de titizlik adına, "neredeyse sahip olmayacaklardı" veya "büyük olasılıkla sahip olmayacaklardı" söylenmeliydi - sonuçta, moleküllerin termal hareketi tamamen rastgeledir ve prensip olarak dışlamak imkansızdır. bir anda, örneğin bir silindire yerleştirilmiş bir pistonun bir tarafında diğerinden on kat daha fazla şoka sahip olma olasılığı (bu arada, insanlığın aziz rüyasına giden gerçek yol budur - sürekli hareket makinesi) .

Yine de A. Szent-Gyorgyi bir keresinde fizik alanında Nobel ödüllü arkadaşına dönerek, masanın aniden nasıl kendi kendine havaya yükseldiğine dair görgü tanığının hikayesine inanıp inanmayacağını sordu. Ne de olsa, tablonun molekülleri de termal hareket halindedir ve teorik olarak hepsinin aynı anda (veya en azından çoğunun) bir yönde - yukarı doğru hareket etmesi oldukça olasıdır. Fizikçi, yine de böyle bir hikayeye inanmayacağını söyledi: Böyle (prensipte olası) bir olayın olasılığını hesaplarsak, o zaman kesinlikle A. Szent-Györgyi'nin olasılığından çok daha az olacaktır. yanılmış... (Yaklaşık aynı düşünce ama daha özlü "Bir görgü tanığı gibi yalan söylüyor" sözünü ifade eder.)

Gerçekten de, belirtilen nedenden dolayı masanın kendiliğinden kalkma olasılığı inanılmaz derecede küçüktür - gerçekten, bu değeri başka bir şeyle karşılaştırmanın bir yolu yoktur. Ancak yine de sıfırdan farklıdır. Bu arada, bu durum, modern teolojinin belirli bir rönesansına yol açtı ve bunun için uyarıcı, "Bir mucize son derece olası olmayan bir olaydır" ifadesiydi. İlahiyatçılar, İsa'nın ve azizlerin kendi zamanlarında gerçekleştirdiği mucizelerden şüphe etmek için hiçbir neden olmadığını söylüyorlar, çünkü bilim, küçük de olsa bu tür olayların olma olasılığının olduğunu iddia ediyor ...

Bununla birlikte, "mucizelerin" mümkün olduğu dünyaya, moleküler boyuttaki sistemlere geri dönelim. Burada, bireysel termal şokların enerjisi, sistemin bir durumdan diğerine geçişi için gereken enerji ile oldukça karşılaştırılabilir. Örneğin bu enerji, bir termal şokun ortalama enerjisinin iki katıysa, o zaman böyle bir geçiş, aynı yöndeki iki şok aynı anda alındığında, üç kez - üç, vb. Koşulların bir kombinasyonu, gerekli şokların sayısı arttıkça veya aynı şekilde başlangıç ve son durumların enerjilerindeki farktaki artışla birlikte geometrik ilerlemede azalacaktır.

Bu nedenle, herhangi bir moleküler sistem için, (termal bozulmaların etkisi altında) belirli bir durumda olma olasılığı, bu durumun enerjisindeki artışla birlikte keskin bir şekilde düşer. Aksi takdirde, şu şekilde formüle edilebilir: Sistemimizi uzun süre gözlemlersek, olası durumların her birinde olma olasılığı ne kadar düşükse, ona karşılık gelen enerji o kadar büyük olur.

Ve bir durum, düşük enerji ile diğerlerinden önemli ölçüde ayırt edilirse, sistem neredeyse her zaman içinde kalacaktır ve ara sıra onu terk ederse, o zaman çok kısa bir süre için.

Söylemeye gerek yok, çok özel bir amaç için moleküler büyüklükteki sistemlerin varlığına dair tüm bu ayrıntılar hakkında bir hikayeye ihtiyacımız vardı. Bir protein molekülünün bir sistem ile kastedildiği oldukça açıktır ve çeşitli halleri, molekül içi enerjinin belirli değerlerine karşılık gelen farklı konformasyonlardır...

Yine biyoloji mi?

Problemimizin genel hatları giderek daha belirgin hale geliyor: Bir protein molekülünün kararlı halleri (konformasyonları) ile ilgileniyoruz. Ancak tüm bu süre boyunca, sanki çok önemli bir nokta perde arkasında kalmıştır: Bir proteinin "biyolojik" bir molekül olduğu gerçeğinin önemi nedir? Diğerlerinden nasıl farklı?

Zaten bildiğimiz gibi, bu soru garip felsefi araştırmaların bile temelini oluşturuyor: Ya protein molekülü, Dr. Bauman ve çağdaş arkadaşlarının varsaydığı gibi, gerçekten bir bilince sahipse?

Bu tarz tartışmaların hayranlarını hayal kırıklığına uğratmalıyız: Bir protein küresinin aldatmacası ve sevgisi hakkında büyüleyici bir hikaye yerine, kuru ve tamamen materyalist bir akıl yürütmeyle uğraşmamız gerekecek. Ve daha da acı verici olacak çünkü yeni bir fiziksel ve hatta matematiksel kavramın - molekül içi etkileşimlerin enerjisinin yerel bir minimumunun - tanıtılmasıyla başlamaları gerekecek.

Bunun ne olduğunu açıklamanın birçok yolu var ama hiçbiri seçtiğimiz türün gerektirdiği görünürlük ve erişilebilirlik gereksinimlerini tam olarak karşılamıyor. Örneğin, sopalı saygın beyefendilerin yavaş yavaş, önceden tasarlanmış bir rotada yürüdükleri, topu olabildiğince az vuruşla birçok delikten birine sokmaya çalıştıkları, mükemmel derecede düz bir golf sahasını canlı bir şekilde tasvir etmek mümkündür. Ama buna değer mi - yine de, bu lüks açıklama yalnızca topun deliğe çarptığında potansiyel enerjisinin delik ne kadar derin olursa değiştiğini (azaldığını) göstermeye hizmet edecektir. Topu bu tür her bir delikten dışarı yuvarlarken, biraz enerji harcamak gerekir - bu gibi durumlarda ayrıca her deliğin topun potansiyel enerjisinin yerel bir minimumuna karşılık geldiğini söylerler.

Hidrometeoroloji Merkezi çalışanları tarafından bazen "Vremya" televizyon programında gösterilen SSCB'nin özet bir haritası da hayal edilebilir: üzerinde sıcaklığın önemli ölçüde yüksek olduğu kapalı alanları (örneğin Yakutistan) neredeyse her zaman görebilirsiniz. daha düşük - bunlar aynı zamanda yerel minimum alanlardır, ancak zaten sıcaklıktır.

Ve son olarak, okuyucu, iç rotasyon açılarından birindeki herhangi bir küçük değişikliğin kaçınılmaz olarak molekül içi etkileşimlerin enerjisinde bir artışa yol açacağı molekülün birçok (bu önemlidir - birçok) konformasyonunun olduğu konusunda bilgilendirilebilir; bu tür her nokta, bu enerjinin yerel bir minimumuna karşılık gelir. Molekül içi etkileşimlerin enerjisinin her yerel minimumunda, atomların her birine uygulanan tüm kuvvetlerin bileşkelerinin sıfıra eşit olduğu da not edilmelidir.

"Yerel minimum" kavramının bu tanımlarının acizliği oldukça açıktır; çok ciddi kurslarda bile "başyapıtların" ve daha iyilerinin varlığı bizim için kolay bir teselli olabilir. Örneğin, jeodezi ders kitaplarından birinde, okuyucuya gizli bir şekilde bilgi verilir: "Dünya bir jeoid şeklindedir", bilim adamlarının çok sevdiği Yunancadan çevrildiğinde, "Dünya bir jeoid şeklindedir" den başka bir anlama gelmez. toprak benzeri bir vücut.” Tanımlarımızın daha iyisi için hala biraz farklı olduğunu ummaya cesaret ediyoruz ve en azından protein moleküllerinin yapısını hesaplama problemlerinde ve bir diziyi açıklamada çok büyük bir rol oynayan minimum molekül içi enerji hakkında bir fikir veriyoruz. onların en önemli özellikleri.

Dolayısıyla, bir protein molekülü, prensip olarak, herhangi bir atom üzerinde etki eden molekül içi kuvvetlerin birbirini dengelediği ve bu tür her bir durumun (konformasyon) yerel bir minimum enerjiye karşılık geldiği birçok biçim (yapı) alabilir. Açıkçası, farklı yerel minimumlardaki enerjinin değeri farklı olabilir ve biraz önce belirlediğimiz gibi, bir molekülün bu durumların her birinde olma olasılığı, ona karşılık gelen enerji ne kadar düşükse o kadar fazladır.

Şimdi, yalnızca bu yapıların var olduğunu varsayarak, çeşitli yerel minimumlara karşılık gelen uyumları ele almaya çalışalım: çok yüksek enerjiler, ara enerjilere karşılık gelir ve bu tür yapılar son derece nadirdir. Filmde tek bir molekülü yakalayabilseydik ve tek tek uyumların çerçevede diğerlerinden daha sık göründüğünü hesaplayabilseydik, açıkça en düşük enerjili uyum meydana gelirdi (aynı şekilde, gerçek bir filmde, bir film yıldızında). bölümlerde kullanılan ekstralardan çok daha sık ekranda titriyor). Şimdi kendimize soralım: ne sıklıkta?

Cevap zorluk çıkarmıyor gibi görünüyor: Ne kadar sıklıkla, bu konformasyon enerji açısından diğerleri arasında o kadar güçlü bir şekilde öne çıkıyor ve hatırladığımız gibi bu avantaj katlanarak artıyor. Ancak bir molekülün yaşamından filmimize daha yakından bakıldığında, başka koşulların da hesaba katılması gerektiği ortaya çıkıyor.

Bunları aşağıdaki örnekle açıklayalım. Bazı kurumlarda, bir temizlikçi her gün birkaç odayı süpürür ve aralarından biri boyut olarak göze çarpar (kesinlik için müdürün ofisi olsun). Kurumu dolaşırken, her odada farklı olasılıkla bulabiliriz ve bu olasılığın ne kadar yüksek olduğu, odanın alanı o kadar büyük olduğu açıktır (bununla ilgili ayrıntılara girmezseniz). her odada bırakılan çöpün miktarı ve niteliği). Bu nedenle, müdürün ofisinde bir temizlikçi bulma olasılığı, diğer odaların herhangi birinde ayrı ayrı bulunma olasılığından daha yüksektir.

Bununla birlikte, müdürün ofisinde bulunma olasılığının ne kadar büyük olduğu, sadece müdürün hırslarına, yani ofisinin her bir odadan kaç kat daha geniş olduğuna değil, aynı zamanda sayıya ve en önemlisi, kalan odaların alanı. Bu olasılığın, dolap başına tüm odaların toplam alanının payına eşit olacağından emin olmak kolaydır.

Bu temizlikçi meselinin görevimiz üzerinde doğrudan bir etkisi vardır. Daha önce yazdığımız gibi, polimer molekülü pek çok denge şeklini alabilir; bunlardan biri mutlaka en düşük enerji değerine karşılık gelecektir. Bu, molekülün ağırlıklı olarak bu konformasyonda olacağı anlamına mı geliyor?

Evet ve hayır: Kesinlikle diğerlerinden daha sık görünecektir, ancak diğerlerinin bir araya gelmesinden daha sık olması gerekmez. Enerji seviyelerindeki farklılıklar nedeniyle, bu yapının frekansı, daha yüksek enerjiye sahip bin yapının herhangi birinden beş kat daha yüksek olabilir, ancak aslında molekülün bu yapısı "polimer" filmimizin çerçevesinde oldukça görünecektir. nadiren. Peki ya enerji bakımından en kararlı olanla karşılaştırılabilir moleküler yapıların sayısı bin değil, milyonlarca, milyarlarcaysa? (Bununla birlikte, burada astronomik sayılarla işlem yapmak zorunda kalacağız, çünkü yeterince uzun bir polimer molekülünün olası uyumlarının sayısını ifade eden tam olarak bu sayılardır.) En düşük enerjiye sahip uyumun "yüzü"nün Ekranda, fazladan konformasyonların binlerce "yüzü" arasında kaybolmanız yeterli.

En ilginç şey, proteinlerde değil, sıradan polimerlerde durumun aslında böyle olmasıdır. Çözeltilerdeki moleküller genellikle kesin olarak tanımlanmış tek bir yapı almazlar, ancak sözde "istatistiksel bobin" biçimindedirler: düzensiz, sürekli değişen bir konformasyon. Tabii ki, polimer molekülü, daha düşük enerjide diğerlerinden farklı olan bir tür yapıya sahiptir, ancak fark, daha az kararlı olsa da diğer konformasyonların arka planına karşı net üstünlüğünü sağlayacak kadar büyük değildir.

Böylece, protein molekülünün "biyolojik" doğasının gizemli anlamını açıklamaya çok yaklaştık. Burada romantizm ya da Tanrı korusun mistisizm yoktur, ancak proteinlerin doğasında var olan yetenekleri ve yalnızca onların kendiliğinden tek, kesin olarak tanımlanmış bir uzamsal yapıya katlanmaları tüm sürprizlere değer. Çünkü bu yetenek, proteinler ve diğer polimerler arasındaki temel farklardan biridir.

Bu kendiliğinden katlanma, bir protein molekülü söz konusu olduğunda, en düşük enerjiye sahip yapının diğerlerinden çok keskin bir şekilde öne çıkması nedeniyle gerçekleşir; Bu yapı ile ona en yakın yapı arasındaki enerji farkı o kadar büyüktür ki, sayıları çok fazla olmasına rağmen, diğer yapılardan herhangi bir rekabet tamamen dışlanmıştır. Başka bir deyişle, sadece polimerlerin değil, protein moleküllerinin ömrüne dayanan bir film, özünde bir "tek kişilik film" olacaktır.

Bu durumu temizlikçi bayan arkadaşımızın uygulamasından bir örnekle daha fazla açıklamak için, örneğin kortlara ek olarak yalnızca birkaç düzine küçük tenis kortunun bulunduğu kapalı tenis kortlarında düzeni sağlamak için onu yalnız bırakmamız gerekecek. soyunma odaları. Belli ki temizlikçi bayanların çoğu zaman sitelerde çalışacağı...

Geriye son soruyu bulmak kalıyor: Proteinlerin diğer tüm polimerlerden bu kadar çarpıcı bir şekilde farklı olması nasıl oldu?

Hatırlarsanız, bölümün başında herhangi bir protein-biyokimyasal mistisizm hakkında biraz iftira atmamıza izin vermiştik. Belki de okuyucu iftiramızı biraz soyut algıladı: Sonuçta, Dr. Bauman ile tüm bu hikaye çok uzun zaman önce ve Bay Baxter ile - çok uzakta gerçekleşti. Ancak kısa bir süre önce, 1971'de ve çok uzakta olmayan Moskova'da, sözde bilim kurgu edebiyatı türüne ait bir kitap yayınlandı. (Ancak bu durumda "sözde" niteliğinin "edebiyat"tan önce gelmesi de mümkündür.) Bu kitaptaki öykülerden birinde, belli bir akademisyenin kim olduğu ... ancak, alıntı yapmak daha iyidir:

“— Ekibiniz kaç araştırma konusu yürütüyor?

- Bir.

- Ne?

- Canlı protein sentezi.

Ve ilerisi:

“…- Üstelik çok şanslısın! Canlı protein zaten sentezlendi.

Ayağa fırlayıp ince ellerini tuttum.

Akademisyenin - Brainin - adının SSCB Bilimler Akademisi'nin referans kitaplarında yer almadığını memnuniyetle not ettikten sonra, bir kez daha cesurca vurguluyoruz: "canlı protein" ifadesi, birçok açıdan protein molekülleri olmasına rağmen, basitçe anlamsızdır. sentetik ("cansız"?) polimerlerden tamamen farklıdır.

Bu farkın nedeni, daha önce de belirttiğimiz gibi, biyolojik kodlamanın önceki iki aşamasından kaynaklanmaktadır: protein molekülünün iyi tanımlanmış bir amino asit kalıntıları dizisinden oluşması; şimdi şunu ekleyebiliriz: bu dizi, molekülün seçilen bazı konformasyonlarını stabilize eden, sabitleyen veya aynı olan, enerjisini diğerlerine kıyasla keskin bir şekilde azaltan bir molekül içi etkileşimler sisteminin ortaya çıkmasını sağlayacak şekilde seçilir. konformasyonlar. Bir protein molekülünün üçüncül yapısının tek bir - küresel - molekül içi minimum enerjiye karşılık geldiği söylenebilir (ve gerçekten de öyle derler).

Böylece, molekül içi etkileşimler sistemi, molekülün amino asit dizisi tarafından belirlenir. Sırasıyla amino asit dizisini belirleyen faktörleri zaten biliyoruz. Ve bu bilgiye dayanarak şunu onaylıyoruz: fiziğin yetkinliği burada sona eriyor. Savurgan oğullar biyolojik sorunların bağrına döndü. Kaderin ironisinin bu görünüşte paradoksal gerçekle hiçbir ilgisi yoktur: Moleküler biyoloji alanından gerçekten doğru bir şekilde ortaya konan herhangi bir fiziksel problem, kaçınılmaz olarak "biyolojinin" silinmez damgasını taşımalıdır. Kısacası, geçen yüzyılın başında İrlandalı yoksulların dediği gibi, "İrlanda'da servet kazanabileceğiniz tek yer Amerika'dır."

4. Bölüm

Kitabın genel planını çizerken bile yazarların bu başlık hakkında çeşitli şüpheleri vardı. Aklıma başka başlıklar geliyor: "Jargon Yok!", "Uyumlular, Bağlantı Elemanları ve Arayüzler Üzerine." Ve bu tür başlıklara sahip makalelerin yazarları için acı, acıdır ki, bilim camiasının en iyi kısmı özverili bir şekilde bilimsel ve teknik sözlüğü daralardan - Anglicisms, Latinism, vb. sadece yabancı terminoloji önünde eğilmeye devam ediyor, aynı zamanda harika dilimize tamamen yabancı olan şüpheli yenilikler nedeniyle bilimsel kavramların yelpazesini genişletmeye çalışıyor.

Bu tür bir ortak vizyon bir noktada bize geldi. Utangaç bir şekilde gözlerimizi saklayarak, "bir molekülün olası uyumlarını inceleyen bir kişi" kavramını oldukça doğru bir şekilde yansıtan "konformer" terimini nasıl değiştireceğimizi düşünmeye başladık. Aslında ona tamamen uzlaşmacı bir kelime olan "konformist" demeyin! Ancak öte yandan, örneğin Yüksek Tasdik Komisyonu tarafından yayınlanan uzun bir listede listelenen düzinelerce resmi bilimsel uzmanlıktan hiçbiri bize uymadı: "bilimlerin kesişme noktasında" asırlık sorun etkilendi, şikayetler defalarca okuyucuya getirdik. Ve VAK yardım edemezse ... Kısacası, profesyonel cesaretin kalıntılarını topladık ve "konformer" kelimesini hem edebi hem de sözlü konuşmada kullanmaya devam etmeye karar verdik.

Sonunda, mesleğinin herhangi bir vatanseveri, konformistlerin bir şekilde kendilerini savunma, uzmanlıklarını diğerleri arasında ayırt etmeye çalışma arzusunu anlayacak ve anlayacaktır. Bu, özellikle, çeşitli koşullar nedeniyle uzun süredir profesyonel konformistlere dönüşen popüler bir bilim kitabının yazarları için mazur görülebilir. Dili kirleten her türlü galiciliğe gelince, o zaman yalnızca bir zamanlar Eugene Onegin'in kıyafetini tarif etmeyi reddeden ve alaycı bir şekilde beyan eden Puşkin'in desteğine ve dayanışmasına güvenebiliriz:

... Ama "pantolon", "kuyruk", "yelek" -

Bütün bu kelimeler Rusça değil,

Ve görüyorum, seni suçluyorum,

nedir bu benim zavallı hecem

Çok daha az göz kamaştırabilirim

Yabancı kelimelerle,

Eski günlere baksam da

Akademik Sözlükte.

Bir protein molekülünün esnekliği

Terminoloji konularına çok fazla dikkat ediyormuşuz gibi görünebilir. Sonunda, şu ya da bu bilimsel uzmanlığın ne olduğu ve hatta bu alanda çalışan insanların mesleği o kadar önemli değil. Başka bir şey daha önemlidir: faaliyetleri nedir ve şimdiye kadar hangi sonuçlar elde edilmiştir?

Proteinlerin ve peptitlerin uzaysal yapısını teorik olarak bulma probleminin nasıl çözüldüğünün hikayesine geldik. Çözülüyor, yani çözülme sürecinde. Sonunda cesur konformistlerin hesaplamayı başardıklarına bir göz atalım.

İfade, dikkat edin, biraz endişe verici. Gördüğünüz gibi, ne istediğiniz yerine neyin işe yaradığını hesaplamanız gerekiyorsa, işler o kadar iyi değil. Dedikleri gibi, kaybettiğimiz yere değil, ışığın olduğu yere bakıyoruz.

Görünüşe göre böyle bir varsayımda bir miktar adalet var. Aslında konformerler, yanan moleküler biyoloji problemlerini aydınlatmak için doğrudan ilgili olan problemleri çok daha büyük ölçekte çözmek isterler, ancak bu onlar için henüz çok zor. Ancak şimdilik bir kez daha vurguluyoruz. Gelecekte, bu görevlerin hala çözülebileceğini umuyoruz. Ve bu (görünüşe göre hala çok uzak olmayan) geleceğe giden yol, bir protein molekülünün üçüncül, uzamsal yapısını amino asit dizisiyle okuma yolu, şimdi çok çeşitli yönlerde, birçok küçük, Çözümü bize protein moleküllerinin kendiliğinden uzamsal katlanmasının altında yatan yöntem ve mekanizmalar hakkında - ve bu her zaman değil - yalnızca çok küçük bir yararlı bilgi zerresi getiren belirli problemler.

Çok küçük, çok tereddütlü adımlarla ilerleme kaydediliyor, bazen ortaya çıkan ölçüsüz umutlar yerini acı hayal kırıklıklarına bırakıyor. Bazen yapıcı, "çalışan" karamsarlık umutsuzluğa dönüşür: hayır, hayır, konformistlerden biri, temelde çözülemez bir sorunu üstlendiğimiz, tüm bunların hem düşük güçlü bilgisayarlarımız hem de bizim için çok karmaşık olduğu anlamında konuşacaktır. ilkel zihinlerimiz...

Affedersiniz, sonuncusu zaten bir yerlerdeydi. Elbette, H. Wells, Zaman Makinesi. Zaman yolcusu, geçmişe ve geleceğe seyahat etmenizi sağlayan makinesinin, yeraltında yaşayan insanın uzak maymun benzeri torunları olan Morlockların eline nasıl geçtiğini anlatıyor. "Morlock'lar, zayıf beyinleriyle amacını anlamaya çalışarak arabayı bile parçaladılar."

Zayıf aklıyla amacı anlamaya çalışıyor... Hayır, hayır, sadece anlık bir depresyon. Ardışık her girişimin sonuçları ne kadar mütevazı olursa olsun, nihai başarıya en azından biraz güven katıyorlar, üçüncül yapı teorisinin yapısının inşasında kullanılan başka bir tuğla haline geliyorlar. Bu binanın genel hatları hala tamamen belirsiz, ancak bazı detaylar hakkında şimdiden bir şeyler söylenebilir.

En temel sorunla başlayalım: protein zincirinin esnekliği. Bölümlerinden birine veya diğerine hangi amino asit kalıntılarının dahil edildiğine bağlı olarak, bu bölümlerin esnekliğinin de farklı olması gerektiği varsayılabilir. Prensip olarak, bir protein molekülünün esnekliği, bireysel parçalarının belirli değerlik bağları etrafında dönme olasılığından kaynaklanır.

Böyle bir dönüşle, aralarındaki mesafeye, atomların türüne, elektrik yükünün varlığına bağlı olarak çekimlerini veya itmelerini belirleyen bazı atomların karşılıklı yaklaşımı veya uzaklaştırılması meydana gelir - tek kelimeyle, önceki bölüme bakın. Atomlar arası etkileşim sayesinde ve her şeyden önce tam olarak atom-atom itmesi sayesinde, bireysel bağlar etrafındaki dönüş aşağı yukarı "engellenir": itme enerjisinin çok yüksek olduğu konumlar vardır.

Bağların etrafında dönmenin mümkün olduğu en yakın atomik ortamı, farklı amino asit kalıntıları için farklı olabileceğinden, doğal olarak “inhibisyon” derecesi de eşitsiz çıkar.

Atomlar arası itmenin büyük olduğu molekül içi durumlar gerçekte gerçekleştirilemez (nedenini tam olarak zaten söyledik) ve sterik olarak yasak olarak adlandırılır. Bu, belirli bir bağ etrafında dönmenin bir sonucu olarak, molekülün ayırdığı iki parçasının birbirine göre bu tür bir dönmenin izin verdiği tüm olası konumları değil, yalnızca bazılarını, sözde "sterik olarak izin verilen" alabileceği anlamına gelir. ". Ve tabii ki, sterik olarak izin verilen konum kümelerinin kalıntıdan kalıntıya farklılık göstermesi beklenebilir.

Belirli bir amino asit kalıntısına (sözde dipeptit birimi) karşılık gelen protein zincirinin temel bağlantısını düşünürsek, ana zincirdeki dönüşlerin iki bağ etrafında mümkün olduğu ortaya çıkar:

(R burada bir amino asit kalıntısının yan zincirini temsil eder.)

Bu kuralın bir istisnasını hemen belirtebilirsiniz - prolin kalıntısı:

NC bağı etrafında dönmenin imkansız olduğu: belirli bir dönme açısı sert bir halka ile sabitlenir. Bu artığın eklendiği yerde, protein zinciri bu nedenle daha katıdır.

Aksine, yan radikalin rolünü "küçük" hidrojen atomu oynadığından, glisin kalıntısında sterik olarak izin verilen konformasyonların oranı yüksektir. Ve eğer prolin en az esnek kalıntıysa, o zaman glisin yirminin en esnekidir.

Bütün bunlar, tekrarlıyoruz, herhangi bir hesaplama yapılmadan, sadece kimyasal formüllere bakılarak hemen çözülebilir. Ancak derecenin kesin olarak belirlenmesi ve en önemlisi, her bir kalıntının esnekliğinin doğası, belirli konformasyonları kabul etme yeteneği - bu zaten hesaplama gerektirir. Ve tam olarak, proteinlerin teorik konformasyonel analizinin ilk görevi olduğu ortaya çıkan, bireysel kalıntıların "konformasyonel esnekliğinin" tanımıydı; daha fazla ve daha az esnektir. Bu arada, bu tartışmalar, belirli bir kurumun yerel komitesinde iki kahraman I. Ilf ve E. Petrov'un kulak misafiri olduğu bir tartışmayı anımsatan iki damla su gibiydi:

“—… Kayak gezisi yeterince yapılmadı. Neden yoldaşlar? Çünkü Zoya Idolovna yetersiz esneklik gösterdi.

- Nasıl? Yeterince esnek değil miyim? diye bağırdı Zoya, tam kalbine saplandı.

- Evet, yeterince esnek değilsin yoldaş!

Neden yeterince esnek değilim yoldaş?

"Ama sen yoldaş, tamamen katı olduğun için.

— Affedersiniz, ben çok esnekim yoldaş.

"Nasıl esnek olabiliyorsun, yoldaş?"

Ve hatta saatler sonra uzak bir odadan sesler duyuldu:

"Yoldaş, ben çok esnekim!"

- Ne kadar esneksin yoldaş?

Konformerler arasındaki tutku ateşinin bu kadar yüksekliğe ulaşmadığı doğrudur, ancak çeşitli amino asit kalıntılarının konformasyonel hareketliliğinin hesaplanan tahminleri hakkındaki bazı tartışmaların anlamı, şüphesiz yaklaşık olarak aynı ifadelerle aktarılabilir:

- Ve sana söylüyorum yoldaş, asparajinin dipeptit birimi alaninden daha esnektir!

"Tamamen katıyken nasıl esnek olabiliyor, yoldaş?"

(Uzun ara söz, yalnızca yazarların safralı mizacının bir ürünü olarak görülmemelidir: aksine, lirik anılar kategorisine aittir. Ne de olsa, dipeptit birimlerinin konformasyonel hesaplamaları ve bu konudaki tartışmalar sona erdi. modern moleküler biyoloji standartlarına göre, çok uzun zaman önce, beş yıl önce ve bu nedenle, peptitlerin ve proteinlerin teorik konformasyonel analizinin çıplak ayakla unutulmaz bir çocukluğunu temsil ediyorlar ve yazarlar için bu pastoral hatırlamak her zaman bir zevktir. zaman, bir proteinin üçüncül yapısını bulma probleminin önemli bir kısmının, amino asit kalıntılarının dipeptit birimlerinin kararlı yapılarını hesaplamaya indirgenmiş gibi göründüğü zaman, ve şimdi hayır, hayır ve bazı bilimsel dergilerde çıkacak. herhangi bir dipeptit biriminin hesaplanmasının bir sonraki versiyonunu anlatan makale. Bu tür makalelere sıklıkla eşlik eden yakınlık ve duygusallık, yazarların hassas kalpleri için yakın ve anlaşılırdır: hiç kimse ve hatta konformistlerden en şiddetli olanı bile bilmiyorum. Çocukluğumdan ayrılmak istemiyorum.)

Dipeptit birimlerinin konformasyonel hesaplamaları - üçüncül yapıya yaklaşmaya yönelik ilk ürkek girişimler - yine de önemli faydalar sağladı. Temel olarak, tek tek amino asit kalıntılarının dahil edildiği yerde protein zincirinin omurgasının ana dönüş tiplerini, kıvrımlarını sınıflandırmak mümkündü. Hatta bir grup İtalyan araştırmacı, bu tür bir sınıflandırmayı bir proteinin üçüncül yapısı için stereokimyasal bir kod olarak adlandırmak için acele etti. Pekala, başka bir moleküler biyolojik kod (yani kod, kulağa çok iyi geliyor!) bulma arzusu ancak memnuniyetle karşılanabilirdi, ancak bu durumda bu özel terimin kullanılması uygun değildir. Hatırladığımız gibi, kodlama genellikle belirli bilgileri dönüştürmenin bir yolu olarak anlaşılır, ancak burada böyle bir şey yoktur. Üçüncül bir yapının yazılabileceği bir stereokimyasal veya konformasyonel alfabeden bahsetmek daha doğru olacaktır ve o zaman bile belli bir ihtiyatla: dipeptit birimlerinin hesaplanması, böyle bir alfabenin yapıyı yaklaşık olarak, bazılarına kadar yaklaşık olarak tanımladığını göstermektedir. atomlar arası etkileşimler tarafından "izin verilen" açı değerleri aralığı, iç dönüş.

Kalıntıların çoğu, protein zincirinin iki ana omurga bükülmesi türü veya daha kesin olarak iki tür nispeten kararlı konformasyon ile karakterize edilir.

Üçüncü ana tip çekirdek konformasyonları daha az kararlıdır, hesaplama verilerine göre, oldukça yüksek enerji değerleri buna karşılık gelir. Ve tabii ki, "üç yapı" genel kuralının istisnaları vardır: daha önce bahsedildiği gibi, konformasyonel hareketliliği diğer tortulardan çok daha büyük olan glisin tortusu ve yalnızca iki ana tip konformasyonun kullanıldığı prolin. mümkün.

Bir polipeptit zincirinde, bu tür konformasyonlardan herhangi biri arka arkaya tüm kalıntılar için tekrarlanırsa, L. Pauling tarafından bulunan ve önceki bölümlerde defalarca hatırlatılan periyodik yapılar elde edilir. En kararlı iki konformasyon türü, uzatılmış katmanlı-katlanmış bir yapıya (β-yapı) ve sağ elli bir α-sarmalına karşılık gelir; üçüncü, daha az kararlı olan konformasyon, solak bir α sarmalı oluşturur. Gerçekten de, deneyin gösterdiği gibi, polipeptit zincirlerinin sağ a sarmalı şeklinde katlanma olasılığı çok daha yüksektir. Ayrıca, L-amino asit kalıntılarının oluşturduğu polipeptitler, doğru forma katlanır; Yapıları için D-amino asitler kullanılırsa, sol α sarmalı daha kararlı hale gelir. Ve bu durum hesaplama ile de doğrulanmaktadır.

(Bu arada, zaten bu sonuçlara dayanarak, proteinleri oluşturan amino asitlerin asimetrisi hakkında bazı değerlendirmeler yapılabilir; ancak, bu soruyu bir sonraki bölüme kadar erteleyeceğiz ve şimdi hesaplamaya devam edeceğiz. proteinlerin uzamsal yapısı.)

Böylece hesaplama, bireysel amino asit kalıntılarının özelliği olan polipeptit zincirinin omurgasını bükmenin olası yollarını sınıflandırmayı mümkün kıldı. Ek olarak, tüm kalıntıların yan radikallerinin konformasyonlarının aynı kesin sınıflandırmasının mümkün olduğu ortaya çıktı - proteinlerin üçüncül yapılarının konformasyonel alfabesinin gelişimi böylece tamamen tamamlandı. "Zafer!" konformatörlerin haykırması gerekirdi, ama tekrar edelim, çocukluk yanılsamaları çok yakında dağılmaya mahkumdu.

sayıldı - ağladı

Uyumlu alfabenin yaratılmasıyla sona eren aşamada konformerlerin başına gelen üzücü hayal kırıklıkları listesine, bu alfabenin oldukça hantal olduğu gözlemiyle başlayalım: karakterlerin hacmi açısından, Çince'ye daha çok benziyor. alfabesi Avrupa'dakilerden daha fazla. Nitekim arginin amino asit kalıntısına daha yakından bakalım:

Daha önce yazdığımız gibi, ana polipeptit zincirindeki bir çift iç dönüş açısının üç tip kararlı yapısı mümkündür; ek olarak, yan zincirdeki iç dönüş açılarının her biri (ve bunlardan sadece dört tane vardır - her bir bağın etrafında dönmenin mümkün olduğunu hatırlatırız), bunlardan herhangi birinde "izin verilen" üç değerden birini alabilir. durumlar. Ve bu, toplamda arginin tortusunun 3 3 3 3 3 = 243 nispeten kararlı konformasyona sahip olabileceği anlamına gelir!

Doğru, diğer amino asitler için (lizin hariç) bu sayı önemli ölçüde daha azdır, ancak yine de dikkate alınması gereken tüm kalıntıların toplam konformasyon tipi sayısı bine yakındır.

Bununla birlikte, her artığın olası konformasyon sayısının ortalama olarak yalnızca on olduğunu varsayalım. Bir protein molekülünün yapısını - çok büyük olmasa bile, sadece yüz amino asit kalıntısından hesaplama problemine karşılık gelen hesaplamaların hacmi ne olacaktır?

Görevimizin, molekülün tüm olası konformasyonlarından molekül içi etkileşimlerin en düşük enerjisine karşılık gelen birini seçmek olacağını ve bu enerjiyi ikili toplama yaklaşımına dayalı olarak hesaplamanın prensipte çok zor olmadığını hatırlayın. Tek şey, her seferinde molekül içi etkileşimlerin karşılık gelen enerjisinin değerini hesaplayarak ve bu basit işi tamamladıktan sonra, onu oluşturan kalıntıların uyumlarının tüm olası kombinasyonları olan molekülün tüm yapılarını özenle gözden geçirmektir. , tam olarak en kararlı konformasyon bileceğiz.

Görünüşe göre biyologların çalışkanlığı inkar edilemez, öyle görünüyor ki biri işe koyulabilir. Bu nedenle her kalan, on durumdan birini alabilir ve toplamda yüz kalan vardır. Bireysel kalıntıların durumları 0'dan 9'a kadar numaralandırılırsa, tüm molekülün her şekli geleneksel olarak bazı yüz basamaklı sayılarla gösterilebilir:

937052…362.

Şimdi, her konformasyondaki molekül içi etkileşimlerin enerjisinin hesaplanmasının bir saniye sürdüğünü varsayalım. Bu, elbette, canavarca bir aldatmacadır - tüm koşullar dikkate alındığında, böyle bir hesaplama en modern makinede saatler hatta günler sürmelidir. Ama yine de küçük olmayalım, o yüzden bir saniye. Bu nedenle, 100 artıklı bir protein molekülünün olası tüm yapılarını saymak için 10 × 10 × 10 ... × 10 = 10100 saniyeye ihtiyacımız var.

Yazarlar oyun yazarı olsaydı ve konformistlerin hayatlarından bir oyun yazsaydı (artık öğrencilerin, çelik işçilerinin ve inşaatçıların hayatları hakkında popüler olan drama ve komedilerin aksine, böyle bir oyun şüphesiz bir trajedi olurdu), son ifade şu olurdu: yazarın "sessiz bir sahne" sözünden önce. Hatta yine görsel bir karşılaştırma bulmanın bile imkansız olduğu astronomik rakamlarla karşılaşıyoruz. Gerçekten de, bazen "astronomik" tanımının çok büyük sayılarla hiçbir ilgisi olmadığı ve çok daha fazla gerekçeyle "moleküler biyolojik" olarak adlandırılmaları gerektiği görülüyor. Ne de olsa, nispeten özlü anlatımızda bile ara sıra ortaya çıkan 10100 vb. gibi sayılar, normal bir kayıtta bir, hatta iki veya üç satıra sığmaz!

Az önce öğrendiğimiz gibi, bir protein molekülünün üçüncül yapısını hesaplamak için gereken 10100 saniyelik zaman aralığı gerçekte nedir? Diyelim ki sadece 81 bin saniyenin olduğu bir güne kıyasla neye benzediğini cevaplamak bile zor (bir şekilde 81 bine kadar saymaya çalışın - kendiniz görün). Sayma kolaylığı için 81 değil 100 bin - yani 105 olsa bile. Bin gün yaklaşık üç yıl, 108 saniye, üç yüz yıldır; bu nedenle, sadece 1010 saniye - bizi ilgilendiren 10100 ile net bir şekilde karşılaştırması hala imkansız bir değer ... satrancın efsanevi mucidi 264 - 1, yani yaklaşık 1019. Yükseltme bu sayının beşinci kuvveti, 10100'e yaklaşacağız, ancak yine yalnızca tamamen matematiksel anlamda: böyle bir niceliğin gerçek ölçeğini anlamak, hala kavranabilir sınırların ötesindedir.)

Önceki durumun tekrarlandığı ortaya çıktı: üçüncül yapıyı hesaplama şeması oldukça açık bir şekilde formüle edildi, ancak bu şemayı uygulamanın neredeyse tamamen düşünülemez olduğu da daha az açık değil. Ve yine, moleküler biyologların önünde (daha doğrusu, onların zaten uyumlu olarak adlandırmaya alıştığımız kısmından önce), şu soru ortaya çıkıyor: ne yapmalı? Onları ilgilendiren problemlerin ikili toplama hesaplaması için tamamen erişilemez olması mümkün mü?

Mesleki hırs, bizi tutkulu bir ünlem duymaya itiyor:

- Tabii ki mevcutlar!

Ama - ne yapmalı! - böyle bir görüşü doğrulayan kesinlikle ikna edici tek argüman, bir protein molekülünün üçüncül yapısının başarılı bir şekilde hesaplanması olabilir. Şimdiye kadar kimse bunu başaramadı. Yine de söylemeye cesaret ediyoruz: işler buna doğru ilerliyor.

Birkaç biyolojik peptidin yapıları zaten hesaplandı - "protein" standartlarına göre bir tür minyatür sincap, sadece artıklar: 3, 8, 9, 10 kalıntı ... Ama bunlar zaten bir buçuk taneye kadar içeren moleküller yüz atom! Bu tür bileşiklerin her birinin hesaplanması çok zordu, bazen teorik konformasyonel analizin olanaklarının sınırında gerçekleştiriliyor gibi görünüyordu, ancak en önemlisi, uzaysal yapı hakkında mevcut deneysel bilgilere karşılık gelen doğru sonuçlar verdi. molekül. Bu nispeten basit durumlarda bile, sorunu akla gelebilecek tüm konformasyonların basit bir şekilde sıralanmasıyla çözmenin imkansız olduğu ortaya çıktı - sayıları çok fazla. Öte yandan, en istikrarlılar arasında olamayacaklarının güvenle söylenebileceği bazı yapıları dikkate almamak için bazı yollar oluşturmak mümkündü.

Tek kelimeyle, endüstriyel konularda uzmanlaşan gazeteciler yazarken, pek çok olumlu deneyim birikmiştir ve konformerlerin er ya da geç "moleküler biyolojik" sayılar sorununu çözeceği umulabilir. Sonunda, ortalama bir kart keskinleştirici, oyun anında ihtiyaç duyduğu destedeki 52 kart kombinasyonunu yapmayı başarır ve aslında, 52 kartın tüm olası kombinasyonlarının tam bir listesi için en az 1068 işlem gerekir. (İngiliz sibernetiğinin en önde gelenlerinden W. Ashby'ye göre, o, profesyonel eğilimlerine uygun olarak, bu sıradaki kombinatoryal sayıları çağırır). Tabii ki, arkalarında sadece birkaç yıllık araştırma bulunan konformistler, saygıdeğer uzmanlıklarının asırlık deneyimlerine dayanarak hile yapmaktan uzaktır, ancak en kötüsü başlangıçtır ...

Nitelikli kahinlere acilen ihtiyaç var

Pekala, bazı okuyucular, konformistliğin bir meslek olduğunu düşünecek, belki gerçekten iyi bir meslek, ama acı verecek kadar zahmetli. Kuantum mekaniğinin ateşinden uzaklaştı - yine taviz vermeyen başka bir görevin ateşine düştü. Ve genel olarak, bu konulardaki konuşmalarda, "hesaplama", "görev" kelimeleri yavaş yavaş baskın hale gelir ve tüm bu hesaplamanın başladığı nihai hedef, giderek daha az hatırlanır. Ancak hesaplama problemleriyle değil, moleküler biyolojik problemlerle ilgileniyoruz.

Ne yazık ki, bu suçlamalar temelsiz değil. Gerçekten de, bir proteinin üçüncül yapısını belirlemeye yönelik hesaplamalı yaklaşımlardan ne kadar çok bahsedersek, konunun özüyle ilgili olmayan problemlerle dikkatimizi dağıtmak için tamamen hesaplamalı konulardan o kadar çok bahsetmemiz gerekir. Muhtemelen ve aslında kendimizi daha önce anlattıklarımızla sınırlamak uygun olacaktır, çünkü yaklaşımın anlamı, temeli zaten açıktır ve kabul etmek ne kadar acı verici olursa olsun kesin başarılar henüz elde edilmemiştir. . Bu yol boyunca çok şey yapıldı, şu anda çok şey yapılıyor ve biz konformerler, er ya da geç bir proteinin üçüncül yapısının hesaplanmasının mümkün olacağından şüphe etmek için hiçbir nedenimiz yok gibi görünüyor.

Yine de konformerler ve onların üçüncül bir yapı arama alanındaki çabaları hakkındaki hikayemiz henüz bitmedi. Tabii ki, böyle bir problem, kuantum kimyasal hesaplamalarından bahsetmeye gerek yok, ikili toplama yaklaşımında nispeten doğru bir fiziksel hesaplama için hala erişilemez. Ancak bu, sınırsız uyum denizinde boşta oturmak (unutmayın: 10100) ve uygun hesaplama havasını beklemek için bir neden değildir. Belki de sorunu daha kaba veya ampirik yöntemlerle çözmenin yollarını bulmaya çalışmak mantıklıdır.

Örneğin, son zamanlarda, profesyonel meteorologlar tarafından tamamen bilimsel bir temele dayalı olarak yayınlanan hava tahminleri, yarın havanın nasıl olacağıyla gerçekten ilgilenen insanlardan çok, alçak gönüllülük sevenler için çok daha eğlenceliydi. Meteorologlar şimdi uyumlu olan aynı zorluklara atıfta bulundular: prensip olarak, atmosferik süreçlerin gelişimini çok yüksek doğrulukla ve hatta bir günü önemli ölçüde aşan bir süre için tanımlayan denklemler oluşturabilirler, ancak çözümleri böyle bir şey gerektiriyorsa bunun ne yararı var? haftalar, aylar ve hatta yıllar içinde yarın için doğru bir hava tahmininin alınacağı hesaplamaların hacmi!

Son zamanlarda, radyo veya televizyon hava tahminlerinin etkinliği hakkında dedikodu yapmaktan hoşlananların hala uygun mazeretleri olmamasına rağmen, bilgisayarların yaygın kullanımı nedeniyle meteorologların konumu önemli ölçüde iyileşti. Bununla birlikte, başladığımız karşılaştırmaya devam ederek, modern meteorolojiyi değil, örneğin yüzyılın başındaki ve genel olarak bilgisayar kullanımından hiç söz edilmeyen ve talihsiz olan geçmiş yıllardaki meteoroloji hizmetini aklımızda tutacağız. tahminlerdeki hatalar çok daha sık meydana geldi.

Hava durumu tahminleriyle ilgilenen insanlar - denizciler, çiftçiler, demiryolları - elbette, genellikle bu tür hatalardan muzdaripti; bu nedenle, meteoroloji bilimine yabancı olmayan en aydınlanmışları bile, yine de "yöntemleri" ilk bakışta yalnızca bir gülümsemeye neden olabilecek deneyimli kişilerin tavsiyelerini isteyerek kullandılar; "Şubat ayında bir kale uçtu - dost canlısı bir bahar olacak", "kırlangıçlar alçaktan uçar - yağmur yağar", "kızıl gün batımı soğuyacağı anlamına gelir" vb. Hissediyorum oğlum, hissediyorum ”...

Tabii ki, bunun gibi her türlü işaretten oluşan bir koleksiyon, bilimsel meteorolojinin yerini almadı, ancak meteorolojinin çaresiz kaldığı durumlarda ne sıklıkla yararlı oldukları ortaya çıktı!

Aynı şekilde, bir proteinin üçüncül yapısını ikili toplama yaklaşımıyla hesaplamak için yaklaşımlar bulmaya çalışan konformerlerin çabalarını umut ve sempatiyle izleyen moleküler biyologlar, bir süre beklemek zorunda kalacaklarına ikna olmaya başladılar. uzun zaman.

Aynı zamanda, birçok amaç için, yalnızca amino asit dizisinin bilindiği proteinlerin üçüncül yapısı hakkında en azından bir fikre sahip olmak gerekliydi. Bu açıklama çok yaklaşık olsa bile, kürenin uzamsal organizasyonunun yalnızca bazı temel öğelerini gösterir. Böyle bir tahmin için kullanılan yöntemlerin ampirik olduğu, tamamen güvenilir olmadığı ortaya çıksın. Ancak bir şekilde "işe yararlarsa", en azından ilk yaklaşımda amino asit dizisini molekülün uzamsal yapısının dilinde okumaya izin verirlerse, bu yine de hiç yoktan çok daha iyidir!

Görünüşte en basit sorunlardan biri şudur: Bir protein molekülünün birincil yapısına dayanarak, küreciklerinin (bu terim aynı zamanda uzamsal yapı hakkında konuşurken kullanılır) küreye yakın yuvarlak bir şekle sahip olup olmadığı sorusuna nasıl cevap verilir? veya biraz uzamış, diyelim ki puro şeklinde mi? Bu soruya yaklaşık bir cevabın, şimdi yeniden üreteceğimiz çok basit argümanlara dayanarak mümkün olduğu ortaya çıktı ve sadece bunun için gerekli olan yeni terimi açıklıyoruz: "hidrofobik" sıfatı. Bu kavram, bir protein globülünün oluşumu ve varlığı için çok önemli olan bazı fizikokimyasal etkilerle ilişkilidir.

Bazı okuyucular, belki de bu terimin bu bağlamdaki görünümü garip gelebilir: Bildiğiniz gibi, hidrofobi veya kuduz, kuduzun bilimsel tıbbi adıdır ve aşağıda görünecek olan "hidrofobik etkileşimler" ifadesi olağandışı çağrışımları çağrıştırır. .

Ancak tamamen farklı bir türden hidrofobi hakkında konuşacağız: her birimiz tarafından iyi bilinen yağlı maddelerin suyla ıslanmaya "isteksizliği" hakkında. Bu fenomenin fiziksel doğası kısaca aşağıdaki gibidir. Bitişik sulu tabakadaki yağ ile suyun temas yüzeyinde düzenli, sözde "buz benzeri" bir yapı oluşur. Buz oluşumunun enerji harcanmasını gerektiren bir süreç olduğu bilinmektedir; Öte yandan, hatırladığımız gibi, herhangi bir sistem en düşük enerjiye karşılık gelen konumu işgal etme eğilimindedir. Söz konusu durumda, bu, suyun yağlı veya - tanıtılan terimi kullanmaya başlayalım - hidrofobik madde ile temas yüzeyini mümkün olan her şekilde sınırlama arzusu anlamına gelir.

Bir parafin tabağına uygulanan bir damla su levhanın üzerine yayılmaz, büzülerek yuvarlak bir mercimek haline gelir ve bunun tersine, bir kase çorbadaki bir damla yağ aynı mercimek şeklini alma eğilimindedir, böylece su ve yağ gelir. daha az temas halinde. Elbette, bir parafin plakası üzerindeki aynı su damlasının neden bir top halinde toplanmadığını sorabilirsiniz, o zaman parafin ile neredeyse hiç temas etmeyecektir. Bununla birlikte, bunun için ağırlık merkezini yükseltmesi gerekeceğini ve bu aynı zamanda temas alanını daha da sınırlandırarak elde edilen kazançla artık telafi edilmeyen bir enerji harcaması olduğunu hatırlayalım.

Bu nedenle, birçok maddenin - parafin, yağlar, benzin, polietilen - hidrofobikliği, günlük deneyimlerimizden çok iyi bildiğimiz bir olgudur; Söylenenlere, hidrofobik maddelerin suda tamamen çözünmez olduğu da eklenebilir, bu da yukarıdaki akıl yürütmeden doğal olarak çıkar ve herkes tarafından bilinen örneklerle de pekala doğrulanır.

Hidrofobik maddelerin kimyasal yapısı nedir? Bizi ilgilendiren bileşik sınıflarından ikisi en önemlileridir: ... -CH2 -CH2 -CH2 - ... tipinde uzun fragmanlar içeren maddeler, yani sözde alifatik kısım (parafinleri hatırlayın) CH3(CH2)n CH3) genel formülüne ve halkalar içeren siklik aromatik bileşiklere sahiptir.

(naftalini suda eritmeyi deneyin!).

Bazı amino asit kalıntılarının yan radikallerinde bulunan bu yapısal elementlerdir: valin, lösin, izolösin, prolin (alifatik zincirler), fenilalanin, triptofan (aromatik döngüler). Bu yan grupların su ile teması enerjik olarak "elverişsizdir", bu nedenle bir protein küresinde bunların küre içinde yer alma eğiliminde olacaklarını ve iyi hidratlanmış (sanki suyla ıslatılmış gibi) radikallerin olacağını varsaymak oldukça olasıdır. dışarıya maruz. Örneğin, serin yan radikali bir metil alkol tortusudur, aspartik asidin yan radikali bir asetik asit tortusudur; herkesin bildiği gibi her iki madde de suda tamamen çözünür. Arginin, glutamik asit ve treonin kalıntıları da büyük hidrofiliklik ile ayırt edilir (oldukça açık olan bu terim, hidrofobikliğin tersi bir özellik anlamına gelir).

Bu nedenle, küresel yapının stabilitesi nedeniyle, hidrofobik kalıntılar, bir dış hidrofilik kalıntı tabakası tarafından su erişiminden korunan yağlı bir damla oluşturacak şekilde içeride lokalize edilmelidir. Bununla birlikte, kalıntıların bu düzenlemesi, proteinlerin suda çözünürlüğü gerçeğinden kaynaklanmaktadır: polar olmayan kalıntılar dışarıda olsaydı, proteinler suda çözülmezdi. Globülün böyle bir "hidrofobik çekirdeğinin" varlığına ilişkin hipotez ilk olarak, protein moleküllerinin uzamsal yapısı hakkında neredeyse hiçbir şey bilinmediği 1949'da Sovyet bilim adamları S. Bresler ve L. Talmud tarafından ortaya atıldı. Daha sonra, X-ışını kırınım analizi ile doğrulanan bir dizi proteinin globüllerinde çeşitli doğadaki yan zincirleri düzenlemenin tam da bu yöntemiydi ve hidrofobik kalıntıların bir araya gelme arzusu, hatta tamamen başarılı olmayan terime yol açtı. Moleküler biyoloji sözlüğüne sağlam bir şekilde giren "hidrofobik etkileşimler".

Protein globülünün tarif edilen yapısının sonuçlarından biri, çırpılmış yumurta pişirdiğinizde oldukça sık gözlemlenebilir. Yüksek sıcaklıklarda, termal hareket nedeniyle proteinlerin üçüncül yapısı yok edilir ve daha önce hidrofilik bir "gömlek" ile sudan gizlenen hidrofobik radikaller su ile temas halindedir. Protein molekülleri çözünürlüklerini kaybeder ve tamamen şeffaf ve viskoz yumurta akı (yine bu kelime oyunu!) yoğun, opak bir kütle haline gelir. (Şeffaflığın herhangi bir gerçek çözümün temel özelliği olduğunu hatırlayın.)

Bu yemek konusunu bitirdikten sonra - proteinlerin yapısı hakkında çok özlü olmayan herhangi bir hikayede neredeyse tamamen kaçınılmaz - başladığımız soruya geri dönelim: bir proteinin amino asit dizisinden globülünün olup olmadığını tahmin etmek mümkün müdür? şekil olarak bir küreye mi yoksa herhangi bir uzatılmış şekle mi yakın olacak?

Kürecikteki hidrofobik ve hidrofilik kalıntıların dağılımının doğası hakkında zaten bildiğimiz her şey göz önüne alındığında, bu sorunun yanıtlanabileceği ortaya çıktı. İlk kez, böyle bir olasılık Amerikalı biyofizikçi G. Fischer tarafından belirtildi (doğrulanmamış moleküler biyolojik kaynaklardan gelen söylentilere göre, eski dünya satranç şampiyonunun babası). Çoğu kişi için (yazarlar dahil) lisede öğretimde bazı zorluklara neden olan güzel stereometri bilimi, örneğin bir topun yüzeyinin aynı hacimdeki puro şeklindeki bir cismin yüzeyinden daha küçük olduğunu belirtir. Öte yandan, protein globülünün yüzeyinde hidrofilik kalıntılar ve içinde hidrofobik kalıntılar bulunduğundan, bu, her ikisinin sayısının basit bir karşılaştırmasının bile globül şeklinin küreselden sapmasının bir ölçüsü olarak hizmet edebileceği anlamına gelir. ve okul geometri dersini tamamen unutmayan birkaç kişi için mevcut olan basit hesaplamaların yardımıyla kürenin uzama derecesini tahmin edebilirsiniz.

Bu arada, bunun için protein zincirinin amino asit dizisinin metnini bilmenize bile gerek yok - molekülün genel amino asit bileşimi yeterlidir. (İşte yanlışlıktan tövbe etme zamanı! Sonuçta, kürenin üçüncül yapısının, çözücünün - su. suyun etkisini tamamen göz ardı eden bir molekül içi etkileşimler sistemi tarafından belirlendiğini daha önce belirtmiştik.)

Tabii ki, düzenli bir geometrik gövde olarak bir küre fikri çok yaklaşıktır: bir kürenin yüzeyi çeşitli düzensizliklerle kesilebilir, kavisli bir şekle sahip olabilir, kısacası soyut bir heykel sergisi ödüllü kişinin çalışmasına benzeyebilir. (Bu arada, protein moleküllerinin yapılarının görüntülerinin - aynı miyoglobin veya lizozim - henüz herhangi bir soyut heykeltıraş için bir "doğa" işlevi görmediği açık değildir.) Ve elbette, "hidrofobik" kullanan tahminler çekirdek” hipotezi, yapının hiçbir detayını bildirmez. Ancak, balığın yapısal eksikliğini tekrarlıyoruz ...

Kısacası, yarın bir gazetede "Nitelikli kahinlere acilen ihtiyaç var" duyurusu çıkarsa, böylesine açık sözlü bir aldatmacadan öfkelenen binlerce okuyucunun yanı sıra, her ihtimale karşı hala arayacak birkaç kişi olacağına şüphe yok. duyuruda belirtilen telefon numarası ve İnsan Kaynaklarının en az bir değerli kahin bulup bulmadığını sorun. Bu arada başarılı olursa başka bir kurumda part-time çalışması mümkün mü? Ve aslında görünmez muhatabın temsil ettiği personel departmanı başkanının makul bir sorusuna yanıt olarak, neredeyse kesin olarak kaçamak bir soru duyulacaktır: "Aslında, proteinlerin uzamsal yapısıyla ilgileniyoruz ..."

Becerikli ve cesurların sporu

Az önce görmüş olduğumuz gibi, bir protein küreciğinin genel şeklinin çok kaba bir tahmini nispeten kolaydır. Bununla birlikte, cadılık, büyücülük ve kara büyünün asırlık tarihi, tahmin pazarındaki tüketici taleplerinin sürekli arttığını öğretiyor: Antik Roma'daki sıradan bir augur, en fazla, her şeye kadir tanrıların katılımcılar için olumlu olup olmayacağını yanıtlasaydı. Yarınki savaşta, o zaman modern falcıların (Fransa) başkanı Madame Soleil'in yeni atanan başbakanlara gelecekteki kabinenin önerilen kişisel kompozisyonu hakkında tavsiyelerde bulunacağı söyleniyor. Madame Soleil'in (aynı söylentilere göre) bilgisayarların aktif yardımına başvurmaya zorlanmasına şaşmamalı!

Bu anlamda moleküler biyologların davranışı, diğer tahmin kullanıcılarının davranışlarından farklı değildir. Bilim adamları sadece kürenin şeklini değil, aynı zamanda örneğin protein zincirindeki periyodik yapıların segmentlerinin düzenini de bilmek isterler: α-heliksler ve β-yapılar. Elbette eski usulde çalışan bir kahin, böyle bir görevin gücünün ötesindedir; tepeden tırnağa her türlü matematiksel bilgelikle donanmış modern tahminciler, onu çözmede daha ayrıntılı olarak konuşmaya değer önemli bir başarı elde ettiler.

Bir amino asit dizisindeki düzenli yapısal bölgelerin lokalizasyonunu tahmin etmenin en yaygın yöntemleri, X-ışını kırınımı ile incelenen proteinlerin üçüncül yapılarının kapsamlı bir çalışmasına dayanır. Halihazırda α-helikal bölümlerde, β-yapının bölümlerinde ve molekülün düzensiz kısımlarında yer alan çeşitli türlerdeki kalıntıların basit bir sayısı, örneğin, sarmal fragmanlarda belirgin şekilde daha yaygın olan kalıntılar olduğunu göstermektedir - alanin, valin, fenilalanin, lizin, vb. e.Bu kalıntıların bir proteinin amino asit dizisinin bir kısmında birikmesi meydana gelirse, bu kısmın globül içinde spiralleştiği varsayılabilir.

Yukarıdaki genelleme türü en ilkel olanıdır; aslında, çeşitli ikincil yapı türlerinin bölgelerine ait amino asit dizileri hakkındaki bilgilerin işlenmesi, çeşitli çiftler, üçlüler vb. kalıntılar ve sözde örüntü tanıma teorisine dayanan çok karmaşık prosedürlerle biten. Bununla birlikte, tüm matematik için, böyle bir yaklaşımın tamamen ampirik olduğu ve özünde bahsedilen halk işaretlerine çok yakın olduğu açıktır (elbette, bu hiçbir şekilde bir suçlama değildir, özellikle de çok iyi sonuçlar elde edildiğinden Bu yol boyunca elde edilen).

Bir veya daha fazla kalıntının sarmal oluşturma eğilimi başka bir kaynaktan da elde edilebilir: yalnızca belirli bir türdeki amino asitlerden (polialanin, polisin vb.) oluşan sentetik polipeptidlerin deneysel bir çalışması. Bazı poliamino asitlerin elde edildiği iyi bilinmektedir. Çözeltide bir α sarmalının şeklini alırken, diğerleri onu oluşturma eğilimi göstermez. Birincisi, örneğin polialanin, polifenilalanin, polilösin, ikincisi - poliserin, politreonin içerir. Bu şekilde elde edilen bilgiler, protein yapılarının sarmal bölgelerini tanımaya yönelik bağımsız yöntemler geliştirmek için veya az önce ele alınan yöntemlere ek olarak kullanılabilir.

Son olarak, bir dizi "öngörülü" yaklaşım, protein globülünün içindeki atomların yoğun bir şekilde paketlendiği gerçeğini kullanır, böylece içeride boş alan kalmaz ve aynı zamanda gerilim olmadan, bir atom diğeriyle "üst üste binmeden".

α sarmalının omurgasının yapısını bilmek, bu fikirlere dayanarak (bazen belirli bir hidrofobik ve hidrofilik kalıntı değişimi gerekliliği ile desteklenir), amino asit dizisinin alabilen bölümlerini belirtmek mümkündür. α-heliksler şeklinde ve yüzeylerindeki yan radikaller yoğun ve gerilimsiz yerleştirilecektir. Bu tür tahminler genellikle, atomların her atom için farklı olan bir veya başka çaptaki toplarla temsil edildiği üç boyutlu moleküler modeller yardımıyla gerçekleştirilir.

Son olarak, sarmal bölümleri (ve belirli bir türdeki yapının genel bölümlerinde) tahmin etme uygulamasında, açıklanan yaklaşımların sıklıkla "saf" değil, birleşik bir biçimde kullanıldığını not ediyoruz.

Bu yöntemler üzerinde iki nedenle bu kadar ayrıntılı duruyoruz. Birincisi, birçoğunun oldukça etkili olduğu kanıtlanmıştır; ikincisi, bilinen bir amino asit dizisine sahip proteinlerdeki ikincil yapıların lokalizasyonunun tahmini, artık protein yapısı alanında pek çok uzmanın favori eğlencesi haline geldi. Önerilen yöntemlerin sayısı otuzu aştı ve her birinin belirli avantajlarının tartışılmasında rekabet notları ortaya çıkmaya başladı. Dolayısıyla, düzenli bir yapının bölümlerini tahmin etmede bir dünya şampiyonası düzenleme fikri oldukça doğal çıktı: Bir yöntemin veya diğerinin avantajına, özel dergilerin sayfalarındaki yazarların sonuçsuz polemiklerinde değil, adil güreş! Doğru, hiç kimse bu tür tahminlere göre yarışmalar düzenlemedi, ancak sonuçta, örneğin yarış kızağı oldukça yakın zamanda ortaya çıktı ve şimdi bu spor şimdiden Olimpiyat Oyunları programına kesin bir şekilde dahil edildi.

Yarışmanın başlatıcısı, Heidelberg'deki Planck Tıbbi Araştırma Enstitüsü'nden Batı Alman kristalograf G. Schultz'du. Adenil kinaz enzim molekülünün uzamsal yapısını kurdu; G. Schultz, halka açıklanmadan önce, düzenli yapıların tüm öngörücülerine, a-heliksin, β-yapının ve keskinin en iyi şekilde tanınması (birincil amino asit dizisine dayalı olarak) için düzenlediği yarışmaya katılma teklifini gönderdi. adenil kinaz molekülünün protein zincirinin kıvrımları. Elbette kendisi hakem rolünü üstlendi.

Başlangıçta on bir katılımcı vardı. Katılımcı sayısından bahsetmişken, birçok yöntem iki yazar tarafından önerildiğinden veya tam tersi olduğundan, tahmin edicilerin değil, tahmin yöntemlerinin sayısını kastediyoruz: aynı yazarlar birkaç yöntem sundu.

Katılımcılar (bu kez yöntemlerin yazarlarını kastediyorlar) α helislerinin, β yapısının kesitlerinin ve zincir kıvrımlarının konumlarını belirlemek ve sonuçları G. Schultz'a göndermek zorunda kaldılar.

Ve sonra sonuçları özetleme günü geldi (daha sonra ünlü İngiliz bilim dergisi Nature'da yayınlandılar). Oh, Sovyet artistik patencilerin bir başka parlak zaferi hakkında yazan spor yorumcularının lüks şenlikli jargonunda mükemmel bir şekilde ustalaşmak isteriz! Ancak hayır, elbette, bu uygunsuz olacaktır, özellikle de kazananların isimlerinin kamuoyuna açıklanması takip edilmediğinden ve kimlikleri ancak resmi olmayan puanlama temelinde mümkün olduğundan.

Burada, örneğin, α sarmalının sınıfıyla ilgili sonuçlar verilmiştir. Adenil kinaz, nispeten yüksek sarmal bölge içeriğine sahip bir proteindir: molekülü oluşturan 193 amino asit kalıntısından 105'i sarmal bölgelere dahil edilmiştir. Sovyet bilim adamları O. Ptitsyn ve A. Finkelstein bunlardan 79'unu doğru bir şekilde tanımlayabildiler (dolayısıyla 26'sını bulamadılar); ek olarak, yanlışlıkla sarmal olmayan 12 kalıntıyı sarmal olarak tanımladılar. Başka bir Sovyet katılımcısı olan V. Lim, daha da fazla sayıda doğru tahmin elde etti - 82, ancak daha fazla hata pahasına - 29. Yabancı katılımcılar arasında en iyisi olan Amerikalılar P. Chow ve J. Fasman'ın puanı 70 ve sırasıyla 14.

Kazananlar toplam hata sayısına (“az tahmin edilen” ve “fazla tahmin edilen” artıklar) göre belirlenirse, α sarmal sınıfındaki yerler şu şekilde dağıtılacaktır: O. Ptitsyn ve A. Finkelstein - 38, P. Chow ve J. Fasman - 49, V. Lim - 52. Bazı yöntemlerin 78, 87 ve hatta 98 hata verdiğini unutmayın! Karşılaştırma için, adenil kinaz molekülünün tam sarmallığı hakkındaki ifadenin 88 hataya karşılık geleceğini ve madeni para kullanarak her bir kalıntının "sarmallığını" veya "sarmal olmadığını" belirlemeyi içeren yöntemi not etmek ilginçtir. atış (tura - yazı), ortalama olarak 96,5 hataya yol açar.

β yapılarını tahmin etme sınıfında liderler arasında aynı isimleri buluyoruz: O. Ptitsyn ve A. Finkelstein - 16 hata, V. Lim - ayrıca 16, P. Chow ve J. Fasman - 33 hata. Peptit zincirinin kıvrımları en başarılı şekilde Amerikalılar A. Burgess ve G. Sheraga (27 hata), aynı P. Chow ve J. Fasman'ın (28 hata) biraz önünde tahmin edildi. Sovyet bilim adamları bu sınıfın tahminlerine katılmadılar.

Elbette, bu gerçekten ilginç ve yararlı yarışmaya ilişkin anlamsız açıklamamız şaka olarak alınmalıdır, ancak elbette bu sporun Olimpik bir spor olarak duyurulmasına veya Sportloto tablosunda 50 numaraya dahil edilmesine itiraz etmeyeceğiz. . Bu arada, Sovyet Olimpiyat takımının kompozisyonuna çoktan karar verilmiş gibi görünüyor. Aynı zamanda, moleküler biyologlar şaka havasında değiller: biyolojik kodlamanın üçüncü aşaması sorunu - "birincil yapı - üçüncül yapı" - çözümünü bekliyor. Gördüğümüz gibi, bir proteinin üçüncül yapısının oluşumu sorununun fiziksel olarak doğru bir şekilde ele alınması henüz mümkün olmamasına rağmen, bu sorun yine de giderek daha fazla anlaşılır hale gelmeye başlıyor ve çözümü giderek artıyor. daha yakın. Öyleyse, konformerlerin - nadir bir mesleğe sahip insanlar ve ne yazık ki zor bir kader - hızlı ve kararlı bir başarı umalım.

Bölüm 5. Enzim övgüsü

Rasyonel çağımızda azametli ve bir şekilde çoktan unutulmuş olan önemli ihmaller, gizemli imalar ve diğer cilvelerin sanatının, öyle görünüyor ki, bir edebi eserin çalışma tarzıyla hiçbir ilgisi olmamalı, sonuçta yorumlama, ne yaparsanız yapın. sert bilimsel gerçekler hakkında diyelim. Yine de, protein moleküllerinin iyi tanımlanmış bir yapı kazanma yeteneğinin onlara o kadar alışılmadık ve çok önemli özellikler kazandırdığına defalarca atıfta bulunmamız, bu özellikler hakkında henüz belirli bir miktar okuyucu düşmanlığı ile konuşmak imkansızdır. , bir tür edebi cilvelik olarak alınabilir. En az bir okuyucuyu ağlarımıza çekmek ve kalbinde enzim moleküllerine olan ilgisiz ilgi alevini tutuşturmak için böyle (şüphesiz kınanacak) bir yöntemi kullanıp kullanamayacağımızı bilmiyoruz. Ancak bize göre daha mütevazı bir hedefe ulaşmışız: okuyucu, biyolojik kodlama zincirinin "üçüncül yapı" bağlantısında bitmediği, "protein yapısı - protein işlevi" aşamasıyla devam ettiği konusunda uyarılır.

Proteinlerin canlı bir organizmadaki işlevlerini, belki de en önemlileri olan enzimatik kataliz örneğini kullanarak ayrıntılı olarak açıklayacağız.

Seçtiğimiz edebi üslupla tamamen uyumlu olarak proteinlerin bu özelliğinin varlığını zaten ima etmiştik ve hatta hatırladığım kadarıyla yol boyunca sadece enzimlerin yardımıyla düzene sokmanın mümkün olduğunun dedikodusunu yaptık. Canlı bir organizmayı oluşturan maddelerin kimyasal dönüşümleri. Artık protein moleküllerinin uzamsal yapısının oluşum ilkeleri hakkında bir şeyler bilerek, aynı konu hakkında çok daha ayrıntılı konuşabiliriz.

Olmayabilecek bölüm

A. Raikin'in minyatürlerinden birinin karakteri şu tanımı veriyordu: "Sanatçı, doğru boyayı alıp doğru yere uygulayan kişidir." Orijinallik iddialarını bir yana bırakarak A. Raikin'den sonra yazacağız: "Enzim, istenen molekülü alıp onun istenen kısmının kimyasal modifikasyonunu gerçekleştiren bir proteindir."

Raikin'in karakterinin tanımı, oditoryumda bir kahkaha patlaması için tasarlanmıştır; tanımımız, ne yazık ki, uzmanlar arasında bir tepkiye neden olabilir - sürpriz ve öfke, çünkü elbette pek çok eksikliği yok değil. Örneğin, içinde kullanılan "gerekli" kelimesini ele alalım. ("Buna kimin ihtiyacı var?" diye soracak dikkatli bir materyalist sertçe ve ne yazık ki kesinlikle haklı çıkacak.) Ve bir şey daha: Bizim talihsiz enzim tanımımızda, canavar hakkında (en azından açıkça) hiçbir şey söylenmiyor. enzimlerin işlerini gerçekleştirme hızları. Ve ayrıca, protein kısmına ek olarak, enzim molekülünün bileşimine protein olmayan bileşenlerin de dahil edilebileceği gerçeği hakkında. Ve ilerisi…

İstenirse, bu liste çok önemli olmayan, ancak daha da tatsız olan suçlamalar pahasına devam ettirilebilir. Ne yapabiliriz, tüm özlü ve kategorik tanımların kaderi budur. Açıklayıcı bir sözlük derlemekle meşgul olan belirli bir yazarın, ünlü zoolog J. Cuvier'in "yengeç" kelimesinin şu tanımı hakkında fikrini sorduğunu söylüyorlar: "Geriye doğru yüzen küçük bir kırmızı balık." J. Cuvier bu tanımı mükemmel buldu, ancak bir dizi küçük kusura dikkat çekti: yengeç bir balık değildir, kırmızı değildir, küçük olması gerekmez ve geriye doğru yüzmez.

Öyleyse, belki de "enzim" kavramının kesin ve kapsamlı bir tanımını aramaktan vazgeçelim. Ne de olsa, enzimlerin caydırıcı özelliklerinin çeşitli tezahürlerinin ilk bilimsel tanımları onsuz da iyi geçti. Ne de olsa, özel değerlik ve uzamsal yapıya sahip protein molekülleri olarak enzim kavramı, biyokimyaya ancak son yıllarda girmiştir; Bundan önce, enzimlerin kimyasal doğası sorunu tartışmalıydı. Ancak bu, katalitik özelliklerinin yoğun bir şekilde araştırılmasını engellemedi.

Enzimlerin etkisine ilişkin ilk çalışmaların çoğu, şekerin maya hücreleri tarafından alkole dönüştürülmesi olan fermantasyon süreçleriyle ilişkilidir. Ana terimlerin geldiği yer burasıdır: Latince "fermentum" - maya, fermantasyon. "Enzim" kelimesi Rus dilinde oldukça kök salmıştır; çoğu Avrupa dili için "enzim" terimi karakteristiktir ("en zimon" yine "mayada" anlamına gelir, ancak Yunanca'da). Zaman zaman Rus edebiyatında enzimlere enzim de denilmektedir ve enzim bilimi için "enzimoloji" kelimesi bile tamamen tekel hakkı kazanmıştır.

Bu nedenle, uzun bir süre biyokimyacıların enzimlerin ne tür maddeler olduğu hakkında hiçbir fikri yoktu. Enzimlerin kontrol ettikleri reaksiyonları gerçekleştirme hızları o kadar yüksektir ki, vücuttaki metabolizmanın normal seyri için çok küçük miktarlarda enzimler yeterlidir. Doğal olarak, kimyasal izolasyonlarının son derece zor olduğu ortaya çıktı.

Başlangıçta, yalnızca bütün, bozulmamış maya hücrelerinin şeker fermantasyonu üretebileceğine bile inanılıyordu ve bunlardan belirli bir "fermentasyon katalizörü" izole etmek imkansızdı. Bu bakış açısının ateşli bir destekçisi olduğu ortaya çıktı - ne yazık ki! - XIX yüzyılın en büyük doğa bilimcilerinden biri olan L. Pasteur. 20. yüzyılın başlarına gelindiğinde, L. Pasteur'ün bu kez yanıldığı ortaya çıktı; şekeri bütün hücrelerle aynı şekilde fermente eden maya hücrelerinin suyunu izole etmeyi başardı, çeşitli hücresiz müstahzarlarda ve o zamanlar hala gizemli olan enzimlerin aktivitesinin diğer tezahürlerini tespit etmeyi başardı. Ancak yüzyılımızın ilk çeyreğinde enzimlerin doğası sorunu kesin bir çözüm bulamadı. Ve bu, kimyasal analiz araçlarının artık çok eski olmamasına ve enzimoloji alanındaki araştırma bibliyografyasının binlerce makaleden ve yüzlerce monograftan oluşmasına rağmen.

En iyilerinde bile okuyabildiğin buydu. I. Smorodintsev'in "Bitki ve Hayvan Krallığının Enzimleri" (1922, 2. baskı) adlı kitabında "Enzimlerin kimyasal doğası" bölümü şu sözlerle başlar: "Enzimlerin kimyasal doğası hakkındaki bilgilerimiz çok belirsiz ve tutarsızdır. " Aslında, bu bölümün ikinci paragrafının başlığı "Enzimlerin protein doğası lehine argümanlar" ve üçüncü paragraf - "Enzimlerin protein doğasına itirazlar". Başka bir kitap: V. Beilis. İngilizce'den çevrilmiş "Enzimlerin Eyleminin Doğası". 1927 Burada kulağa daha da kategorik gelen bir paragraf başlığı buluyoruz: "Enzimler protein değildir" (yani proteinler). Dahası, her iki kitap da (önemli derecede şüphecilikle birlikte), enzimlerin malzeme olarak kimyasal bileşiklerin hiç bulunmadığı ve enzimatik aktivitenin bir vücuttan diğerine aktarılabilen bir özellik olduğu hipotezlerini bile tartışıyor. örneğin, ısı. Bu hipotezlerin yazarları, enzimlerin belli bir mesafede, hava yoluyla veya çeşitli bölmeler yoluyla hareket edebildiğini savundu.

Tüm bunların sadece elli yıl önce ciddi bir şekilde tartışılması garip. Belki de bu tür bir ciddiyet, enzimlerin eyleminin hem "maddi" hem de "kuvvet" teorisinin tarafsız bir şekilde ele alınmasını gerektiren her iki monografın geleneksel akademik tarzı tarafından dikte edildi. Yazarların sempatisi şüphesiz ilkinin yanındadır ve yine de I. Smorodintsev konunun tartışmasını uzlaştırıcı bir ifadeyle bitirir: “Bütün bunların önemlilik lehine sallantılı argümanlar olduğu kabul edilmelidir. enzimler ve bu nedenle bazı araştırmacılar enzimlerin fiziksel etkisi teorisine bağlı kalıyorlar.

Bununla birlikte, okuyucu, geçmiş on yılların "yanlış yönlendirilmiş" bilim adamlarının sırtını kibirli bir şekilde sıvazlamak uğruna edebi ilkelerimizden ("tarih" yok!) Şimdiye kadar görülmemiş bir geri adım attığımızı düşünmesin. Hayır, örneğin enzimlerin protein doğasını belirlemek gibi nispeten basit moleküler biyolojik gerçekleri bile kavramanın ne kadar zor olduğunu göstermek için bu bölüme ihtiyacımız vardı (başlıkta haklı olarak var olmayabilir). Ve elbette, biyoloji biliminin gelişiminin dinamizmini göstermek için yorulmadan yüceltiyoruz: enzim aktivitesinin sırları hakkındaki yarı-skolastik tartışmalardan yüzlerce enzim molekülünün birincil amino asit dizisinin kurulmasına geçiş sadece yaklaşık olarak sürdü. kırk yıl.

Saniyede yüz bin işlem

Bilimsel ve teknolojik devrimin her yere nüfuz eden etkisi, bugün insan faaliyetinin en beklenmedik alanlarına kadar uzanıyor. Örneğin, sirki ele alalım - bilimin kuru ve sıkıcı yasalarıyla hiçbir ilgisi yok gibi görünen neşeli ve neşeli bir sanat: sirkteki her şey cesaret, el becerisi ve kişinin vücudunu kontrol etme virtüöz yeteneği üzerine inşa edilmiştir. ve (dürüst olmak gerekirse) kötü şöhretli el becerisiyle

Bununla birlikte, hiçbir el çabukluğu sihirbazın böyle bir çekiciliği göstermesine yardımcı olmaz: omuzlarından çıkarılan bir ceket gelişigüzel bir şekilde tavana, avizeye fırlatılır ve ... havada asılı kalır, bir metre yerçekimine meydan okuyan avize. Sirk orkestrasının davulcusu bir şeyle tıngırdatıyor, projektörler yüksekliği donmuş ceketi etkili bir şekilde aydınlatıyor ve bilmeceyi çözmeye çalışan çılgınca alkışlayan seyirciler (en azından bazıları), farkında olmadan katılımcılar oldukları sonucuna varıyorlar. toplu hipnoz seansında. Bu arada kimse onları hipnotize etmedi veya onları "aldatmaya" çalışmadı. İşin püf noktası (fizik açısından) son derece basittir: Ceketin içine metal bir plaka gizlenmiştir ve avizenin içine güçlü bir alternatif akım elektromıknatısı gizlenmiştir. Gördüğünüz gibi, el çabukluğu yok.

Bu türden epeyce “bilimsel” numara var, ancak hepsi, biyologlar için ne kadar aşağılayıcı olursa olsun, doğada ya “fiziksel” ya da “kimyasal” (mumların iyi bilinen kendiliğinden yanması gibi). Bu nedenle, hem amatör hem de profesyonel geniş sihirbaz kitlelerine “biyokimyasal” bir numara fikrini önerme özgürlüğüne sahibiz: uygun geçişler ve büyülerden sonra yarı yarıya şeffaf bir sıvıyla dolu bir bardak fark edilmeden eklenir. bir miktar çözelti damlasına kadar. Sıvı hemen "kaynar" ve o kadar şiddetli ki camın tüm içeriği dökülür; çok etkileyici görünmelidir, böylece seyircilerin alkışları hakkında endişelenmenize gerek kalmaz.

Odaklanmamızın sırrı herkesin bildiği gibi gizemli "çözelti" ve "şeffaf sıvı"nın özelliklerinde saklıdır. "Sıvıda" biyokimyasal hiçbir şey yoktur: günlük yaşamda yaygın olarak kullanıldığı için herhangi bir eczaneden satın alınabilen sıradan hidrojen peroksittir (H2O2). .. ancak, okuyucuların gazabından kaçınmak için - sarışınlar, burada buna bir son vermek daha iyidir). Bilindiği gibi, hidrojen peroksit kendiliğinden su ve oksijene ayrışabilir: 2H2O2 → 2H2O + O2. Bu nedenle eczaneden alınan peroksit birkaç ay sonra kullanılmaz hale gelir.

Gizemli "çözüm", aksine, odağa "biyokimyasal" bir karakter verir: Katalaz adı verilen ve vücuttaki işlevi hidrojen peroksitin parçalanmasını hızlandırmak olan bir enzimin çözeltisidir. (Biyokimya dilinde aynı şey başka bir deyişle hidrojen peroksit molekülü, katalaz enziminin bir substratıdır.) Gerçek şu ki, vücutta çeşitli biyokimyasal dönüşümler sırasında oluşur ve hidrojen peroksit olduğu için. güçlü bir oksitleyici ajandır, sürekli olarak diğer reaksiyonlar sırasında müdahale etmeye çalışır, onu tamamen güvenli ürünlere ayrıştırarak hızlı bir şekilde nötralize etmek gerekli hale gelir. Bu görev vücut tarafından katalaza "atanır".

Hilemizin başarısının nedeni, katalazın muazzam "emek üretkenliği"dir: bir bardakta hidrojen peroksitin "patlaması". Kendinize hakim olun: ustaca yöntemlerle ölçülen bazı katalaz türlerinin (örneğin, bir atın karaciğerinde bulunan katalaz) hızı gerçekten etkileyicidir - enzimin bir molekülü, saniyede 100.000 hidrojen peroksit molekülünü parçalayabilir! Şimdi, yüz gram peroksit içindeki bir damla katalazın ne yapabileceği açıktır: suya ayrışma süreci ve hızla salınan oksijen, normal koşullar altında olduğu gibi birkaç ay değil, birkaç saniye sürecektir. Burada, hidrojen peroksit ayrışmasının reaksiyonu için biyolojik olmayan en iyi katalizörün - platin - etkinlik açısından katalazdan yaklaşık bin kat daha düşük olduğunu not etmek uygun olur.

Bu arada, etki hızı açısından katalaz, enzimler arasında hiç de şampiyon değil; böylece vatozun elektrik organından gelen kolinesteraz enzimi onu birkaç kez aşar. Bu nedenle, yazarların enzimatik reaksiyonların hızından bahsederken önceki bölümlerde kullanmalarına izin verdikleri "devasa", "şaşırtıcı" ve hatta "canavar" sıfatları hiçbir şekilde abartı değildir - bunu az önce gördük. gerçekler ortada.

Pekala, 100 bin 100 bin, diye düşünecek okuyucu, bu kitabın sayfalarındaki her türlü astronomik (yoksa hala moleküler biyolojik mi?) Sayılara zaten alışmış durumda. Yine de, saniyede 100 bin "işlenmiş" substrat molekülünün "verimliliğini" en azından bir şeyle karşılaştırmaya çalışalım. Volga Otomobil Fabrikası'nın montaj hattından saniyede 0,026 araba çıkıyor, radyo bileşenlerini lehimlemek için "yaprakları" kesmek için üretim hattı saniyede yaklaşık bir düzine ürün üretiyor, dikiş makinesinin verimliliği saniyede 20 dikiş ... Hayır , belki mekanik cihazlar bize uymayacaktır - "saniyede 100 bin işlem", "saniyede 300 bin işlem" gibi özellikler yalnızca yüksek hızlı modern bilgisayarlarla bağlantılı olarak düşünülebilir (ve o zaman bile en yaygın bilgisayarın hızı Minsk- 32, saniyede yalnızca yaklaşık 20 bin işlemdir).

Ancak, tüm bu karşılaştırmalar biraz kuru görünüyor; Bunları bir kenara bırakarak, okuyucudan bir katalaz molekülünün saniyede 100.000 hidrojen peroksit molekülünü parçaladığı gerçeğini yeniden düşünmesini istiyoruz.

Otomat molekülleri

Genel olarak konuşursak, yazarların hesaplamalarına göre "saniyede 100 bin işlem" rakamı okuyucunun hayal gücünü etkilemeli ve onu enzimlerin hızı bilmecesi hakkında düşündürmelidir. Öte yandan, popüler bilim eserlerini okuma konusunda deneyimli bir kişi, bu bilmecenin enzim ve substrat moleküllerinin özel özellikleri ve bunların etkileşimi kullanılarak daha fazla açıklanacağını anlar (ana konusu biyolojik moleküllerin özelliklerinin açıklamasıdır). bizim kitabımız). Ancak burada (en azından başlangıçta) okuyucu ciddi bir hayal kırıklığına uğruyor: Tek bir enzimatik kataliz eyleminin moleküler mekanizmasıyla ilgili ilk uzaktan tanışma, "saniyede 100 bin işlem" rakamının en azından ikiye katlanması gerektiğini gösteriyor. !

Gerçek şu ki, enzimatik katalizin "teknolojik döngüsü" iki işlemden oluşur: bir substrat molekülünün bir enzim molekülü tarafından aranması ve bağlanması ve kataliz eyleminin kendisi - bir substrat molekülünün kimyasal modifikasyonu. Bu döngünün ilk bölümünün yürütülmesi için koşul şuna benzer: reaksiyona katılan her substrat molekülü, enzim-substrat kompleksi adı verilen kompleksi oluşturarak bir süre enzim molekülü ile temas etmelidir. Bu tür bir bağlanma, daha önce düşünülen değerlik olmayan kuvvetler, hidrojen bağları, elektrostatik kuvvetler, hidrofobik etkileşimler nedeniyle gerçekleştirilebilir, ancak bazı durumlarda enzim molekülleri ile substrat arasında kısa bir süre için değerlik bağları oluşur. Başka bir deyişle, enzim molekülü, olduğu gibi, substrat molekülünü yakalar, onunla bazı işlemler gerçekleştirir ve daha sonra ürün adı verilen zaten değiştirilmiş molekülü (veya molekülleri) kendisinden ayırır.

Tüm bu süreç, ilk bakışta göründüğü kadar karmaşık değildir: her halükarda, bir otomatın yapısını inceleyen herhangi bir askerlik öncesi, enzimatik kataliz eylemini zaten oldukça net bir şekilde hayal edebilecektir. Sonuçta, bir makineli tüfekle ateşleme işlemi benzer şekilde düzenlenir: ilk olarak, şarjörden bir kartuş bir alıcı kutuya beslenir ("makine kartuşu" kompleksinin oluşumu ile söyleyebiliriz), ve sonra deklanşör serbest bırakılır ve "reaksiyon ürünleri" - bir mermi ve kullanılmış bir kovan - makineden ayrılır, ardından makine bir sonraki fişeği almaya hazırdır.

Bir enzim-substrat kompleksinin oluşumu yoluyla böyle bir enzimatik reaksiyon yolunun doğrudan kanıtı, nispeten yakın zamanda deneysel olarak elde edildi. İlk başta bu, spektral yöntemler kullanılarak yapıldı (substrat-enzim karışımının spektrumu, enzimin ve substratın spektrumlarının toplamından ayrı ayrı farklıydı) ve son zamanlarda, X-ışını kırınım analiz yöntemleri de kurulmasını mümkün kıldı. bazı enzim-substrat komplekslerinin moleküler yapısı.

Bununla birlikte, en ilginç şey, yalnızca bir enzim-substrat kompleksinin varlığı fikrinin, modern moleküler biyolojinin bir değeri olmamasıdır. Bir enzim-substrat kompleksinin oluşumu hakkındaki varsayım, geçmişin sonunda ve bu yüzyılın başında St. Henry tarafından çeşitli dolaylı verilere dayanarak ifade edildi). Son olarak, enzim-substrat kompleksi hipotezi, 1913'te Alman bilim adamları L. Michaelis ve M. Menten tarafından onaylandı. Hatırladığımız gibi, o zamanlar tek bir araştırmacının sadece enzimlerin moleküler yapısı hakkında değil, aynı zamanda genel olarak kimyasal yapıları hakkında da bir fikri yoktu. Bir enzim-substrat kompleksi oluşumu gerçeğini nasıl ortaya koymayı başardı?

Biyokimyada "enzim-substrat kompleksi" kavramının kuruluş tarihi, deneysel verileri yorumlamada teorik düşüncenin başarısının parlak bir örneğidir: enzimatik reaksiyon hızının substrat konsantrasyonuna bağımlılığının doğası ve bu nedenle daha ayrıntılı bir sunumu hak ediyor (bu nedenle, yazarlar bir kez daha kendi "tarihselcilik karşıtlığı" ilkelerini ihlal ediyorlar; en azından şimdi kimse onlara dogmatik diyemez).

Bir enzim molekülünün çalışma sürecinin iki işleme ayrılabileceğini tekrar edelim: bağlanmasıyla sona eren bir substrat molekülü arayışı ve ardından enzim molekülünün bir sonraki döngü için salındığı katalitik hareket. Açıkçası, belirli sayıda enzim molekülü içeren bir çözeltide, serbest enzim moleküllerinin rasgele hareketleri sırasında substrat molekülleri ile çarpışmaları, substrat konsantrasyonu ne kadar yüksek olursa o kadar sık gerçekleşir: birim zaman başına bu tür çarpışmaların sayısı bu nedenle orantılıdır. substratın konsantrasyonu. Bu, çözeltideki substrat konsantrasyonundaki bir artışla, enzimatik reaksiyonun daha hızlı ilerleyeceği anlamına gelir, çünkü substratın bağlanması olan ilk işlem daha hızlı olacaktır.

Bununla birlikte, bu şekilde elde edilen sürecin hızlanmasının sınırsız olmadığı açıktır: Sonuçta, bu durumda sadece enzim molekülünün ilk operasyonda "harcanan" süresi azalır. Çok yüksek substrat konsantrasyonlarında bile, salınan enzim molekülü tarafından yeni bir substrat molekülünün bağlanması neredeyse anında gerçekleşir. Bu durumda reaksiyon hızının tamamen ikinci operasyonda harcanan zamana, gerçek katalitik harekete göre belirleneceğini anlamak kolaydır. Ve substrat konsantrasyonunu ne kadar artırmaya devam edersek edelim, bu reaksiyon hızını etkilemeyecektir. (Burada yine, “otomatik kartuş” benzetmesi işe yarayabilir: alıcı kutuya kartuş tedarik oranını artırmanın bir anlamı yoktur - deklanşörün ateşleme zamanı olmayacaktır.) Başka bir deyişle, var yalnızca ikinci işlemin "saf" hızı tarafından belirlenen ve çoğunlukla substratın konsantrasyonuna bağlı olmayan sınırlayıcı bir reaksiyon hızı.

Oh, bu "çoğunlukla", oldukça basit açıklamalara her zaman eklemek zorunda kalıyoruz! Görünüşe göre burada da - ne için? Soruya bir soru ile cevap verelim: Yeni, sağlam ve kesinlikle güvenilir bir gemide neden her adımda cankurtaran simitleri asılıyor? Normal bir durumda elbette işe yaramaz, ancak geminin önüne bir buzdağı, bir resif veya bir torpido girerse bakarsınız ve işe yarayacaklardır.

Aynı şekilde, bu kitabın tirajlarının çoğunda, "çoğunlukla", "neredeyse her zaman", "bizi ilgilendiren çoğu durumda" vb. Diyelim ki bir biyokimya öğrencisinin eline geçecek sayılarının (minimum olmasını umuyoruz), tüm bu çekinceler mutlaka dahil edilmelidir. Çünkü, bir önceki paragrafın son cümlesini, “çoğunlukla” yararlı olanı içermeyen bir varyantta okuduktan sonra, böyle bir öğrenci - tabii ki tamamen kaybeden biri değilse - haklı bir öfkeye kapılacaktır. : "Affedersiniz, ama çoklu-substrat enzimler ve allosterizm ve..." En iyi duygularına gücenmiş bir biyokimyacı, bu vesileyle çok daha hileli sözler söyleyebilir ve elbette haklı olacaktır. Ancak, daha önce birden fazla kez olduğu gibi, yarattığımız ana yaşam süreçlerinin idealize edilmiş ve basitleştirilmiş resminde, ne yazık ki, allosterizm ve diğer her şey dahil ikincil ayrıntılara yer yok. Ayrıca aşırı kategoriklik konusunda bilgi sahibi olan kişilerin olası suçlamalarının da önüne geçilmesi gerekmektedir. Bu nedenle, listelenen sözlü inklüzyonların ortaya çıkmasının gerçek nedeni, en yaygın reasüranstır.

Bununla birlikte, şu noktaya kadar: yani, bir enzimatik reaksiyon sırasında bir enzim-substrat kompleksi gerçekten oluşursa, reaksiyon hızının substrat konsantrasyonuna bağımlılığı düşük konsantrasyonlarda önemli olacak ve pratik olarak yüksek konsantrasyonlarda ortadan kalkacaktır. L. Michaelis ve M. Menten, o zamandan beri isimlerini taşıyan bu bağımlılığı matematiksel olarak bir denklem şeklinde sundular. Ve tam da bu denklemin yardımıyla, enzimatik reaksiyon hızlarının substrat konsantrasyonuna bağımlılıklarının deneysel olarak ölçülen eğrilerini tanımlamanın mükemmel bir şekilde mümkün olması nedeniyle, bir enzim-substrat oluşumunun spekülatif hipotezi Reaksiyon sırasında kompleksin neredeyse kesin bir kesinliğe dönüşmesi, o günlerde böyle bir kompleksin doğrudan gözlemlenmesi söz konusu olmasa da söz konusu olabilir. Bu tür gözlemler ancak çok sonra mümkün oldu ve moleküler biyolojinin en modern bilim dalı olarak itibarını birçok yönden sağlamlaştırdılar.

Anahtarlar, kilitler ve salatalıklar hakkında

Yeni bölüme yazarımızın akıbetinin artık geleneksel hale gelen acıklı bir ağıtıyla başlayalım. Bu kez şu nedenle: Kitabın sonuna kalan sayfa sayısı hızla eriyip gidiyor ve daha önceki bölümlerde ve bölümlerde gelişigüzel gelecek diye söz vererek yanıtsız bıraktığımız onca soruyu nasıl açıklayacağımız belirsizleşiyor. takip eden bölümlerde onlarla başa çıkmak için. Doğru, enzim moleküllerinin son derece ilginç özelliklerinden birini - hızlarını (ancak açıklamadık) ayrıntılı olarak tartışmayı başardık ve olası doğanın bir göstergesi olduğundan, yüksek bir eylem seçiciliğine, özgüllüklerine geçme fırsatı bulduk. Bu özellik, bir enzim-substrat kompleksinin varlığı gerçeğinde zaten mevcuttur.

Enzimlerin eyleminin olağandışı özgüllüğü, bu kadar basit bir örnekle kolayca anlaşılabilir: belirli bir şeker türünü, örneğin glikozu parçalayan bir enzim, glikoz moleküllerini doğru bir şekilde seçecektir ve yalnızca en az yüz içeren bir karışımdan glikoz farklı türde şekerler. Bazen bir enzimin özgüllüğü daha az dardır ve tek bir bileşiğe değil, belirli ortak yapısal özelliklerle birleşmiş az çok sınırlı bir dizi bileşik üzerinde etki eder.

Burada substrat molekülünün yapısal özelliklerinden tam olarak bahsetmek son derece önemlidir - bu durumda "yapı" kelimesi "uzaysal yapı" olarak anlaşılmalıdır. Ve aynı zamanda her enzimin bir protein olduğunu ve bu nedenle molekülün benzersiz, kesin olarak tanımlanmış üç boyutlu yapısına sahip olduğunu hatırlarsak, o zaman düşünce kendini gösterir: enzim molekülünün yüzeyinde bir tür olmalı enzimin spesifik olduğu substratın molekülünün şekline tam olarak karşılık gelen girinti veya diğer uzamsal model. Daha sonra, bir substrat molekülünün yanlışlıkla enzim yüzeyi üzerindeki bir girintiye girmesi, bağlanmasına ve sonuç olarak bir enzim-substrat kompleksinin oluşmasına neden olabilir. Bu, enzim-substrat kompleksinin, enzimin ve substratın uzamsal yapılarının birbirine uyması nedeniyle ortaya çıktığı ve uyumun çok kesin olması gerektiği anlamına gelir, örneğin ... gibi, bir anahtarın bir anahtara takılması gibi. kilit.

Söz konusu düşüncenin gerçekten kendini ve herkesi akla getirip getirmediği sorusunu burada tartışmaktan kaçınalım; Görünüşe göre ilk kez modern protein kimyasının kurucusu ünlü Alman araştırmacı E. Fischer'in aklına geldi. (Bunun muhtemelen "açık" bilimsel fikirlerin genel bir özelliği olduğunu parantez içinde not ediyoruz: bunlar, kural olarak, yalnızca en önde gelen ve ünlü bilim adamlarını ziyaret ederler - gerçi genellikle ünlü olmadan önce.)

Dolayısıyla, "substrat - enzim" - "anahtar - kilit" benzetmesi maalesef bu kitabın yazarlarına ait değil: "anahtar ve kilit hipotezi" ifadesi, altmıştan fazla bir süredir biyokimya ders kitaplarının sayfalarında dolaşıyor. yıllar tam olarak E. Fisher'ın hafif eli ile.

Zamanımızda, anahtar ve kilit hipotezi (küçük değişikliklerle) güvenilir deneysel onay aldı. Bunu, vücudu bir dizi bakteriden korumak için tasarlanmış bir enzim olan lizozim örneğiyle açıklıyoruz.

Pek çok bakterinin kabuğu, tıpkı diğer bitki hücrelerinin çoğunda olduğu gibi, esas olarak polisakkaritlerden oluşur (bakterilerin bitkiler alemine ait olduğunu hatırlayın). Daha yüksek bitkilerde, hücre zarının büyük bir kısmı selülozdur - herkes tarafından iyi bilinen bir madde: örneğin bu kitap yüzde yetmiş selülozdan oluşur. ("Ve geri kalan otuz - inanılmaz derecede sıkıcı bir metinden," kostik okuyucu kendi kendine fark edecektir.) Selüloz molekülü, temel bağı glikoz kalıntısı olan bir polimerdir: ilgilenilen polisakkaritler sınıfının molekülleri Bakteri hücre duvarının bir parçası olan bizler, sözde amino şekerlerin kalıntılarından oluşur. Lizozimin koruyucu rolü bakteri zarlarını yok etmektir; hücre duvarı polisakkarit zincirine etki ederek molekülünü amino şekerlere ayırır ve zarfsız bakteri ölür.

Lizozim molekülünün bir modelini kendi başınıza yapmak çok kolay ve hatta keyifli: çok uzun olmayan bir salatalık alın (lizozim kısa bir proteindir, amino asit diziliminde sadece 129 kalıntı vardır) ve orta büyüklükte bir parçayı ısırın. çentiğin neredeyse merkeze ulaşmasını sağlayarak uzunluğunun ortasına yerleştirin. Isırılan kısım yenilebilir ve geri kalanı - ısırılan oluğun yönü salatalığın uzunlamasına eksenine tamamen dik olmadığı sürece - lizozim molekülü için mükemmel bir şekilde uygun bir model olacaktır.

Modelimizin doğru olduğu gerçeği, D. Phillips liderliğindeki bir grup İngiliz kristalograf tarafından yapılan uzun yıllar süren araştırmalarla doğrulanmıştır. Verilerine göre lizozimin üçüncül yapısı, daha dar bir köprü ile birbirine bağlanan nispeten büyük iki elementten oluşur, yani salatalık modelimize tam olarak karşılık gelir. Globülden geçen oluk oldukça net bir şekilde tanımlanmıştır ve ortaya çıktığı gibi, iyi bir nedenden dolayı: parçalanması lizozim tarafından işgal edilen polisakarit molekülü bu oyuğa "uyar". Enzim molekülü daha hareketli ve daha küçük olduğundan, lizozim molekülünün polisakkarit zincirinin üzerinde oturduğunu söylemek muhtemelen daha doğru olacaktır.

Enzim globülünün şekli hakkında çok kaba bir fikir bile, bu substrata göre neden spesifik olduğu hakkında bir şeyler söylememize izin verir. Bizim lizozim hıyar durumumuzda, bir polimer molekülü olan bir substrat ile bir kompleks oluşturma olasılığının yaklaşık bir kriteri, salatalığın yüzeyinde kalan oluğun genişliği olabilir. Sonuçta, geniş genişliğe sahip polimer moleküllerinin böyle bir oyuğa sığmayacağı ve daha küçük olanın tutmayacağı açıktır: hatırladığımız gibi, yoğun bir şekilde paketlenmiş yapılar, gevşek olanlardan çok daha kararlıdır. Bununla birlikte, enzimin bağlanma merkezinin (yani aynı oluğun) ve substratın karşılıklı yazışması, yalnızca polimerin "enine" boyutlarıyla değil, aynı zamanda şeklinin özellikleriyle de ilgilidir: "moleküler zincirin genişliği ” koşullu bir kavramdır ve sadece salatalığımızla birlikte kullanılabilir. Belirli bir çapa sahip bir zincir, silindirik, küresel, merceksi ve genel olarak herhangi bir boncuk biçiminden birleştirilebilir ve aynı çapa rağmen, örneğin hamuru içine basılan bu tür her zincirin izi farklı olacaktır.

Bu nedenle, aslında, "kilit" için "anahtar" seçimi çok daha doğru bir şekilde yapılır (sunumumuzda hamuru baskıların ortaya çıkması boşuna değildir - dedektif yazarlarına göre profesyonel bir hırsızın aziz rüyası romanlar). Yukarıda adı geçen kristalografların çalışmaları, altı birimden oluşan bir polisakarit molekülünün bir bölümünün, lizozim globülünün yüzeyinde bulunan oyuğa boyut ve şekil olarak ideal bir şekilde "uyduğunu" göstermiştir; benzer şekilde, monomer biriminin uzamsal formunun özellikleri, substrat molekülünü alan girintide dikkate alınır. Bu nedenle, çok dar bir sınıftaki polisakkaritler hariç, diğer tüm moleküller için, lizozim ile bir enzim-substrat kompleksi oluşumu pratik olarak hariç tutulur.

Bu, veya - bir kez daha güvence ve ihtiyatlılık eğilimini gösterelim - bu, diğer substratlar ve enzimler söz konusu olduğunda enzim-substrat kompleksinin oluşumunun yaklaşık olarak nasıl organize edildiğidir. Bu durumların binlercesi vardır: Ne de olsa canlı bir organizmadaki hemen hemen her kimyasal reaksiyon enzimler tarafından katalize edilir. Ve her reaksiyon için, kural olarak, "kendi" enzimine ihtiyaç vardır - bu reaksiyona katılan bu özel substrat molekülü ile bir enzim-substrat kompleksi oluşturmak için uzamsal yapısı benzersiz bir şekilde "ayarlanmış" bir protein.

Enzimlerin dar "uzmanlaşması" ve seçiciliği, ilk bakışta aşırı hacimlilik ve kafa karışıklığı yaratır: vücutta "hizmet eden" enzimlerin katılımıyla birbirini izleyen kimyasal reaksiyonlar zinciri, Fransız krallarının ciddi giyinme prosedürünü bir şekilde anımsatır. 17.-18. yüzyıllar - bir saray mensubu kralın çoraplarını taşır, diğeri kaşkorse, üçüncüsü - ayakkabılar ... Kraliyet tuvaletinin ayrıntılarıyla ilgili olarak saray mensuplarının "özgünlüğü" açıktır: çorap giyme ayrıcalığı, kaşkorse değil, bir düzine neslin kusursuz hizmetiyle kazanıldı ve ona en ufak bir tecavüz düellolara, entrikalara, zehirlenmelere neden oldu ... Ancak hikayemizin konusu maalesef heyecan verici hikayelerden uzak. A. Dumas'ın ruhu - açık ve köklü bir enzim "taşıma hattında", "yabancı yeterlilik" iddialarına yer yoktur. Ve bunun nedeni anlaşılabilir: Örneğin, Majestelerinin Sol Ayakkabısını kalıtsal olarak Veren Comte de Roquefort ile Sağ Ayakkabıyı Veren Viscount du Camembert arasındaki rekabet, en kötü durumda, Majestelerinin ayakkabısız kaldığı gerçeği. Ancak aynı lizozim, dar bir poliamino şeker sınıfı yerine proteinler gibi diğer polimerleri parçalamaya başlarsa, lizozim tarafından güçlerinin aşılması sonucunda vücudun başına gelecek felaketin boyutlarını hayal etmek ürkütücüdür. Spesifiklik nedeniyle - enzim sayısının hayali "fazlalığı" ile uzlaşmak daha iyidir: en azından biri vücuttaki enzimatik reaksiyon dizisinin güvenilirliğinden emin olabilir.

Bununla birlikte, tüm bu sorunlar zaten uzayan bölümümüzün kapsamını aşıyor. Gelecekte onlara geri dönebileceğimizi umuyoruz (görebileceğiniz gibi, yazarlar bir anlamsız söze daha karşı koyamadılar), ancak şimdilik enzimlerin başka bir özelliği - stereospesifiklik için makul bir açıklama yapmaya çalışacağız. Bu, asimetrik bir karbon atomuna sahip moleküllerin ayna izomerlerinden birine göre enzimlerin seçiciliğinin adıdır. (Biyolojik moleküllerin asimetri problemini hatırladınız mı?) Şimdi, enzim-substrat komplekslerinin oluşumunun temel ilkelerini öğrendikten sonra, genel olarak bir enzimin yalnızca bir tür molekülü seçmeyi "yönettiğini" hayal edebilirsiniz. stereoizomerlerin bir karışımından - örneğin, sadece L-amino asitler.

Gerçek şu ki, enzim-substrat kompleksinin oluşumu sırasında substrat molekülü ile doğrudan etkileşime giren enzim molekülünün bölgesi (böyle bir bölgeye enzimin aktif bölgesi denir), sadece büyüklüğü ve şekli ile karakterize edilmez. "çentik", ama aynı zamanda belirli grupların iyi tanımlanmış düzenlemesi ile: hidroksiller, karboksiller, alifatik ve aromatik yan radikaller, vb. , enzimin pozitif yüklü fonksiyonel grupları, farklı tipteki gruplar arasında substratın negatif yüklü gruplarıyla etkileşime girebilir hidrojen bağları - tek kelimeyle, belirli etkileşimler için oldukça yeterli fırsatlar vardır.

Şimdi, daha önce yaptığımız gibi, asimetrik bir karbon atomu içeren bir substrat molekülünü (örneğin alanin) düşünürsek:

sübstitüentlerin tetrahedral düzenlemesi ile ve bazı reaksiyonlarda alanin içeren enzimin aktif merkezinde, substratın üç gruba bağlı olduğunu varsaymak -NH2+, -COOH¯ (aktif merkezin gruplarıyla elektrostatik etkileşimler) ve - CH3 (hidrofobik etkileşimler), o zaman bu etkileşimleri sürdürmekten sorumlu grupların aktif merkezde bir üçgen oluşturması gerektiği açıktır. Dahası, ve bu en önemli şeydir, böyle bir üçgen, saat yönünde köşelerin etrafında dönmenin olası dizilerinden yalnızca birine karşılık gelecektir: ya "NH2+" CH3, "COOH" (sol amino asit) veya "NH2+, "COOH" CH3 (sağ amino asit). Ve eğer enzimin aktif merkezindeki belirli grupların yerleşimi L-amino asitlerin bağlanmasına katkıda bulunuyorsa, o zaman enzim ayna izomerleri olan D-amino asitlere hiç dikkat etmeyecektir.

Başka bir deyişle, enzim stereospesifikliği fenomeni, moleküler biyolojinin iki "direğine" dayanarak oldukça tolere edilebilir bir şekilde yorumlanabilir: protein moleküllerinin kesin olarak tanımlanmış bir uzamsal yapısının varlığı ve bir enzim-substrat kompleksi oluşumu fikri enzimatik bir reaksiyon sırasında. Sonuç olarak, yalnızca (okuyucunun her zamanki ihtiyatıyla) polisiye roman yazarlarının ilk sayfaya yerleştirdiği standart formülasyonu kullanabiliriz: stereo-spesifik bir enzimin açıklanan etki mekanizmasının tüm özel ayrıntıları bizim tarafımızdan hayal ürünüdür. ve gerçek gerçeklerle herhangi bir tesadüf, tamamen tesadüfi olarak kabul edilmelidir.

Biyokimyada muhasebe

Enzimatik reaksiyonun ilk aşamasının - enzim-substrat kompleksinin oluşumu - ana detayları netleşmiş görünüyor. Sıradaki ne? Bir enzim-substrat kompleksine gömülü bir substrat molekülüne ne olur? Şimdiye kadar net olan tek bir şey var: Böyle bir molekülün bazı kimyasal dönüşümlere uğraması, yani bir tür kimyasal reaksiyona girmesi gerekiyor. Ayrıca, böyle bir reaksiyonun hızı veya aynı şekilde gerçekleşme olasılığı, enzimin yokluğundan çok daha yüksek olmalıdır.

Gerçekte her şeyin neden olduğunu açıklamaya çalışacağız; ancak bunun için, yazarların üçüncü bölümde okuyucuya aşılamaya çalıştıkları bazı kavramlara (belki de anlamsız bir şekilde ihmal ettiği) - fiziksel kimya, termodinamik, istatistiksel fizik unsurlarına geri dönmek gerekir. kelime, biyoloji dışında her şey.

Bununla birlikte, bu şekilde konuşursak, kafalarında bir biyolog imajını geçen yüzyılın sonunun küçük bir karikatürize edilmiş oleografıyla ilişkilendirenlerin değirmenine istemeden su döküyoruz: "botanikçi", "zoolog", "böcekbilimci" , genel olarak "natüralist", her şeyden önce, bir eksantriktir (ve bir nedenle eksantrik, her zaman sıska ve zayıf bir sakallıdır). Yazarlar, eski dergilerdeki bu tür oleografları gücenmeden ve hatta zevkle değerlendiriyorlar; ama şaşırtıcı olan, bu resimleri hiç görmemiş pek çok insanın bir biyologu eski oleograflardaki karakterlerle tıpatıp aynı hayal etmesidir. Tabii ki, şimdi bile biyologlar arasında sakallı erkekler (zayıf olanlar olmasa da) veya kötü beslenmiş (sakalsız bile) insanlar var, ancak kızgınlığımızın kaynağı bu değil.

Hepsinden kötüsü, bugüne kadar pek çok insan biyolojiyi fazla zihinsel çaba gerektirmeyen tamamen tanımlayıcı bir bilim olarak hayal ediyor. İşte bir tür Jules Verne kuzeni Benedict ormandan geliyor, bakıyor - şapkasında bir kelebek oturuyor. Daha yakından baktım - babalar, bu bilim tarafından bilinmeyen bir tür. Veya, örneğin: solmuş sakallı bir adam bir gün, bir ay, bir yıl boyunca mikroskoptan bakar ve aniden görür: bir kolera vibrio yüzer. İşte size bir açılış!

Bu tür görüşlerle tartışarak, ne kadarını bilmeniz gerektiğine ve en önemlisi, Benedict'in bu tür kuzenlerinin tam olarak nerede ve ne şekilde araması gerektiğine dair ne kadar düşünmesi gerektiğine dair ateşli açıklamalara girişmek mümkün olacaktır. kelebek veya vibrio.

("Bilim tarafından bilinmeyen bir türün" temel parçacıklarını aramanın temelde bir entomologun görevinden farklı olmadığını geçerken not ediyoruz: her iki durumda da, öncelikle mevcut sınıflandırmayı yenilemek ve iyileştirmekten bahsediyoruz - ister Mauritius adasından gelen kelebekler veya her türlü mezon olabilir ve yine de, bilim camiası da dahil olmak üzere genel halkın gözünde, nükleer fizikçiler çok daha fazla saygıyla çevrilidir - belki de devasa ve pahalı kurulumlar nedeniyle: siklotronlar, reaktörler, kabarcık odaları, senkrofazotron ve entomologların gazlı bezleri!)

Ve yine de, sadece sunum disiplini nedeniyle değil, bu konuda muhakeme yapmaktan kaçınacağız. Gerçek şu ki, bugüne kadar biyologların önemli bir kısmı arasında, büyük büyükannenin oleograflarına benzeyen iki damla su gibi, meslektaşlarının gerçekten ideal görünümü hakkında bir fikir var. Tüm çalışma zamanınızı bir spektrofotometrede, bir Geiger-Muller sayacında veya Tanrı korusun bir bilgisayarda geçirirseniz, meslektaşlarınız haklı olarak ne tür bir biyologsunuz! Ve örneğin, “Kuzey Denizlerinin Zoolojisinin Sorunları” koleksiyonunun yayın kurulu, biri “Wrangel bölgesindeki toklu fokların karaciğer ağırlığının araştırılması” başlıklı iki makale alırsa Ada” ve diğeri - “Kara Deniz'in çeşitli kabuklularının DNA erimesinin entropisi” - ikinci makalenin reddedileceğinden ve birincisinin kabul edileceğinden kesinlikle şüpheniz olmasın. Bu arada her ikisi de Arktik Okyanusu sakinlerinin kurucu parçalarının fiziksel özelliklerinin ölçülmesiyle ilgilenir. (Her ihtimale karşı, koleksiyonun yayın kuruluna böyle bir adla - eğer varsa - güvence vermek için acele edelim, verilen örnek hiçbir şekilde gerçek koleksiyonlarla bağlantılı değildir ve genellikle kuzey zoolojisine özgü değildir. denizler.)

Moleküler biyoloji, kesin bilimlerin kavramlarını ve yöntemlerini kullanması bakımından diğer biyolojik disiplinler arasında öne çıkmaz. "Ağırlık", "sıcaklık", "hız", "kuru madde fraksiyonu", "kalsiyum içeriği" terimleri, oldukça geleneksel herhangi bir biyoloji ders kitabının sayfalarında kesinlikle kaçınılmazdır ve aynı zamanda fizik alanından tartışılmaz bir ödünç almadır. ve kimya. Ancak hepsi herkes için sezgiseldir ve kullanımları herhangi bir bağlamda doğal bir şey gibi görünmektedir. Herhangi bir moleküler süreç mutlaka daha az "alışılmış" olarak tanımlanmalıdır. Moleküler biyoloji problemlerini tartışmak için fizik veya kimya kavramlarını neredeyse yapay bir şekilde kullanmakla ilgili suçlamalar bu yüzdendir.

Burada ve şimdi kimyasal reaksiyonların enerjileri hakkında biraz özel bir soruyu ele almamız gerekiyor; bu olmadan enzimlerin nasıl çalıştığı hakkında konuşmaya devam etmek zordur. Ve enzimatik bir reaksiyonun seyrini anlamak için, en azından genel olarak kimyasal reaksiyonlar hakkında bir şeyler bilmek gerekir.

En basit organik bileşiklerden biri olan metil alkol CH3OH örnek olarak kullanılacaktır. Suyun salınmasıyla kolayca formik aldehite oksitlenir:

2CH3OH + O2 → 2CH2O + 2H2O.

Bu reaksiyonda yer alan bileşiklerin yapısal formüllerini hatırlayın:

Böyle bir reaksiyona karşılık gelen atomların yeniden düzenlenmesi, daha önce tarif edilen "moleküler yapıcının" gerekli elemanları kullanılarak kolayca gerçekleştirilebilir: sekiz hidrojen atomu, dört oksijen atomu ve iki karbon atomu. Ama sorun şu: Aslında, neden metil alkol molekülü ayrışarak "çıkışta" tam da bu tür moleküller veriyor? Aslında, "moleküler yapıcı" yardımıyla diğer reaksiyonlar da yeniden üretilebilir, örneğin: 2CH3OH → 2CH4 + O2.

Bununla birlikte, metil alkolün kendiliğinden metan ve oksijene ayrışması nedense gerçekleşmez ...

Ne yazık ki, bir molekülün uzamsal yapısını ve konformasyonel hareketliliğini modellemek için mükemmel bir şekilde uygun olan "moleküler kurucumuz", başka bir açıdan kesinlikle uygun değildir: değerlik bağlarının karakteristiğini hiçbir şekilde yansıtmaz, bu da son derece önemlidir. bir kimyasal reaksiyon - karşılaştırmalı güçleri, kararlılıkları veya fizik dilinde kırılma enerjileri. Sonuçta, moleküler modelleri birleştirirken veya sökerken, her tür değerlik bağı aynı kolaylıkla kırılır veya oluşturulur ve bu, ne yazık ki, tamamen yanlıştır.

Aslında, bir değerlik bağını kırma enerjisi - görünüşe göre, oluşum enerjisiyle büyüklük olarak örtüştüğünü açıklamaya gerek yok - bağın türüne (tek, çift, "bir ve a) bağlı olarak oldukça fazla değişir. yarım", vb.) ve hangi atom çiftinin böyle bir bağ oluşturduğu. Bizim durumumuzda, "moleküler kurucu" prensipte hem tekli (C–O, O–H, C–H) hem de çift (C = O, O = O, C =) olmak üzere farklı tipte değerlik bağları oluşturmayı mümkün kılar. C, vb.) d.). Bununla birlikte, sistemin oluşumu için "ödemesi" gereken "bedel" - enerji - aynı olmaktan çok uzaktır. Böyle bir "fiyatın" teorik olarak nasıl hesaplanabileceğini açıklamayacağız (aksi takdirde, kuantum mekaniğinin uğursuz gölgesi yine sunumumuzun üzerinde asılı kalacaktır), ancak hemen yaklaşık bir "fiyat listesi" vereceğiz:

О―H 120 kcal/mol

C–H 100 kcal/mol

C–O 90 kcal/mol

C \u003d O 165 kcal / mol

O = O 120 kcal/mol

(Değerlik bağlarının enerjisinin değerleri burada mol başına kilokalori cinsinden verilmiştir - fiziksel ve kimyasal uygulamada en yaygın (münhasır olmasa da) dolaşıma sahip birimler. Genel olarak, çeşitli fiziksel işlemlerde çok çeşitli birimler kullanılır. , kimyasal, teknik vb. hesaplamalar Ancak, çeşitli enerji "para birimlerinin" karşılıklı dönüştürülmesi için, normal döviz kurlarından farklı olarak, kesin olarak belirlenmiş belirli bir döviz kuru olduğundan, bu duruma herhangi bir önem vermeyeceğiz. ve herhangi bir piyasa durumuna tabi değil. Journal of Experimental and Theortical Physics dergisinin bir sonraki sayısında joule'ün kilokaloriye göre döviz kurunun 17'den yüzde 17 oranında düşürüldüğüne dair bir duyuru olsaydı ne olurdu bir düşünün. 15 Temmuz!)

Öyleyse, metil alkolün oksidasyon reaksiyonunu analiz etmek için "fiyat listemizi" kullanmayı deneyelim:

Reaksiyon denkleminin sol tarafındaki bileşenlerin toplam bağ enerjisinin hesaplanması açık bir şekilde yapılır:

Sağ taraf için tamamen aynı:

Kitabımızın okuyucuları muhasebe ve finans çalışanları ile karşılaşırsa, bu sayfayı hiç şüphesiz acı verici bir şekilde tanıdık bir şey olarak algılayacaklardır. Ve verilen tabletlerin, örneğin bir ayakkabıcıda veya bir restoranda düzenlenen faturalarla tam benzerliğini belirlemek için bir muhasebeci veya muhasebeci olmanıza bile gerek yok. Restoran faturalarını kontrol etmeyi zevksizlik olarak gören insanlar var; umarız bizim hesaplarımızı da kontrol etmezler, biz de onların güvenine ihanet etmeyiz. Yine de hesaplamalarımızı kontrol etmeye karar veren okuyucuların aynı kısmı hayal kırıklığına uğrayacak: bizde her şey doğru.

Bu hesaplamaların sonuçları aşağıdaki gibi anlaşılmalıdır. Molekül sistemimiz ayrı ayrı atomlara "parçalanırsa" ve daha sonra onlardan, incelenen reaksiyon denkleminin sol veya sağ tarafına karşılık gelen bir dizi madde oluşturursak, o zaman ilk durumda 1140 kcal / mol ikinci durumda serbest bırakılır - 1210. İkinci durumda, bu nedenle, sistem daha fazla enerji "kaybetmelidir" - başka bir deyişle, 2H2CO + 2H2O kombinasyonu, 2CH3OH + O2 kombinasyonundan daha düşük enerji değerine sahip bir durumdur. Ve bu da, söz konusu reaksiyonun yönünün, sistemin daha düşük bir enerji değerine sahip bir duruma kendiliğinden geçişine yönelik zaten iyi bilinen eğilim tarafından belirlendiği anlamına gelir. Bu durumda açığa çıkan enerji, 70 kcal/mol yani iki halin enerjileri arasındaki farka eşit, ısı şeklinde açığa çıkar.

Şimdi, metil alkolün metan ve oksijene ayrışmasının söz konusu reaksiyonunun neden kendiliğinden meydana gelmediği de açıktır:

2CH3OH → 2CH4 + O2.

Bu reaksiyon için basit hesaplarımızı tekrar edecek olursak, sistemin istenilen yönde yeniden inşası için 90 kcal/mol enerji harcaması gerektiği ortaya çıkıyor. Başka bir deyişle, böyle bir reaksiyon, inanılmaz olduğunu bildiğimiz düşük enerjili bir durumdan daha yüksek enerjili bir duruma geçişi içerir.

Doğru, kesinlikle kesin olmak gerekirse, bir tepkime sonucunda açığa çıkan enerjiyi hesaplamak için kullandığımız yöntemin - şüphesiz en basiti - ne yazık ki evrensel olmadığını kabul etmemiz gerekecek. Belirli bir bağ tipinin herhangi bir bileşikte aynı enerjiye sahip olduğu varsayımına dayanır ve bu sadece çok sınırlı sayıda bileşik için geçerlidir. Bu türden çoğu reaksiyon için, hesaplama çok daha karmaşık görünür (yine hatırlayın: kuantum mekaniği!), ancak her zaman nihai sonucu - ilk ve son ürünlerin enerjisindeki fark - kimyasal reaksiyonun yönünü belirler. Elbette sadece doğru yapılan hesaplamalardan bahsediyoruz ...

Bununla birlikte, biyokimyasal literatürde genellikle bunun tersi örnekler bulunabilir (bu sefer reaksiyonlardan bahsediyoruz). Çalışmamızda bile, biyokimyasal olarak adlandırılamasa da (ancak, yazarların kendileri, şu anda okuyucunun önünde olan moleküler biyoloji karikatürünün bir adı olmadığını anlıyorlar), örneğin, bir peptit oluşum reaksiyonu bir çift amino asit arasındaki bağ - en önemli protein sentezi reaksiyonu - ve şu şekilde yazılmıştır:

Bu arada, hesaplama, önerilen reaksiyonun kendiliğinden ters yönde gitmesi gerektiğini gösteriyor. Ama sonuçta peptit zincirinin sentez reaksiyonu her organizmada gerçekleşir ve en azından bizim varlığımız tek başına bunun oldukça ikna edici bir teyididir. Sorun ne?

Burada bir paradoks yok; sadece yukarıdaki tepki yazma biçimi - kısaltılmış, yalnızca temel kısmını gösteren - bir dereceye kadar koşulludur. Daha eksiksiz (yine de çok özlü ve şematik bir temsili olsa da) şu şekli alır:

Denklemin sol tarafında görünen üçüncü bileşen, kendiliğinden gerçekleşemeyen reaksiyonlar için enerji (enerji açısından zengin valans bağları şeklinde) sağlayan evrensel biyolojik yakıt olan adenozin trifosfattır (ATP). Ele alınan durumda, ATP molekülü bölünür ve bu reaksiyonu gerçekleştirmek için peptit bağının sentezi sırasında salınan bir su molekülü kullanılır. Sonuç olarak, tüm yeniden düzenlemelerin toplam enerji etkisi, reaksiyonun bir bütün olarak soldan sağa, yani peptit bağının sentezi yönünde ilerlemesini sağlayacaktır.

Bu nedenle, birleşmeyi "arayan" iki amino asit bunu doğrudan yapamaz - bir "aracıya" ihtiyaçları vardır. Genel olarak konuşursak, böyle bir durum, biyokimyasal reaksiyonlar için oldukça tipiktir (ayrıca, döviz bürosunun şahsında "aracının" belki de daha da önemli bir rol oynadığı daire değişimi için). Bununla birlikte, reaksiyonun gidişatını büyük ölçüde karmaşıklaştırdığı açıktır - istenen sonuca götüren bir dizi ara dönüşüm. Ve sadece enzimler bir biyokimyasal reaksiyonun tüm bu karmaşıklıklarını ve nüanslarını "anlayabilir", doğru zamanda doğru molekülleri "bir araya getirebilir".

Spor ustası olmanın en kolay yolu

Yine (onuncu kez!) yazarlar, okuyucudan özür dileyerek yeni bir bölüme başlamak zorunda. Ve haklı olarak: Enzimlerin gizemli özelliklerinin vaat edilen açıklaması, çeşitli yan konularda kapsamlı ve pek de ilginç olmayan ara sözlerle sürekli kesintiye uğramakla kalmıyor, aynı zamanda son "muhasebe" arasözünün de cümlenin ortasında kısa kesildiği ortaya çıktı. Doğru, tamamen yararsız olduğu söylenemez: Artık belirli bir kimyasal reaksiyonu gerçekleştirmenin temel olasılığı sorununun, ilk ve son molekül sisteminin enerjisini karşılaştırarak çözüldüğünü biliyoruz. "Başlangıç malzemeleri → reaksiyon ürünleri" geçiş sürecine enerjide bir azalma eşlik ediyorsa, reaksiyon mümkündür, değilse, o zaman hayır.

Ancak saf okuyucuyu çeşitli gizemli ipuçlarıyla baştan çıkaran yazarlar, bunu hiç açıklamayacağına söz verdiler: enzimlerin, enzimatik reaksiyonların alışılmadık derecede yüksek bir "verimliliğini" nasıl elde etmeyi başardıkları veya başka bir deyişle, hakkındaydı. reaksiyon oranları. Ve şimdiye kadar bu konu hakkında hiçbir şey söylenmedi. Ve boşuna, çünkü kimyagerlerin çok iyi bildiği gibi, başlangıç ve son hallerin enerjileri arasındaki fark eşit olsa bile, farklı reaksiyonlar akış hızlarında oldukça önemli farklılıklar gösterebilir. Bu nedenle, reaksiyon hızı yönüne, molekül sisteminin son ve başlangıç durumlarının enerjileri arasındaki farka bağlı değildir. Ama neye bağlı?

Bir reaksiyonun hızı, ilk ürünlerin nihai ürünlere nasıl yeniden düzenlendiğine veya dedikleri gibi reaksiyonun mekanizmasına bağlıdır. Aslında, zaten bildiğimiz gibi, atomları "parçalamak" için belirli bir miktarda enerji harcamak gerekir - "moleküler kurucumuzun" ayrıntıları. Ve daha sonra, "montaj" sırasında fazlasıyla telafi edilecek olsa da, reaksiyon sürecinin başlangıcında onu alacak hiçbir yer yoktur, bu nedenle bu enerji reaksiyona giren moleküller sistemine dışarıdan, çevreden girmelidir. Reaksiyon hızı, bu ilk enerji "katkısından" - buna "reaksiyonun aktivasyon enerjisi" denir - bağlıdır. Ve başlangıçtaki "katkı"nın boyutu, tam olarak, reaksiyona dahil olan moleküllerin yeniden düzenlenme biçimiyle belirlenir.

Örneğin, daha önce tanımladığımız metil alkolün oksidasyon reaksiyonunu ele alalım. Diyelim ki, tek tek atomlardan formik aldehit ve su moleküllerini "birleştirmek" için metil alkol ve oksijen moleküllerinin tam bir "ayrılmasını" gerçekleştirmeye çalışırsanız, o zaman, hesaplamalarımızın ikna ettiği gibi, bu gerekli olacaktır. oldukça önemli bir enerji harcaması - mol başına bin kilokaloriden fazla. Böyle bir "lanet olası kalori açığı" nereden alınır? (Ünlü Amerikalı bilim adamı ve mizah yazarı, jeoloji profesörü G. McKinstry'den ödünç aldığımız bir ifade.) Özel etkilerin yokluğunda, yalnızca kazara bir termal şok beklenebilir, ancak " Üçüncü bölümde bahsedilen moleküler mucizeler”, bu kadar büyük bir şokun (oda sıcaklığında) çok uzun sürmesi beklenebilir. Her halükarda, yer kabuğu yüz derecenin altındaki sıcaklıklara kadar soğuduğu için, Dünya'nın yüzey katmanlarında bulunan tek bir metil alkol molekülünün az önce ele alınan mekanizmaya göre oksitlenemeyeceğini rahatlıkla söyleyebiliriz. - atomlar üzerinde tam bir "demontaj" yardımıyla, çünkü böyle bir "reaksiyonun" aktivasyon enerjisi engelleyici derecede yüksektir.

Pekala, düşündüğümüzde, aynı yeniden düzenlemenin daha "ekonomik" olarak gerçekleştirilebileceği sonucuna varabiliriz: karbondan bir hidrojen atomunu ve metil alkol molekülünden oksijeni ayırın, oksijen molekülünü ikiye bölün - ve bu kadar yeter. Üç bağ, mol başına sadece üç yüz kilokaloriden biraz fazla...

Bununla birlikte, başka bir şekilde de mümkündür ... ama burada, metil alkolün oksidasyonunun olası mekanizmaları hakkındaki heyecanlı hikayemizi yarıda keseceğiz, çünkü açıkçası, bu reaksiyonun gerçek mekanizması bizi hiç ilgilendirmiyor. Yazarımızın çıkarları için, yalnızca dikkate alınan örnekleri kullanarak, koşullu ve bazen aşırı derecede kaba fikirleri kullanarak, her kimyasal reaksiyonun farklı şekillerde - reaksiyonun farklı aktivasyon enerjileriyle - ilerleyebileceğini göstermemiz önemlidir. Her reaksiyon için, temelde akla gelebilecek mekanizmaların toplam sayısı çok fazladır. Bu arada, "moleküler kurucu" da atom gruplarının her türlü permütasyonuyla hiç belirlenmez: burada daha incelikli, daha karmaşık, ancak tekrarlıyoruz, tamamen ilginç olmayan etkiler devreye giriyor. Soru şu ki, olası mekanizmalardan hangisi gerçekten uygulanıyor?

Açıktır ki, en düşük aktivasyon enerjisine karşılık gelen: sonuçta, sistemin zemin enerjisinden daha büyük bir enerjiye sahip bir duruma rastgele geçişi daha az olasıdır, bu durumun enerjisi o kadar yüksek olur. Sonuç olarak, en düşük aktivasyon enerjisine sahip mekanizma baskın mekanizma olacaktır: olası dönüşümlerin toplam hacmindeki payı, aktivasyon enerjisinde reaksiyonu gerçekleştirmenin diğer olası yollarından ne kadar farklı olursa o kadar büyük olacaktır. Bu bir bakıma dağ turizminde yaşanan duruma benziyor: İki vadiyi birbirine bağlayan patikalarda en yoğun turist akışı en alt geçitten geçen güzergahta oluyor. Bununla birlikte, alçak bir geçiş bile oldukça yüksek olabilir - ve o zaman, oldukça doğal olarak, dağ yürüyüşlerini sevenlerin sayısı azalacaktır. Bu anlaşılabilir bir durumdur: Dağların fatihlerinin sertliği, İskandinav cesareti ve çelik gibi dayanışmasıyla ilgili şarkılar, buharla ısıtılan bir kamp alanının "zor" koşullarında bile kulağa harika geliyor.

Bu nedenle, bir reaksiyonun seyrini hızlandırmak, şimdi açıkça ortaya çıktığı gibi, aktivasyon enerjisini düşürmek anlamına gelir. Katalizörlerin etkisi esas olarak bu görev için azaltılır. Burada biyolojik olmayan katalizörlerin bu görevle nasıl başa çıktığı hakkında konuşmayacağız, hemen biyolojik katalizörlere - enzimlere geçeceğiz.

Enzimatik kataliz eylemi (bunu zaten biliyoruz) bir enzim-substrat kompleksinin oluşumuyla başlar. Bu oluşum çok hızlı gerçekleşir (yine nedenini zaten biliyoruz: substratın ve enzim moleküllerinin uzamsal yapılarının karşılıklı "tutarlılığından" dolayı) ve bu da enzim-substrat kompleksi oluşumunun aktivasyon enerjisinin olduğu anlamına gelir. reaksiyon düşüktür.

Bununla birlikte, enzim-substrat kompleksi son derece kararsız bir bileşiktir. Ya orijinal moleküllere (enzim ve substrat) kolayca ayrışır ya da - çok önemli olan - ortamdaki belirli maddelerle reaksiyona girerek yeni bir dizi ürün verir ve enzim molekülünün kendisi salınır. Bu reaksiyon da çok hızlıdır.

Dolayısıyla, bir enzimin varlığında ve yokluğunda gerçekleşen bir reaksiyonun başlangıç ve nihai sonuçları aynı olabilir; enzim molekülünün kendisi de nihai olarak herhangi bir kimyasal değişikliğe uğramaz. Her iki reaksiyonun hızındaki fark çok basit bir şekilde açıklanmaktadır: ikinci durumda, bir yavaş reaksiyon (yüksek aktivasyon enerjisi) yerine, iki hızlı reaksiyon (her biri düşük aktivasyon enerjisine sahip) sırayla gerçekleştirilir. Dağ turisti modelimize dönersek - nispeten yüksek bir geçiş yerine, iki ama çok düşük geçişin üstesinden gelmeniz gerekir.

Bununla birlikte, bu benzetme belki de tamamen başarılı değildir: Bir turist gezisinin süresi, elbette, bir yüksek geçişin iki düşük geçişle değiştirilmesinden düşecektir, ancak canavarca bir fikir verecek kadar değil. Enzimler tarafından kimyasal reaksiyonların hızlandırılması. Konuya farklı bir şekilde yaklaşmaya çalışalım: Bildiğiniz gibi (hatta bir yerde bahsetmiştik), reaksiyon hızı, uygulama olasılığının bir özelliğidir. Sporcular için bir spor ustası olma olasılığının nasıl olduğunu bir düşünün - yüksek atlayıcılar, kurallar test standardı yerine (2 metreden fazla) biraz iki metre yüksekliğine izin verirse keskin bir şekilde atlar! Bu sporda yüzlerce usta yerine milyonlar ortaya çıkar, yani olasılık bin kat artar: biyolojik katalizörlerin faydalarından bahsederken genellikle yaklaşık olarak bu oran verilir.

Enzim eyleminin ilkelerinin açıklaması, son temel sorunun yanıtıyla tamamlanmalıdır: substrat molekülünün kimyasal modifikasyonuna yol açan reaksiyonun aktivasyon enerjisi neden bu kadar düşük çıktı? Buna tamamen kusursuz (ya da bilimsel makale yazarlarının böyle durumlarda kendilerini ifade etmeyi sevdikleri gibi doğru) bir yanıt vermek zordur. Her şeyden önce, çünkü farklı enzimler söz konusu olduğunda, bu tür reaksiyonların spesifik mekanizmaları büyük ölçüde değişebilir. Bu fenomeni belirleyen en temel (ve tüm durumlar için genel) an aşağıdaki gibidir.

Bir enzim-substrat kompleksi oluşturulduğunda, substrat molekülü, enzim molekülünün yüzeyinde, substrat molekülündeki yeniden düzenlemeye tabi olan "yerin" hemen yakınında olacak şekilde yönlendirilir. substrat molekülünün değiştirilmiş kısmı ile aktif olarak etkileşime giren bir atom veya bir grup enzim atomu ve bir reaksiyonu nasıl "kışkırtacağı".

Böyle bir "provokasyon" sürecinin ayrıntılı bir açıklaması, bu kitabın kapsamının çok ötesindedir ve dahası, pek de yararlı değildir. Herhangi bir kimyager açısından burada özel bir şey olmadığını söylemek yeterli: bu tür etkiler "sıradan" kimyada oldukça yaygındır.

Çok daha ilginç olan başka bir şey daha var: Enzim molekülünün uzamsal yapısının da bu sürece "dahil olduğu" ortaya çıktı! Sonuçta, yukarıdan, enzim molekülünün yüzeyinin "alıcı" alanının yalnızca substrat molekülünün bir "dökümüne" dönüştürülmediği, aynı zamanda atomların etkileşime girecek şekilde düzenlendiği sonucu çıkar. alt tabaka doğru yerde bulunur. Başka bir deyişle, enzimatik kataliz eyleminin "teknolojik döngüsünün" yalnızca birinci değil, aynı zamanda ikinci aşaması da enzim molekülünün belirli, benzersiz bir uzamsal yapısına dayanmaktadır.

Pekala, önceki bölümleri dikkatlice okuyan okuyucunun bu sonuca şaşırması pek olası değil. Genetik bilgiyi gerçekleştirmenin bir yolu olarak protein moleküllerinin üç boyutlu yapısının olağanüstü rolü sunumumuzun en başında tartışılmıştı. Ve bir sonraki - çok kısa da olsa - bölümün materyali, umarız proteinlere karşı saygılı tutumunu daha da güçlendirecektir, çünkü okuyucununki de dahil olmak üzere herhangi bir organizmanın yaşamı neredeyse tamamen proteinlerin yapısına ve dolayısıyla işlevine bağlıdır.

Bölüm 6

Anlatımızın her bölümünden önce gelen yarı şakacı birkaç satır, bize öyle geliyor ki, okuyucuyu yargılamak için iyi ya da kötü bir tür gelenek haline geldi. Ancak, dürüst olmak gerekirse, protein moleküllerinin ana yaşam süreçlerindeki işlevsel rolü hakkında bir hikaye hazırlarken, kişi istemeden son derece ciddi ve hatta acıklı bir üsluba sapıyor; öz, bilimselliğe yakın tez.

Yani bu kez, doğa biliminin kutsallarının kutsalına - hayata geçişin böylesine önemli bir anında uygunsuz olan olağan alaylar olmadan yapmamız gerekecek.

Protein hayatın temelidir

Başka bir durumda, böyle bir başlık çok gösterişli görünebilirdi, ancak herhangi bir sırıtmanın kabul edilemezliği konusunda uyarıda bulunan okuyucu, bizi kesinlikle doğru anlayacaktır. Ve bu, şu ana kadar vücuttaki protein moleküllerinin aktivitesinin sadece bir yönünü - enzimatik kataliz - ele almış olmamıza rağmen.

Bu yönü en önemli olarak adlandırarak, hiç şüphesiz böyle bir ifadenin tüm gelenekselliğini anlıyoruz. Kaslarımızın hareketliliğinin bağlı olduğu kasılma proteinlerine neden enzimlerin karşısına çıkalım? Hayır, elbette, vücuttaki proteinlerin birçok işlevi hakkındaki sessizlik, bu işlevlerin "azınlığı" tarafından değil, yalnızca bu kitabın yapısının tuhaflıkları tarafından belirlenir. Yine de, hücrenin supramoleküler yapılarının kendi kendine bir araya gelme süreçlerinde proteinlerin rolü üzerinde en azından kısaca durmalıyız.

Bir proteinin dörtlü yapısı olan "kendi kendine birleşen" bir supramoleküler kompleksin en basit örneği tarafımızdan zaten kısaca açıklanmıştır. Ancak belirli bir uzamsal yapıya sahip proteinler sayesinde, kendiliğinden çok daha karmaşık yapılar - hücre elemanları - oluşturmak mümkündür. Aynı zamanda bu tip yapılarda protein molekülleri ile birlikte farklı yapıdaki bileşikler de yer alır.

Bu nedenle, özel bir tür RNA ile kombinasyon halindeki proteinler, haberci RNA üzerindeki protein moleküllerinin biyosentezi sürecinde birincil rol oynayan supramoleküler parçacıklar - ribozomlar oluşturur. Diğer proteinler, yağlı yapıya sahip bileşikler, lipitler ile birlikte, hücrelerin yüzeyinde kendiliğinden zarlar oluşturur - bir hücrenin dış ortam ile malzeme değişimini düzenleyen en ince oluşumlar.

Ve tüm bunlar ve diğer en karmaşık yapılar tamamen valent olmayan moleküller arası etkileşimler tarafından belirlenir ve tutulur ve kendiliğinden oluşurlar, tekrar ediyoruz. Bu gerçek, ancak protein moleküllerinin, gördüğümüz gibi, aynı zamanda kendi kendine montaj süreci için de belirleyici bir faktör olan, çözelti içinde kesin olarak tanımlanmış bir uzamsal şekil alma yeteneği ile açıklanabilir.

Yazarlar büyük bir güçlükle muzaffer bir ünlem ifadesinden kaçınıyorlar: "Ne dedik?!" Gerçekten de, neredeyse tüm şaşırtıcı özelliklerinin bir açıklamasının protein moleküllerinin uzamsal yapısında aranması gereken kelimelerin neredeyse kehanet olduğu ortaya çıktı. Okuyucu, bunların doğruluğuna ikna olma fırsatına sahipti: enzimlerin seçiciliği, stereospesifiklikleri, katalizörler olarak hızları, vücuttaki en karmaşık kimyasal reaksiyon zincirlerini düzene koyma yeteneği, protein moleküllerinin kendi kendine montaja katılımı supramoleküler yapıların - tüm bunlar, proteinlerin üçüncül yapısı fikriyle sıkı bir şekilde bağlantılıdır - her yönden şaşırtıcı bileşikler.

Gerçekten de, kendimizi bir proteinin yalnızca iki işleviyle -enzimatik ve yapı oluşturucu- sınırlasak bile, proteinlerin olasılıklarının çeşitliliğine insan hayret ediyor. Bir düşünün: doğa, yirmi amino asit kalıntısını doğrusal bir dizide birleştirerek, sayıları tamamen hesaplanamayan çok çeşitli doğadaki binlerce kimyasal reaksiyonu veya süper moleküler yapı bloklarını (bazen çok tuhaf) kontrol eden enzimleri "elde etmeyi" başarır. .

Herhangi bir organizmanın tüm canlı yapılarının varlığını ve işleyişini sağlayan, aynı zamanda şaşırtıcı derecede plastik araç ve malzeme olan proteinlerdir. Aslında, örneğin çoğu bitkide olduğu gibi, organizmanın büyük bir kısmı protein olmayan yapıdaki maddelerden oluştuğunda bile, gerçek yaşam süreçleri yalnızca çok fazla protein içeren yapılarda ilerler. Çünkü tahtada, mantarda, yetişkin bir bitki hücresinin kabuğunda, pratik olarak hiçbir metabolik işlem meydana gelmez, bunlar tamamen mekanik işlevleri yerine getiren ölü oluşumlardır. Ve herhangi bir aktif tezahürünü belirleyen yaşamın işlevsel temeli, her zaman proteinler olarak ortaya çıkıyor.

Yine de adil olalım. Herhangi bir canlı organizmanın en önemli işlevlerinden birinde, protein molekülleri, başka bir önemli biyopolimer sınıfının molekülleri tarafından sadakatle ve çok ustaca desteklenir. Çünkü ünlü bir biyokimyacının haklı olarak işaret ettiği gibi, proteinler her şeyi yapabilirler, tek bir şey dışında: kendilerini kopyalayamazlar.

Nükleik asitlere geri dön

Nükleik asitlere dönüşümüz, yazarın tercihlerinin aniden değişmesi ve proteinlerin favorimiz olmaktan çıkmasından kaynaklanmıyor. Proteinlerin yaşam süreçlerindeki rolünü daha da yüceltmek için, onların sentez şemasını tanımamız gerekiyor ve burada, RNA ve DNA moleküllerinin birincil rol oynadığı bazı moleküler mekanizmaların ayrıntıları olmadan yapamayız. Birinci bölümde, bu süreçler -DNA moleküllerinin kendi kendine kopyalanması, RNA kopyalarının çoğaltılması, protein sentezi- zaten tartışılmıştı, ancak daha sonra bunların (koreografik de olsa) tamamen biçimsel, sembolik bir tanımıyla yetinmek zorunda kaldık. Şimdi, moleküler yapılar ve etkileşimler hakkında gerekli bilgi deposuyla donanmış olarak, hem nükleik asit moleküllerini hem de onların üreme süreçlerini yeniden gözden geçirmeye hazırız.

Bu nedenle, her şeyden önce, kitabın başında tartışılan DNA moleküllerinin tamamlayıcı eşleştirilmiş komplekslerinin yapısı hakkında. Tamamlayıcı baz çiftlerinin sitozin ile adenin ve timin ile guanin oluşturduğunu hatırlıyoruz. Adenin ve guanin, sözde pürin bazları arasındadır; bu tabanlar iki mafsallı döngüdür - altı üyeli ve beş üyeli, tek bir düzlem oluşturur. Diğer iki baz, sitozin ve timin, sadece altı üyeli bir halka içeren pirimidin bazlarıdır. Bu nedenle, bazların bağlantı şeması, büyük bir tabanın küçük olanla tamamlayıcı bir çift oluşturacağı, ancak asla büyük olanın büyük olanla veya küçük olanın küçük olanla tamamlayıcı bir çift oluşturacağı şekildedir. Neden büyük guanin tam olarak küçük sitozinle birleşirken küçük timinle birleşmiyor sorusu da nispeten yanıtlanması kolaydır. Belirli bir şekilde yönlendirilmiş guanin ve sitozinin aromatik halkalarına yaklaşırken, aralarında üç hidrojen bağı ortaya çıkar ve bunların oluşumunda yer alan gruplar birbirine iyi karşılık gelir. Adenin ve timin birbirine yaklaştığında, hidrojen bağları da ortaya çıkar, ancak sadece iki tane. Ancak adenin ve sitozin arasında hidrojen bağları ya hiç oluşmaz ya da oluşursa çok zayıftır.

Bu ayrıntılar göz önüne alındığında, DNA'nın tamamlayıcı zincirlerini bir arada tutan kuvvetlerin doğası netleşir: bir çift tamamlayıcı baz, hidrojen bağlarıyla bir arada tutulan iki halkadan oluşan ortak bir düzlem oluşturur. Aynı zamanda, birbiriyle istiflenmiş bu tür düz elemanlar, olduğu gibi, doğru şekle sahip bir yığın oluşturur. Bu yığın, değersiz kuvvetler tarafından tutulur ve boyunca, bir spiral şeklinde bükülerek, molekülün düzenli, tekrar eden bir kısmının iki ipliği gerilir - şeker-fosfat omurgası. Bu nedenle bu yapıya DNA çift sarmalı denir.

Ancak, bugün bunu kim bilmiyor! Ünlü çift sarmal. Bir bakıma yeni biyolojinin sembolik bir işareti. BSSR Bilimler Akademisi'nin birkaç on yıl önce inşa edilen ana binasının cephesinde, o yıllarda dolaşımda olan bilimin sembollerini - bir küre, bir imbik ve bir elektrofor makinesi - tasvir eden kısmalar var. Öyleyse, yakın gelecekte Akademi Başkanlığı onları çağla daha uyumlu bir şeyle değiştirmeye karar verirse, o zaman bize göre bu büyük olasılıkla bir uydu, stilize bir lityum atomu (üç elektron) ve elbette, çift sarmal - biyolojik bir şeyin sembolü.

Burada, bazı biyologlar arasında bile, yalnızca biyolojik polimerlerin sarmal yapılar oluşturabileceği ve "biyolojik" doğalarının gizemli anlamının tam olarak bu olduğu şeklindeki tamamen hatalı bir fikrin çok yaygın olduğu belirtilmelidir. Bununla birlikte, sarmal, düşük sıcaklıklarda hemen hemen her polimerin en doğal halidir; kristal formda, polimer moleküllerinin yüzde 90'a kadarı sarmal haldedir, çözeltilerde polietilen, polivinil klorür, naylon vb. Protein ve DNA moleküllerinin sarmal bir yapı oluşturma yeteneği, onları diğer polimerlerden ayıran gizemli bir özellik değildir. Ancak DNA sarmalının tam da böyle bir uzamsal yapısının varlığı oldukça dikkat çekici bir gerçektir ve 1953'te J. Watson ve F. Crick tarafından keşfi haklı olarak 20. yüzyıl biyolojisindeki ana olaylardan biri olarak kabul edilir.

Aslında "keşif" tam olarak doğru bir kelime değil. J. Watson ve F. Crick, çok, çok farklı şekillerde yorumlanabilecek kristalografi ve X-ışını modellerinin en genel hükümlerinden yola çıkarak bu yapıyı tahmin ettiler. Çalışmaları, yalnızca (en azından dışarıdan göründüğü gibi) moleküler biyolojinin muzaffer alayının başlangıcını işaretlemekle kalmadı, aynı zamanda biyologların o zamana kadar neredeyse uygunsuz kabul edilen teorik araştırma hakkını doğruladı. Nükleik asit araştırması alanında ilk büyüklükte bir yıldız olan büyük E. Chargaff'ın kendisi, J. Watson ve F. Crick'in DNA'nın yapısını tamamen spekülatif yöntemlerle deşifre etme niyetine muhteşem ironik bir küçümseme ile tepki gösterdi. Kelimenin tam anlamıyla J. Watson ve F. Crick tarafından dönüm noktası niteliğindeki makalelerinin yayınlanmasının arifesinde, laboratuvar başkanı J. Kendrew'a yazdığı bir mektupta bilim palyaçolarının orada ne yaptığını sordu. Yakın geçmişte teorik biyoloğun kaderi böyleydi (maalesef, hatırı sayılır bir zaman sonra da - yazarlar çok sayıda örnekten haberdardır).

Çift sarmalın yapısı, çoğaltma sürecini gerçekleştirmenin bir yolunu önerir. Sonuçta, eğer bazlar bu kadar belirgin bir ikili yakınlığa sahipse, bu, tek bir DNA sarmalında, her bir serbest nükleotidin eşinin karşısında bir yer almaya "deneyeceği" anlamına gelir. Ve bundan sonra, bunları yalnızca bu şekilde dizilmiş sırayla tek bir iş parçacığına bağlamak gerekir. Gerçekte böyle olur. Çoğaltma sürecinde, çift sarmal gevşer ve ondan ayrılan her sarmalda yeni bir tamamlayıcı sarmal "büyür".

Bağlı nükleotitler, özel bir enzim kullanılarak büyüyen ipliğin geri kalanıyla "çapraz bağlanır". Bu kadar. Eskinin çözülmesi ve yeni sarmalların büyümesi, sarmal tamamen çözülene kadar devam eder ve iplikçiklerinin her biri, yeni sentezlenmiş tamamlayıcı bir kopya ile yeni bir çift sarmal oluşturur.

Transkripsiyon işleminin şeması - bir DNA şablonu üzerinde RNA moleküllerinin sentezi - prensipte replikasyona benzer; DNA ve RNA molekülleri arasındaki önemli yapısal benzerlik göz önüne alındığında, bu şaşırtıcı değildir. En önemli fark, tamamlayıcı RNA dizisinin tüm DNA molekülünü değil, yalnızca parçalarını kopyalamasıdır; Çift sarmalı oluşturan iplikçiklerden yalnızca birinin RNA sentezi için şablon olarak kullanılması, ancak tamamlayıcı kopyasının kullanılmaması da önemlidir. Yapay koşullar altında, RNA ve DNA moleküllerinden oluşan karışık bir çift sarmal elde etmek mümkündür; bu tür spiraller bazı virüslerin karakteristiğidir.

Proteinler nasıl sentezlenir

Hem replikasyon süreci hem de ilgili transkripsiyon süreci, bu kadar soluk ve ayrıntıdan yoksun bir betimlemede bile organizasyonlarının mükemmelliği karşısında çok fazla şaşkınlığa neden olabilir. Bununla birlikte, protein biyosentezinin moleküler mekanizmalarıyla karşılaştırıldığında, nispeten basit ve neredeyse açık görünüyorlar.

Nükleik asit moleküllerinin sentez sürecinde, nükleotitlerin belirli bir düzende düzenlenmesi, nükleotitlerin her birinin tamamlayıcı eşine olan afinitesi nedeniyle olduğu gibi kendiliğinden gerçekleşir. Başlangıçta biyologlar, RNA şablon molekülünde protein sentezi sırasında benzer bir şeyin olduğunu varsaydılar: her amino asit, onu kodlayan üçlüye "katılma" eğilimindedir ve amino asitlerin sıralı bağlantısı, özel bir enzim tarafından gerçekleştirilir.

Amino asitler ile onları kodlayan üçlüler arasındaki yapısal uygunluk ilkeleri arayışı başladı, üstelik bazı insanlar bu tür ilkeleri oluşturmayı bile başardı. Pek çok önemli keşif, araştırmacıları benzetme yoluyla hareket etmeye ve tam da bu benzetme yoluyla var olmayan şeyleri keşfetmeye teşvik eder. Bu elbette sadece biyologlar için geçerli değil. Diyelim ki, çoğu zaman, teorik bilimsel düşüncenin parlak başarısının bir örneği olarak, Fransız astronom W. Le Verrier'in Neptün gezegeninin keşfinden - ünlü "kalemin ucundaki keşif" - alıntı yapıyorlar.

Bu bağlamda, daha az bilinen gerçekler nadiren hatırlanır: W. Le Verrier çalışmasını yayınladığında ve astronomlar aslında onun gösterdiği yerde daha önce bilinmeyen bir gezegen bulduklarında, "Le Verrier yöntemine göre" bir keşif hakkında raporlar. bir bereketten düzinelerce kesinlikle var olmayan gezegen yağdı. Bazıları geldi - ne yazık ki! - W. Le Verrier'in kendisinden, yaşamının sonuna kadar varlığını tahmin ettiği Vulcan gezegeni Merkür'ün yörüngesi içindeki bir yörüngede bulmaya çalışmaktan vazgeçmedi.

Tek kelimeyle, bir RNA molekülünün nükleotid dizisini "okuma" işleminin, karşılık gelen amino asit dizisine sahip bir protein molekülünün oluşumuna yol açması, süreçlerden tamamen farklı ve çok daha karmaşık bir şekilde organize edildiği ortaya çıktı. nükleik asit moleküllerinin kopyalanması.

Örneğin, bir hücredeki tüm RNA molekül türlerinin hiçbir şekilde bazı protein moleküllerinin birincil yapısı hakkında bilgi taşımadığı gerçeğini ele alalım. Bu işleve sahip RNA moleküllerine haberci RNA denir. Bununla birlikte, her haberci RNA üçlüsünün karşılık gelen amino asidiyle eşleşme sürecinde tam olarak birincil rol oynayan başka RNA molekülü türleri de vardır. Bu tip RNA molekülüne transfer RNA denir.

Bize göre böyle bir isim, bu moleküllerin işlevini tam olarak yansıtmamaktadır. Amino asitleri haberci RNA'ya taşımak gibi özel bir aktivite gerçekleştirmezken, bunların "taşıyıcı" moleküller olduğu izlenimi edinilebilir. Görünüşe göre onları bir tür "tercüman" moleküller olarak düşünmek daha doğru. Kendiniz için yargılayın. Bir hücrede protein sentezinde kullanılan amino asit sayısına göre yirmi tip transfer RNA molekülü vardır. Amino asitlerin her biri, "kendi" transfer RNA'sı ile bazı ara bağlantılar oluşturabilir. Aynı zamanda, uygun bir transfer RNA molekülünün bir amino asit tarafından "tanınması" doğrudan gerçekleşmez: bu durumda, iki molekülün bu tür bir bağlanmayı belirleyecek hiçbir özel yakınlık kuvveti yoktur. Bu işlev, özel bir enzim olan aminoasil sentetaz tarafından gerçekleştirilir. Ayrıca hücrede bu türden yirmi enzim vardır.

Enzimlerin özgüllüğü hakkında zaten çok şey konuştuk, bu nedenle bir amino asidi uygun bir transfer RNA molekülüne bağlama eyleminin ilk aşaması - "kendi" amino asidi ile bir enzimin ara kompleksinin oluşumu - gayet anlaşılır Bununla birlikte, aminoasil sentetazın başka bir özgüllüğü vardır: belirli bir amino aside karşılık gelen transfer RNA'yı "tanıyabilir". Amino asit molekülünü "yakalayan" enzim, transfer RNA molekülünün belirli bir kısmı ile etkileşime girer ve amino asit molekülünü ona bağlar. Lütfen bu aşamada, "tanıma" yeteneğine sahip tek öğenin tam olarak protein olduğunu unutmayın - bir yandan belirli bir amino asit için seçici bir afiniteye sahip olan aminoasil sentetaz enzimi ve diğer yandan , karşılık gelen transfer RNA'nın molekülü için.

Enzimlerin aracılığı olmadan bir transfer RNA molekülü ile bir amino asit kompleksinin oluşumu kesinlikle imkansızdır. Çünkü bu çift birbirini "tanımayı" öğrenmiş olsa bile (bu oldukça makul), o zaman onları birbirine bağlayan bağlantı kendiliğinden ortaya çıkamazdı. Oluşumu için belirli bir miktarda enerji harcanmalıdır ve bildiğimiz gibi bu tür reaksiyonlar vücutta sadece enzimlerin katılımıyla gerçekleştirilir.

Böylece, bir protein molekülünün biyosentezinin ilk aşaması tamamlanır: amino asit, karşılık gelen transfer RNA'ya sıkıca bağlanır. İkinci aşamanın en önemli aracı, ribozom adı verilen nispeten büyük parçacıklardır (kendi kendini birleştirme süreçlerinden bahsederken onlardan zaten bahsetmiştik). Tabii ki, yalnızca moleküler ölçekte "büyüktürler": ribozom, ortalama bir protein molekülünden yaklaşık yüz kat daha "ağırdır". Büyüklüğü yaklaşık iki yüz angstromdur. Ribozom, boyut olarak yaklaşık yarı yarıya farklılık gösteren iki eşit olmayan alt birimden oluşur. Ribozomların yapıldığı "malzeme" proteinler ve RNA'dır, ancak yine RNA çok özel bir türdür.

Ribozomal RNA, tıpkı taşıma RNA'sı gibi, herhangi bir proteinin amino asit dizisi hakkında bilgi içermez; bu arada ve ribozomlarda neden bulunduğu genellikle pek açık değil (görebileceğiniz gibi moleküler biyoloji de bir şey bilmiyor!).

Ribozom için yukarıda kullandığımız "araç" tabiri çok doğru olmayabilir. Protein sentezinin gerçekleştiği masaüstü demek muhtemelen daha doğru olur. Aşağıdaki şekilde olur. Ribozom, bazı proteinlerin amino asit dizisinin yazılmaya başladığı noktada haberci RNA zincirine bağlanır. Bu yerin "tanıma" mekanizmasını tasavvur etmek kolaydır: RNA, ribozoma dahil edilmiştir ve haberci RNA üzerindeki bazı "etiketleri" tamamlayan site, bizim zaten bildiğimiz bir şekilde söz konusu "etiket" ile temas kurabilir. . Bundan sonra ribozom, transfer RNA'nın amino asit ile ilk kompleksini almaya hazırdır.

Bu kompleks, hem ribozomun kendisiyle hem de "etiket" i takip eden haberci RNA üçlüsü ile etkileşime girer. Transfer RNA'nın bilgi RNA'sı ile "bağlanması", transfer RNA molekülünün yapısının belirli bir bölümünde, belirli bir aminoyu kodlayan sözde bir antikodon - bir üçlüyü tamamlayan bir üçlü baz - olduğu gerçeğine dayanır. bilgi RNA'sında asit. Her iki molekül ile ribozom kompleksi içinde meydana gelen etkileşimler, ribozomun bazı yeniden düzenlemelerine yol açar. Amino asit molekülü, transfer RNA molekülünden ayrılır ve ribozoma bağlanır; ikincisi, haberci RNA molekülü boyunca bir şekilde hareket eder. Bundan sonra transfer RNA'sı ayrılır.

(Transfer RNA molekülünün bu etki şekli, adının başka bir versiyonunun - “haberci-RNA” veya kısaca “haberci” kökenini anlamayı mümkün kılar. Bunun dış borçlanma olduğunu söyleyecek hiçbir şey yok. sadece nereden geldiğini açıklamak için.

Stanley McBride tekrar saatine baktı. Mason aramasının üzerinden yaklaşık yirmi dakika geçmişti ama haberci hâlâ gelmemişti. Önümüzdeki üç dakika içinde gelmezse, Stanley Carlton Oteli'nden ayrılmak zorunda kalacak: polisin yasağı ihlal edenlere karşı çok hoşgörülü olmadığını biliyor.

Kapı çalınmıştı. Rahat bir nefes alan Stanley sandalyesinden kalktı. Eşikte galon işlemeli bir ceket giymiş bir haberci duruyordu:

"Paket sizin için, efendim..."

Öyleyse, bu tür yazıları orijinal İngilizce olarak okursanız, o zaman vazgeçilmez galonlarıyla aynı habercinin haberci olduğu ortaya çıkar. "Haberci RNA" tabiri buradan gelmektedir; Bir sayfa önce "transfer RNA" ifadesine yönelttiğimiz suçlamaların kendisine de yöneltilebileceği açıktır.)

Ribozomun transfer RNA'nın üzerine indiği yerin tersine hareketi sonucunda zaten bir üçlü daha vardır ve şimdi aynı hikaye yeni bir transfer RNA molekülü ile tekrarlanır. Tek fark, özel enzimlerin katılımıyla kendisi tarafından "verilen" amino asit molekülünün, halihazırda ribozom üzerinde bulunan amino asit ile bir peptit bağı oluşumunda yer almasıdır. Yine, ribozomun bilgi RNA molekülüne göre tam olarak bir üçlü kayması, yine yeni bir transfer RNA molekülü, bir sonraki amino asidin "bağlandığı" ribozoma bağlanır vb. Ribozom, haberci RNA molekülü üzerindeki bir sonraki “işarete” ulaşana kadar, bu “işaret” protein molekülünün dizisinin sonunu işaret eder. Daha sonra ribozom, RNA sarmalından ayrılır ve bitmiş protein molekülü, ribozomdan ayrılır; sentez tamamlanmıştır.

Başka bir deyişle, popüler literatürde sıklıkla yapıldığı gibi, bir haberci RNA şablonu üzerinde protein dizisi sentezi sürecini bir dilden diğerine çeviri ile karşılaştırırsak, o zaman çifte çeviriden bahsetmemiz gerekir: ilk olarak, diyelim ki bir Japonca Japonca-İngilizce sözlüğü kullanarak metin İngilizce'ye çevrildi, ardından İngilizce-Rusça sözlük yardımıyla Rusça'ya çevrildi.

Transfer RNA ile bir amino asit kompleksinin oluşumu, bu şemaya göre, çevirinin yalnızca ilk aşamasıdır ve buradaki "sözlük" rolü, karşılıklı olarak spesifik bir dizi enzim tarafından oynanır. (Belki de, açıklanan süreci anlayan bazı okuyucularımız, biyolojik kodlamanın moleküler mekanizmalarının aşırı karmaşıklığından ve karmaşıklığından bir kez daha şikayet edeceklerdir. Ancak, ilk olarak, tüm bu mekanizmalara - tekrar tekrar tekrarlıyoruz - neredeyse enzimleri asla karıştırmayın ve ikincisi, en azından birkaç Japonca cümleyi hatasız çevirmeye çalışın!)

İkinci aşamada, sözlüğün rolü, her üçlüye karşılık gelen amino asidi sağlayan transfer RNA tarafından oynanır. Bu arada, burada bir soru ortaya çıkabilir: genetik koda göre, çoğu amino asit birkaç üçlü tarafından kodlanır, bu, taşıma RNA'larının yirmi tip değil, çok daha fazla olması gerektiği anlamına gelir? Yani en azından bazı organizmalarda gerçekten öyle. Doğru, her tür farklı taşıma RNA'sının bir hücrede her zaman bulunup bulunmadığını (amino asitleri kodlayan üçlülerin sayısına göre) belirlemek henüz mümkün olmamıştır, ancak bunların en az yirmiden fazla olduğu açıktır.

Protein biyosentezinin özetlenen "temel şeması", çeviri-dilbilimsele ek olarak, tamamen endüstriyel başka bir analojiyi çağrıştırır. Aslında, öyle görünüyor ki, doğanın yarattığı eşsiz mükemmellikteki bu mekanizmanın işleyişi hakkında bir film yapmaya çalışırsanız, o zaman böyle bir filmin "ses aralığı" devasa bir sesin net bir ritminden oluşacaktır. üretim kompleksi: aminoasil sentetaz tarafından transfer RNA'ya bağlanan bir amino asit, transfer RNA ile haberci RNA arasında tıklanan "temas", ribozom haberci RNA boyunca bir üçlü ile ileri doğru gıcırdadı vb.

Böyle bir analoji, bir protein molekülünün bir ribozom üzerinde sentezi, özellikle işin telkari kesinliği göz önüne alındığında, nispeten hızlı bir şekilde gerçekleştirildiği için daha da haklıdır: bu, molekülün boyutuna bağlı olarak, birkaç saniyeden birkaç on saniyeye kadar sürer. saniye. Aynı zamanda, "performansı" artırmak için birkaç ribozomun aynı anda bir haberci RNA molekülü üzerinde "oturduğu" ve böylece aynı anda birkaç protein molekülünün sentezlendiği dikkate alınmalıdır. Hatta kendisi henüz yapım aşamasında olan haberci RNA molekülü üzerinde protein sentezi yapıldığına dair kanıtlar elde edildi. Yani bu molekülün sonu henüz hazır değildi ve başlangıç, protein sentezi işine çoktan dahil olmuştu!

Bu arada, ikinci gerçekten önemli bir sonuç çıkar: sentez sürecinde RNA molekülünün yeni birimlerinin büyüme yönü, protein sentezi sürecinde ribozomun hareket yönü ile çakışır. Yani, protein molekülü, serbest amino grubunu taşıyan uçtan (N-ucu) karboksil grubunu (C-ucu) taşıyan uca doğru inşa edilir.

Proteinlerin geldiği yer burasıdır. Açıklamamızda herhangi bir temsil kullanmadığımıza, kimya ve fizik dilinde tarif edilemeyecek herhangi bir süreçten bahsetmediğimize dikkat edin. Biyoloji biliminin mevcut durumuna göre, bu açıklama bazı yerlerde daha ayrıntılı olabilir, bazılarında - daha az, bazı süreçlerin modelleri oldukça açık görünür, diğerlerine göre, dedikleri gibi, seçenekler mümkündür, ancak asıl mesele şu: şüphesiz: canlı bir hücrede meydana gelen en önemli, en açık ( ah, değildi!) açık süreçleri açıklamak için, bugün zaten var olanlardan farklı herhangi bir kuvvetin varlığını varsaymamıza kesinlikle gerek yok. kimyagerler ve fizikçiler tarafından bilinir!

Bu ateşli tiradın boş bir cümle olmadığı gerçeği, gerçekten sabırlı herhangi bir okuyucu tarafından görülebilir (ancak, ancak böyle bir okuyucu onu sonuna kadar okuyabilir). Yazarlar, proteinler ve nükleik asitler hakkında zaten bildiklerimizin, en azından genel anlamda, yaşam denen olgunun özünü anlamak için yeterli (veya neredeyse yeterli) olduğunu iddia etmeyi kendilerine görev edindiler. "Hayatın anlamı nedir?" gibi "felsefi" sorular için doğru. doğuştan gelen alçakgönüllülüğümüz nedeniyle bir cevap vermeyeceğiz, ancak inanın bana biyolojik sorular, şematik olarak da olsa, iyi (ne yazık ki!) Tanıdık bir yaratığın yaşamı ve alışkanlıkları hakkında büyüleyici bir hikaye örneği kullanılarak ele alınacaktır. her okuyucu için - bir virüs.

Virüsle ilgili bir şey

Ünlü Alman zoolog A. Brehm örneğinden esinlenerek çok ciltli bir çalışma olan "Virüslerin Yaşamı" yaratmaya karar verecek olan biyologlar, büyük seleflerinin ölçülemeyecek kadar daha büyük bir sorunla karşı karşıya kaldığını seslerinde kızgınlıkla tekrarlamaktan kesinlikle yorulmayacaklardı. ödüllendirici görev.

Gerçekten de o kadar çok büyüleyici olasılık var ki: işte pumanın sinsi avlanma alışkanlıkları, kuşların kurnazca çiftleşme oyunları ve derin deniz balıklarının tuhaf formu. Papağan resimleri olan bazı renkli çıkartmaların değeri nedir? A. Brem daha fazla özgünlük sağlamak için, örneğin bir kartal ile sırtlan arasındaki mücadeleyi kendi gözleriyle gören doğa bilimci gezginlerin renkli hikayelerinden de alıntı yapıyor.

Eğlendiren virüs hakkında ne söylenebilir? Şekli çok tuhaf değil ve genellikle çok basit - çubuk şeklinde veya çok yönlü, çok az görgü tanığı var (virüsü elektron mikroskobunda görenler) ve egzotizme gelince, hemen hemen her birimiz rastladık. bu "sevimli" yaratıklar - en azından kış-ilkbahar grip salgınları sırasında. Yine de virüsün dış görünüşünü, yaşam tarzını ve “alışkanlıklarını” anlatmaya çalışacağız.

Her şeyden önce, virüs çok ama çok küçüktür. Doğrusal boyutları açısından, bir hidrojen molekülünden yalnızca bin veya birkaç bin kat daha büyüktür, yani moleküler boyutlara sahip olduğunu söyleyebiliriz. Gerçekten de, ortalama bir protein molekülü, ortalama bir virüsün yanında, bir gardırobun yanındaki bir paket sigara gibi görünür.

Bir virüs parçacığı, içinde bir nükleik asit bulunan bir protein kabuğundan oluşur - virüsün türüne bağlı olarak, bu DNA veya RNA olabilir. Tüm vücut bu.

Virüsler iğrenç derecede asalak bir yaşam sürüyorlar, ancak etkileyici ayrıntılarla dolu değiller. Bir tür virüs, örneğin bir bakteri hücresi ile çarpışır, hücrenin duvarına yapışır. Bir süre sonra nükleik asit, protein kabuğunu dışarıda bırakarak hücreye girer. “DNA enjeksiyonu” ifadesi, bu işlemin açıklamalarında sıklıkla kullanılır, ancak kelimenin tam anlamıyla alınmamalıdır: virüs, herhangi bir eylemde bulunma yeteneğinden tamamen yoksundur; sadece hücre yüzeyi ile fizikokimyasal etkileşimlerin etkisi altında virüsün protein yapılarının yeniden düzenlenmesinden ve DNA'nın hücre içine difüzyonundan bahsediyoruz.

Hücreye nüfuz eden DNA, orada (doğal olarak!) replikasyon sürecini sağlamak için gerekli olan tüm enzim kompleksini bulur (unutmayın? Bu, DNA'nın yeniden üretim sürecidir!). Ve şimdi hücrede viral DNA kopyalarının seri üretimi başlıyor ve bu, en hafif deyimiyle hücre için tamamen gereksiz. Diğer olayları önceden tahmin etmek zaten kolaydır: transkripsiyondan sorumlu diğer hücre enzim sistemleri (ve bu, DNA'dan RNA üretme sürecidir), üretim için şablon görevi gören tamamlayıcı RNA kopyalarının sentezi için alınır (yine hücre enzim sistemlerinin yardımıyla) viral protein moleküllerinin. Düzinelerce hatta yüzlerce viral zarf protein molekülü, hücredeki viral DNA moleküllerinden biriyle kendiliğinden belirli bir yapıya sahip bir kompleks oluşturur (dörtlü protein yapısının oluşumu sırasındaki gibi - buna biraz sonra daha fazla değineceğiz). Ortaya çıkan kompleks, yeni bir viral parçacıktan başka bir şey değildir. Hücrenin kaynakları ve enzimatik sistemlerinin kuvvetleri pahasına gerçekleştirilen böyle bir süreç çok hızlı ilerler.

Aynı zamanda, virüsün savunmasız bir hücre üzerindeki sofistike alayı, açıklanan kalleş hilelerle sınırlı değildir. Viral zarf proteinlerine ek olarak, viral RNA üzerinde başka bazı proteinler de sentezlenir. Yapıları öyledir ki, belirli hücre enzimleriyle güçlü kompleksler oluşturarak, kendi proteinlerinin ve nükleik asitlerinin hücre sentezi sürecini bloke ederler, böylece kalan tüm kuvvetleri yalnızca yeni virüslerin çoğalmasına yöneliktir. (Ne yırtıcı, acımasız kurnazlık - ve dikkat edin, moleküler düzeyde kurnazlık!)

Ek olarak, hücre zarını yok eden bir enzimin sentezi genellikle aynı viral RNA'da gerçekleşir, böylece tamamen tükenmiş, virüs bulaşmış hücre öldüğünde, sayısız kötü niyetli yaratık engellenmeden dışarı fırlayabilir. Doktorlar doğruyu söyler, doğruyu söyler: grip salgınları sırasında gazlı bez kullanmanız gerekir.

Bununla birlikte, kendi kendine tedavi severleri hayal kırıklığına uğratmalıyız: viral hastalıklarla mücadele için herhangi bir yeni öneri sunmayacağız - ne tamamen iyileşen yoga jimnastiği, ne de terapötik oruç. Hedeflerimiz farklı: Bir virüsün tüm yaşam döngüsünü tanımladıktan sonra, proteinlerin bu döngüde oynadığı rolü bir kez daha vurgulamak istiyoruz. Virüsün protein kabuğunun hücre duvarına "bağlanması", viral DNA'nın hücre içine girmesi, hücre zarı ve virüs kabuğu proteinlerinin yeniden düzenlenmesi, üreme için çeşitli enzim sistemlerinin kullanılması, kendi kendine -viral parçacığın montajı - protein molekülleri olmadan, şaşırtıcı özellikleri olmadan, bildiğimiz gibi bir molekülün uzamsal yapısına "gömülü" olmadan, tüm bu süreçler basitçe düşünülemez.

Kendinden montajdan bahsetmişken: Bir hücredeki virüs parçacıkları, belirtildiği gibi, herhangi bir dış kılavuz ilke olmaksızın kendiliğinden oluşur. Bu durumda, virüsün nükleik asidi, katmanda geometrik olarak doğru olan yüzlerce veya binlerce alt birim molekülden oluşan bir protein katmanı tarafından adeta korunmaktadır. Dolayısıyla, virüslerden birinin çubuk şeklindeki parçacığı, ayrı ayrı protein alt birimlerinin bir spiral şeklinde düzenlendiği bir kabuğa sahiptir; polihedron şeklindeki parçacıkların yüzeyinde, alt birimler altıgen karolarla kaplı bir parkeyi andıran bir desen oluşturur. Tüm bu yapılar, bir kez daha tekrarlıyoruz, kendiliğinden bir araya geliyor: Belirli koşullar altında virüslerin protein ve nükleik kısımları ayrılıp tekrar karıştırılırsa, oldukça normal virüsler elde edilir. Bu şekilde, nükleik asidin bir türe ve protein kılıfının diğerine ait olduğu "melez" virüsler elde etmek bile mümkündür.

Protein alt birimlerinin üçüncül yapısının kendi kendini birleştirme işlemi üzerindeki doğrudan etkisi, örneğin aşağıdaki gibi hayal edilebilir: alt birimlerin "yan" yüzeylerinin, "yakınsama" eğiliminde oldukları için birçok hidrofobik grup taşıdığını varsayalım. sudaki bu yüzeylerde. Tersine, "dış uç" birçok polar gruba sahiptir ve su ile iyice ıslatılırken, "iç uç" nükleik asit için bir afiniteye sahiptir. Karşılık gelen moleküller arası etkileşimlerin etkisi altında, viral partikülün kendi kendine montajı gerçekleştirilir. Doğal olarak, diğer şeylerin yanı sıra, protein alt birimlerinin uzaysal yapısı, oluşturdukları kabuğun yoğun ve düzenli bir yapıya sahip olmasını sağlayacak şekilde olmalıdır.

Bununla birlikte, ana yönümüzden yine konuyu saptırıyoruz (minnettar bir nedenden ötürü: protein moleküllerinin uzamsal yapısı konusuna bir kez daha değinmek her zaman güzel değil mi?): yaşam olgusunun dilde şematik bir açıklaması fizik ve kimya - bazen kesin olarak adlandırılan bilimler (Tanrı, biyolojiye ne büyük bir haksızlık!). Peki, virüslerimize geri dönelim.

Bu hayat

Yazarlar, okuyucunun hayal kırıklığına uğrama hakkına sahip olduğunun farkındadır. Çok çeşitli bilimlerle ilgili uzun ve çoğu zaman sıkıcı açıklamalardan, kuantum mekaniğine, tarihe ve hatta dilbilime yapılan önemli göndermelerden ve son olarak, bu "yüzlerce yıllık yaşam bilmecesinin" nasıl çözüldüğünü gösterecek kesin bir sözden sonra okuyucu, Yazarlara göre, ana yaşam süreçlerinin bir tanımını içeren neredeyse üç sayfalık metinler sunuldu. Evet, bütünlük! Bu kimyasal reaksiyonlar ve fiziksel olaylar zinciri gerçekten yaşam mı? Ve bu üç sayfa uğruna önceki beş bölümü çitle çevirmeye değer miydi?

Kesinlikle buna değer. Şimdi görebileceğimiz gibi, tipik bir virüsün tüm yaşam döngüsü, daha önce ele aldığımız fizikokimyasal süreçler dizisidir. Elbette, diğer canlı organizmaların döngüsüyle karşılaştırıldığında canavarca bir ilkeldir; Bir zamanlar biyologlar arasında bir virüse yaratık mı yoksa madde mi denileceği konusunda biraz skolastik bir tartışmanın alevlenmesi sebepsiz değil. Bununla birlikte, bunun biyolojik bir konudan çok (yine!) .

Yine de bir apartman kavgacısından sonra haykırmak istiyorum:

- Bu hayat mı?

Bir virüsün diğer canlılardan nasıl farklılaştığına bir göz atalım. Her şeyden önce üreme yeteneğine sahip olduğundan, bu amaçla konakçı hücrenin kendisine ait olmayan “kimyasal hammaddeleri” ve enzimatik sistemlerini kullanır. Daha karmaşık bir şekilde organize olmuş yaratıklar söz konusu olduğunda (yine o kelime!) kalıtsal talimat - genom - aynı zamanda süreçleri sağlamak için gerekli tüm enzimlerin amino asit dizisinin bir kaydını (bir nükleotit zinciri biçiminde) de içermelidir. replikasyon, transkripsiyon, protein sentezi ve bu işlemler için gerekli olan ilk bileşikleri üreten enzimler.

Elbette bunun sonucunda belirli bir DNA dizisi şeklinde kaydedilen bilgi miktarı inanılmaz derecede artacaktır, ancak böyle bir organizma virüsten farklı olarak zaten tamamen bağımsız, özerk olacaktır. Ve yine de, sonuçta sadece DNA zincirlerinin toplam uzunluğunun büyüklüğünde olan bu fark o kadar temel olacak mı?

Bir düşünce deneyi yapalım: önce, hizmet sistemlerinin enzimlerinden birinin sentezini sağlayan bir nükleotit dizisi pahasına viral DNA'yı uzatalım. Bu tür bir canlının üremesi için konakçı hücrenin enzimatik sistemlerine ihtiyaç duyacağı açıktır. Bununla birlikte, sonraki enzimleri virüs genomuna dahil ederek, yeni oluşturulan organizmanın hücre enzimlerinin hizmetlerinden bağımsızlığını giderek güçlendireceğiz, böylece bir aşamada bağımsız varoluş olasılığından bahsetmek mümkün olacak.

İlk bakışta, eskilerin bir tane ve bir yığın hakkındaki iyi bilinen paradoksunu anımsatan bu akıl yürütme (bir tane yığın değildir, iki tane yığın değildir, üç tane tane ... vb. herhangi bir sayıya kadar) Hala bir yığın oluşturamayan tahıllar), kolayca savunmasızdır: üreme için gerekli enzimlerin sonuncusunun genomuna dahil edilmesinden sonra organizmanın "gerçek" hale geleceği açıktır. İncelenen nesneyi canlı veya ölü maddeye atfetmede belirleyici olarak adlandırılabilecek bu mutlak bağımsızlığa geçiş anıdır.

Ancak sorun şu: mikrobiyolojik uygulama, herhangi bir enzimi sentezleme yeteneğinden yoksun, mutant ucube bakteri biçimlerinin varlığına dair çok sayıda örnek biliyor. Örneğin, belirli bir amino asidin - örneğin alaninin - sentezinde yer alan enzimlerden biriyse, o zaman böyle bir organizma tamamen bağımsız olarak var olamayacak, ancak alanin içeren bir ortamda mükemmel bir şekilde gelişecektir. Ve elbette hiç kimse onun canlı olarak adlandırılma hakkını inkar edecek vicdana sahip olmayacaktır. (Aynı şekilde, yalnızca taşeronlar tarafından sağlanan birimlerin ürünlerinin montajıyla uğraşan bir fabrikanın, örneğin buzdolabı veya televizyon fabrikası olarak adlandırılma hakkından kimsenin şüphe duymaması gibi.)

Tek kelimeyle, şüphesiz virüsler hayatın tezahürlerinden biridir. Ve varlığının temel detaylarının modern bilim için bir sır olmadığı gerçeği, 20. yüzyılın ikinci yarısının insanlarının nihayet hayatın ne olduğunun prensipte farkına vardığımızı iddia etmemizi sağlıyor.

Virüs örneğinde, istisnasız tüm canlıların özelliği olan belirli bir minimum süreç kümesini düşündük. Bu süreçler yaşamın temelidir. Ölçülemeyecek kadar karmaşık bir yapı ve olağanüstü çeşitlilikteki hayati işlevlerle ayırt edilen daha gelişmiş organizmalar, tam olarak aynı kodlama mekanizmalarını, makromoleküllerin sentezini kullanır; içlerinde tamamen aynı doğadaki enzimler çalışır. Elbette bu temelde biyolojinin zaten her şeyi bildiği için bir "yaşam bilimi" olarak "kapanma" tehdidi olduğu düşünülmemelidir. Aksine, bu alanda bugün bildiğimizden çok daha fazlasını bilmiyoruz. Bununla birlikte, herhangi bir canlı varlığın merkezi moleküler organizasyon ve işleyiş mekanizmalarının kurulması, zaten çok çalkantılı yüzyılımızın 50-70'lerinin biyolojisinin değeri olarak sonsuza kadar kalacaktır.

Bölüm 7

Ne yazık ki her birimiz, ticaret, kültür bakanlıklarının ve SSCB Devlet Yayın Komitesinin katı emirlerine rağmen, bazı yerlerde hala var olan hoş olmayan bir fenomene aşinayız. Bu sözde "yüklü satış". Katılıyorum, kıt ithal bir bluzla birlikte bir parfüm seti satın almak ve en sevdiğiniz şairin yeni şiirlerinden oluşan bir kitap - "Toprakların nem içeriğini inceleme sorunları" adlı bir departman koleksiyonu ve birlikte satın almak son derece elverişsiz ve bazen pahalıdır. Bolşoy Tiyatrosu galerisine bir biletle - ilk sıraya bir bilet ... (okuyucunun dikkatli yazarların bıraktığı üç noktayı doldurmasına izin verin).

Bununla birlikte, konudan bu küçük sapma, çalışmamızın genel planıyla doğrudan ilgilidir. Sonuçta, kitabımız mantıklı bir sonuca varmış gibi görünüyor. En basit canlıların yaşam döngüsü temel olarak fizik ve kimya terimleriyle tanımlandıktan sonra, yazarlar haklı olarak görevlerinin tamamlandığını düşünebilirler. O zaman neden bu son "yükleme" bölümü?

Bununla birlikte, kitabın önceki bölümlerinin ithal trikolarla gurur verici bir karşılaştırması yapma iddiasında bulunmadan, bu bölümün görünümünün, yazarların her ne pahasına olursa olsun üç ayda bir ikramiye alma arzusuyla hiçbir şekilde bağlantılı olmadığını temin etmek için acele ediyoruz. yazılı sayfalar için planı aşmak. Durum böyle olsaydı, okuyucu biyolojik zarların işleyiş ilkeleri, fotosentez, moleküler görme mekanizması hakkında hiçbir hikayeyi kaçırmazdı - ve başka ne olduğunu asla bilemezsiniz! Yazarlar, aslında canlı bir hücrenin nasıl düzenlendiği konusunda bile sessiz kalmayı başardılar. Ve hepsi, şüphesiz bu önemli ve ilginç problemlerin, aslında önceki sunumun temeli olan "vücut fiziko-kimyasal bir makinedir" tezini kanıtlamada yalnızca ikincil bir rol oynaması nedeniyle.

Ancak sorun şu ki, bu tez yaşam fenomenini anlamak için gerekli tüm temel öncülleri tüketmekten çok uzak. Fizik ve kimya kavramlarından farklı olarak biyoloji ile ilgili bütün bir fenomen ve kavram alanı vardır ve bunları atlamak imkansızdır. İkincisinin ortaya çıkmasının nedeni budur - nihayet tamamen biyolojik! Kitabımızın bölümleri. Böylece, son anda bile, hatta "yük" de, ancak biyoloji yine de yaşam bilimleri arasında hak ettiği ilk sırayı alabilecektir.

gövde ve makine

Ve yine de, yazarların biyolojinin bedelini ödeyeceğine dair kategorik iddialarına rağmen, görünüşe göre birçok okuyucunun gözünün önünde şaşkınlık hayaleti hala beliriyor. Nasıl yani? Ne de olsa, bir virüs neslinin yaşam öyküsünü adım adım takip ederek, her tarafsız kişi bunun özel olarak "biyolojik" süreçler içermediğine ikna olabilir: enzimatik reaksiyonlar, DNA-RNA-protein zincirine hizmet eden mekanizmalar, ve son olarak, viral parçacıkların kendi kendine montajı - tüm bunlar, "sıradan" fiziko-kimyasal düzeyde oldukça ikna edici bir şekilde açıklandı. Dahası, protein moleküllerinin tüm önemli yaşam süreçlerindeki rolünü ısrarla vurguladık. (Yazarlar ilk bölümlerde proteinlerin gizemli "biyolojisi" hakkında şaka yapıp onlar hakkında özel bir şey olmadığını yüksek sesle ilan etmediler mi: moleküller olarak moleküller?)

Ve ilk bakışta yeni bir çelişki anlamına gelen bir başka önemli husus: Bu kitabın sayfalarında, faaliyetlerini biyolojik moleküllerin - proteinler ve nükleik asitlerin - yapısının ve işleyişinin belirli ayrıntılarını açıklamaya adamış bilim adamlarının isimleri var. defalarca bahsedilmiştir. Ve her seferinde, vücutta meydana gelen başka bir moleküler yapının, kimyasal reaksiyonun veya başka bir işlemin, fizik ve kimyanın "reçetelerine" tam olarak uygun davrandığı ortaya çıktı. Aslında, tüm moleküler biyoloji tarihinin, yaşam süreçlerinin tanımından özel bir "biyolojik" ilkenin tutarlı ve istikrarlı bir "aşındırılması" olduğu ve yazarların hikayelerine bakılırsa, "dağlama" olduğu izlenimi edinilir. oldukça başarılıdır.

Hayır, görünüşe göre organizma hala fiziko-kimyasal bir makine olarak tanımlanabilir. Ve yazarların biyolojiyi savunan ifadeleri, bu "bilimin" üniformasının onurunu kurtarmaya yönelik beyhude bir girişim olarak görülmelidir. Moleküler biyologların yukarıda belirtilen faaliyetleri meşru bir soruya yol açtığı için daha da beyhudedir: Böyle bir biyoloji bilimi var mı? Fizik ve kimyanın bazı (dahası özel) problemlerine indirgenmiyor mu?

Söylemeye gerek yok, biyolojiyi "ortadan kaldıran" yukarıdaki argüman sağlam görünüyor. Ancak yine de, çalışmalarının bu tür ifadelerin temelini oluşturduğu için yazarları suçlamak riskli olacaktır: "organizma-makine" tezi ilk olarak 17. yüzyılın ünlü Fransız düşünürü R. Descartes tarafından formüle edildi. Ve biyolojiyi bu temelde bir bilim olarak yok etme fikri daha sonra indirgemecilik olarak adlandırıldı (Latince indirgeme - geri çekme (geri); bu bağlamda - indirgeme). Bu nedenle, yukarıda belirtilen antibiyolojik ifadelerin savunucuları, haklı olarak kendilerini indirgemeciler olarak adlandırabilirler.

(Bilimsel, edebi veya politik bir hareketin başarılı, tercihen Latince bir adının çok şey ifade ettiği söylenmelidir. Kimsenin “nichevoki” adını gülümsemeden algılaması pek olası değildir (20'li yılların başındaki şiirsel gruplardan biri) ), ama burada bu kelimenin eşanlamlısı - "nihilistler" (Latince nihil - hiçbir şey) oldukça saygılı bir şekilde telaffuz edilir.)

Bununla birlikte, yine de (yazarların isteklerine aykırı olarak) bu kitabın sayfasına biyolojiyi savunan argümanlarla sızan indirgemeciliğe karşı çıkmanın zamanı geldi. Ancak, argümanlar çok güçlü bir kelimedir. Şimdiye kadar gözden kaçırdığımız tek durumu hatırlamak belki de yeterlidir: her organizma evrimsel gelişimin sonucudur ve evrim sürecinin bir halkası olarak onun izlerini taşır.

Vücutta yer alan bu "menşe damgasını" (yakında göreceğimiz gibi moleküler düzeye kadar), fizik ve kimya çerçevesinde açıklamak temelde imkansızdır. Bu bilimler basitçe bu tür sorunlarla ilgilenmez: fizik, örneğin, bir içten yanmalı motorun (veya miyoglobinin - bu örnekte, neredeyse aynı şeydir) nasıl çalıştığını başarılı bir şekilde açıklayabilir, ancak nasıl ortaya çıktığı hakkında kesinlikle hiçbir şey söyleyemez. . . Ve içten yanmalı bir motor söz konusu olduğunda, onun bir buhar kazanı ile "akrabalığını" anlamak, onun çalışmasına ilişkin anlayışımıza pratikte hiçbir şey katmıyorsa, o zaman benzer bir soru olan "Canlı organizmalar nasıl çalışır?" her zaman bir başkası tarafından takip edilmelidir: "Nasıl yaratıldılar?" Çünkü bir organizmanın (hatta onun ayrı bir öğesinin - bir kol, yüzgeç, pullar, hücre, hemoglobin molekülü) neden böyle çalıştığını ve başka türlü çalışmadığını anlamak imkansızdır, eğer evrimin nasıl olduğunu izlemezseniz. süreç sadece böyle bir düzenleme "seçildi".

Ve aslında, tüm bunları - açık konuşalım - oldukça ustaca DNA-RNA-protein mekanizmaları, enzim moleküllerinin "uygun" düzenlenmesi veya moleküler blokların kendi kendine montaj süreçlerinde karşılıklı "uyması" hakkında düşündüğünüzde, istemeden nasıl olduğunu merak ediyorsunuz. hepsi ortaya çıktı.

Pekala, virüsün tam olarak bir öncekinin modeline dayandığını biliyoruz, bu da bir öncekinin bir kopyası ama ilki nereden gelmeli?

Bayan Prostakova'nın Fonvizin'in "Undergrowth" adlı eserinden dediği gibi: "Bir terzi bir başkasıyla, bir başkası üçüncüyle çalıştı, ama terzi önce kiminle çalıştı?"

Hayır, hayır, elbette, okuyucularımızın Darwinizm ve evrim teorisi konularında tamamen bilgisiz olduklarından şüphelenmekten çok uzağız. Adamın bir maymundan geldiğini herkes bilir ve şüphesiz herkes Bayan Prostakova'ya terzisiyle aynı sözlerle cevap verebilir: "Evet, her şeyden önce terzi, belki benden daha kötü dikti." Ancak organizmanın yapısını ve fonksiyonlarını moleküler düzeyde tanımlamaya giriştiğimiz andan itibaren, hem evrim sürecinin mekanizmalarına hem de moleküler düzeyde kesinlikle somutluk kazandırmak gerekir.

hemoglobin avcıları

19. yüzyılın ilk yarısında Afrika'ya yapılan araştırma gezileri, zengin bir coğrafi, jeolojik ve tabii ki biyolojik malzeme sağladı: çeşitli ve egzotik fauna - aslanlar, antiloplar, leoparlar, timsahlar - yalnızca dikkatli biyolojik araştırmaların konusu olmadı. araştırma, aynı zamanda yazarlara zaten heyecan verici kitapların en parlak ve en renkli bölümlerine "macera" ilham verdi. J. Verne, G. Haggard, L. Boussenard - büyüleyici tasvirlerin ve olay örgüsünün bu ustaları ve kahramanlarını çevreleyen olağandışı doğa, şüphesiz tüm genç nesiller üzerinde güçlü bir etkiye sahipti, böylece bazılarının "dönüşüm" Bu genç erkek ve kadınların biyolojiye girmeleri kesinlikle Afrika egzotizminin etkisi olmadan gerçekleşmedi.

Ne yazık ki, günümüzde Afrika doğasının cazibesi gizemini yitirdi ve solmuş görünüyor: modern basın ve edebiyat, insan elinin yarattığı sembollere - Aswan Barajı veya örneğin Nijerya'nın bakır madenleri - çok daha fazla önem veriyor. Ve belki de sadece, L. Boussenard'ın okuyucularının gençlik sevincini ruhlarında korumuş olan biyologlar, Afrika'da hala çok egzotik keşifler ve keşifler yapmayı başarıyorlar. Bu bulgulardan biri doğrudan hikayemizin konusu ile ilgili: Orta Afrika'nın yerli halkı arasında oldukça yaygın olan kalıtsal bir kan hastalığı olan orak hücreli anemiden bahsediyoruz.

Bu ismin kökeni şöyledir: Eritrositler, kanın kırmızı kan hücreleri, sağlıklı kişilerde bikonkav lens şeklindedir. Orak hücreli anemiden mustarip kişilerde, bu tür kırmızı kan hücreleri yalnızca kan oksijenle doymuşsa korunur; konsantrasyonunda bir azalma ile eritrositler bükülmeye başlar ve mikroskop altında gerçekten bir orağa uzak bir benzerlik kazanır. Eritrositlerin şeklinin değişmesi sonucu kanın viskozitesi önemli ölçüde artar ve küçük damarlardan kan akışı yavaşlar (oksijenin tükendiği bilinen venöz kandır). Bu da hücrelerin daha da fazla bükülmesine, kan akışının yavaşlamasına ve nihayetinde kan damarlarının tıkanmasına neden olabilir.

Bu olağandışı hastalık bizi ilgilendiriyor çünkü sözde moleküler patoloji alanındaki ilk başarılı çalışmanın amacıydı, çünkü doğasının zaten tanıdık olan hemoglobin molekülünün yapısı ve işlevi ile ilişkili olduğu ortaya çıktı. (Bu, daha önce kahramanlardan biri olan I. Ilf ve E. Petrov tarafından hemoglobinin her şeye gücü yettiğine dair yaptığımız açıklamanın derin doğruluğunu bir kez daha doğruluyor.)

Orak hücreli aneminin nedeninin nasıl çözüldüğüne dair kısa bir "tarih yazarı" raporu şuna benziyor: Birincisi, L. Pauling (bu isim kitabımızın sayfalarında on beşinci kez tekrarlanıyor!) Amerikalı G. Itano ile birlikte , orak hücreli anemili hastaların eritrositlerinde bulunan hemoglobinin sağlıklı insanların hemoglobininden farklı olduğunu ve "orak" hemoglobinin daha az sayıda negatif yüklü fonksiyonel grup taşıdığını gösterdiler.

Daha sonra adını da defalarca andığımız M. Perutz'un çalışmalarından, indirgenmiş, oksijensiz "orak şeklindeki" hemoglobinin normalden çok daha kötü olduğu, suda çözündüğü; oksijen konsantrasyonunun azalmasıyla eritrosit içindeki hemoglobin kristallerinin çökmesi hücre deformasyonunun nedenidir.

Son olarak, 1950'lerin sonunda, Amerikalı biyokimyacı W. Ingram, normal ve anormal hemoglobin moleküllerinin yapısındaki farklılıkları bulmayı başardı. Hemoglobin molekülünü oluşturan polipeptid zinciri türlerinden birinde (hemoglobin molekülünün iki farklı türden dört polipeptit zincirinden oluştuğunu hatırlayın), normal zincirde altıncı pozisyonu işgal eden glutamik asit kalıntısının, anormal hemoglobinde bir valin kalıntısı ile değiştirilir. Bu kadar. Yüz elliden geriye kalan tek kişi!

(Bu, bir fıçı balın içindeki merhemdeki sinek ve tüm sürüyü bozan kara koyun hakkındaki halk deyişinin öngördüğü moleküler biyolojik bir gerçek değil mi? Her halükarda, geleceğin moleküler biyoloji tarihçileri bunu saklamakla iyi ederler akılda tutulması gereken bir gerçek: herhangi bir "düzgün" bilimin, mümkün olduğu kadar geriye giden sağlam kökleri olması zorunludur.)

Tek bir "uzaylı", hemoglobinin işleyişini bu kadar eksiksiz bir şekilde bozmayı nasıl başarıyor? Mesele şu ki, L. Pauling ve G. Itano tarafından tahmin edildiği gibi, anormal hemoglobinde negatif yüklü grupların sayısı daha azdır: bu glutamik asit kalıntısına ait bir karboksil daha azdır. Güçlü bir polar glutamik asit kalıntısı yerine hidrofobik bir valin kalıntısının ortaya çıkması, proteinin sudaki çözünürlüğünü doğal olarak azaltmalıdır; bu, daha önce yazdığımız gibi, indirgenmiş durumdaki (oksijensiz) "hilal" hemoglobinin karakteristiğidir. Oksitlenmiş durumda çözünürlüğün korunması nispeten yakın bir zamanda aynı M. Perutz'un çalışmalarında açıklandı ve oksijen eklenmesi üzerine hemoglobin molekülünün yapısındaki küçük değişikliklerle ilişkili olduğu ortaya çıktı; valinin geri kalanı, olduğu gibi, küreciğin içinde kısmen gizlidir.

Orak hücreli aneminin doğası üzerine yapılan araştırmaların sonuçlarını bu kadar ayrıntılı bir şekilde açıkladıktan sonra, sanki geçerken modern moleküler biyolojinin olanaklarını bir kez daha göstermek istedik; Bununla birlikte, bu anlatının ana amacı, basitçe tek bir gerçeği belirtmekti: herhangi bir proteinin amino asit dizisindeki tek bir amino asidin yer değiştirmesiyle ilişkili kalıtsal anomaliler vardır.

Doğru, globin ailesinden egzotik proteinlerin yalnızca uzak Afrika'da "bulunduğu" düşünülmemelidir. Tarif edilen olayların başlamasından hemen sonra (1950), yorulmak bilmez moleküler biyologlar sistematik olarak anormal globinleri "yakalamaya" başladılar ve kısa süre sonra G. Itano, ortaya çıktığı üzere, aynı altıncı glutamik asit kalıntısının bir başkasıyla değiştirildiği bir tane daha keşfetti. lizin kalıntısı. Şu anda bilinen anormal globinlerin toplam sayısı yaklaşık iki yüz kadardır. İlk keşfedildikleri yerlerin adlarıyla belirtilirler: Nv Paris, Nv New York, Nv Milwaukee, Nv Ibadan, Nv Dofar, Nv Sydney veya daha da gizemli bir şekilde: Nv Coushatta, Nv UbeII. Bu tür her adla, amino asit ikamesinin doğası da belirtilir: 12 alanin aspartik asit, 68 asparagin aspartik asit, vb.

Elbette, son derece geniş coğrafyaya rağmen, anormal globin arayışı, Bussenaar veya Jules Verne'in geceyi açık havada ateşin yanında geçirme romantizminden, uğursuz ormanda rahatsız edici hışırtılar ve çığlıklardan veya ölümcül bir tehlikeden yoksundur. cesur bir biyolog ve bir Berberi aslanı arasındaki düello. Yine de, moleküler patolojilerin doğası üzerine yapılan çalışmalar, ünlü D. Livingston, G. Stanley'nin ilk seferleriyle güvenli bir şekilde karşılaştırılabilir. N. Miklukho-Maclay, N. Przhevalsky: Tek fark, günümüzün moleküler biyologlarının ilgilerinin çoğunlukla bedeni çevreleyen çevreye değil, tabiri caizse vücudun "içine" yönelik olmasıdır. Şu anki "keşif gezilerinin" rotaları orada, kafesin derinliklerinde yatıyor.

hemoglobininizi kontrol edin

Yazarların görevlerinden çekinmediklerini, ancak gece ormanının resimleriyle ve tüm tehlikelere meydan okuyarak başka bir anormal globin çeşidi üreten çaresiz gözüpeklerin istismarlarıyla okuyucunun hayal gücünü düzenli olarak ısıttığını belirtmek güzel. Ve orak hücreli anemi "vakası" soruşturmasının tarihi, bize göre, Sherlock Holmes tarafından ortaya çıkarılan ünlü "dans eden adamlar" hikayesiyle bile rekabet edebilir. Bununla birlikte, moleküler düzeyde evrim hakkında vaat edilen konuşmayı dört gözle bekleyen okuyucuların en ortodoks kısmını dinlemenin zamanı geldi.

Aslında böyle bir konuşma uzun süredir devam ediyor: Sonuçta, proteinlerin yapısında daha önce açıklanan tüm anormallikler kalıtsaldır ve nesilden nesile aktarılır. Bu, başka bir deyişle, bir amino asit kalıntısının bir diğeriyle yer değiştirmesinin, temel genetik bilgideki, yani DNA baz dizilimindeki, daha doğrusu onun diziyi kodlayan bölümündeki bazı değişikliklerden kaynaklandığı anlamına gelir. ilgili hemoglobin zincirinin

Anormal globinlerin ortaya çıkmasına neden olan tüm amino asit ikameleri göz önüne alındığında, ilginç bir model oluşturulabilir. Bir çift amino asit kalıntısını kodlayan nükleotidlerin üçlülerini karşılaştırırsak - değiştirilen ve yerini alan - istisnasız her durumda üçlülerin tek bir nükleotid ile farklılık gösterdiği ortaya çıkar. Örneğin alanin → aspartik asit ikamesi, GCC → GAU veya GCC → GAC geçişine karşılık gelir; ikame glutamik asit → valin, orak hücreli anemiye neden olur - GAA → GUA veya GAG → GUG, vb.

Bildiğimiz gibi, üremenin doğruluğu, genetik bilginin "yeniden yazılması" çok yüksektir: bu, özellikle, doğru üreme için gerekli eylem dizisini sağlayan oldukça spesifik enzimler tarafından izlenir. Ve elbette, görevleriyle, I. Ilf ve E. Petrov'un güvence verdiği gibi, kırk redaksiyondan sonra sağlam bir yayının başlık sayfasında "British Encyclopudia" kelimelerinin göründüğü yayın ekibinden çok daha iyi başa çıkıyorlar. Bu nedenle açıktır ki, eğer enzimler bir "yanlış baskıya" izin veriyorsa, o zaman büyük olasılıkla bu sadece "tek harfli" bir baskıdır.

Böylece, anormal globinlerin kaynağı kolayca açıklanabilir: bunlar, tek eşleme hatalarının, yani DNA molekülünün tamamlayıcı kopyalarının üretimindeki hataların sonucudur. Çoğaltma sırasında yanlışlıkla "yanlış" bazın DNA dizisine dahil edilmesi yeterlidir - ve bu sonuçta proteinlerden birinin amino asit dizisindeki bir kalıntının bir diğeriyle değiştirilmesine yol açacaktır.

Ancak “yol açabilir” demek daha doğru olur. Pek çok durumda, örneğin bir üçlüdeki son nükleotidin yer değiştirmesi, kodladığı kalıntıda herhangi bir değişikliğe yol açmaz: örneğin, valin, alanin, prolin vb. üçlünün ilk iki tabanı , çünkü dört bazdan herhangi biri üçüncü konumda olabilir.

Bir nükleotidin başka bir nükleotid tarafından replikasyonu sırasında rastgele yer değiştirmesine "nokta mutasyonu" denir. "Mutasyon" terimi, kalıtsal bir özellikte ani bir değişikliği belirtmek için geçen yüzyılın sonunda (Rus bilim adamı S. Korzhinsky ve Hollandalı G. De Vries tarafından) genetiğe tanıtıldı. Bu türden basit, en küçük bir değişikliğin, nükleotid dizisindeki tek bir değişiklikle elde edilebileceği açıktır. Doğal koşullar altında, mutasyonlar bu nedenle, çoğaltma sürecinde bir kez daha "yazım hataları" dır.

Tipografik-dilbilimsel analojiye dönersek, çok uzun zaman önce - 60'ların başında bir yerde - Rus dilinin gelecekteki yazımıyla ilgili mizaçlı tartışmayı hatırlayalım: bu, başlatıcıları yazmayı öneren aynı tartışma " Yazımı telaffuza yaklaştırmak için "tavşan" ve "fare". Hatırlarsanız, “transformers” argümanlarının bir kısmı, hatırlarsanız, o yıllarda okul çocukları arasında yaygın olan bir sözde oldukça başarılı, biraz kaba da olsa bir yansıma buldu: “Nasıl yazarsanız yazın:“ bisiklet ”veya“ vilasapet ”, bu onu bir motosiklet yapmayacak. Dilbilimcilerin hayatından komik bir bölümü hatırladık çünkü genetik "metinler" yeniden yazıldığında ortaya çıkan durum temelde farklıdır: yanlış yazılmış bir nükleotit "vilasapet", nihayetinde bir protein "motosiklet" üretme yeteneğine sahiptir ...

Ve aslında: Bir DNA zincirindeki bir nükleotidi ve dolayısıyla bir protein zincirindeki bir amino asit kalıntısını bir diğeriyle değiştirmenin sonuçları nelerdir? Az önce tartışılan "hilal" hemoglobin örneğinin gösterdiği gibi, bu, örneğin proteinin çözünürlüğünde bir değişikliğe yol açabilir. Globülün içinde bulunan küçük bir yan radikali daha hacimli olanla değiştirmek, üçüncül yapının gevşemesine neden olabilir ve stabilitesini azaltabilir. Bir glisin kalıntısının bir başkasıyla değiştirilmesinin bir sonucu olarak, polipeptit zincirinin konformasyonel hareketliliği sınırlanabilir, vb. protein molekülünün yapısındaki ve özelliklerindeki değişiklikler hakkında daha fazla bilgi.

Doğru, ünlü Sovyet biyofizikçisi M. Volkenstein'ın da belirttiği gibi, genetik kodun yapısı öyledir ki, bir üçlüdeki bir nükleotidin değiştirilmesi sonucunda, kalıntının fizikokimyasal özelliklerinde ortalama olarak daha küçük bir değişiklik gözlenir. bir artığın diğeriyle rasgele yer değiştirmesi durumunda olması gerekenden daha fazla.

Bu şu anlama gelir. Amino asit kalıntıları, fizikokimyasal özellikleri (ve dolayısıyla protein moleküllerinin üçüncül yapısının oluşumu ve korunmasındaki rolleri) bakımından kendi aralarında az ya da çok farklılık gösterir. Hidrofobik ve hidrofilik kalıntılardan daha önce bahsetmiştik; başka kriterlere göre de bölümleme yapmak mümkündür. Örneğin, lizin ve arginin amino asitleri yan zincirlerinde alkalin grupları içerir, glutamik ve aspartik asitler (elbette!) asidiktir; fenilalanin, tirozin, triptofan, histidin - aromatik yan radikallerin vb. aksine, fizikokimyasal özellikleri keskin bir şekilde farklı olan amino asitler, iki hatta üç nükleotid farklı olan üçlüler tarafından kodlanır. Ve nokta mutasyonlarının bir sonucu olarak, herhangi bir amino asit kalıntısı çifti arasındaki ikameler eşit olasılıkla gerçekleştirilebilirse, "evlilik" yüzdesi, yani belirli bir "cansız" proteine sahip organizmaların oranı tipi, gerçekte olduğundan çok daha yüksek olurdu.

Başka bir deyişle, genetik kodun, DNA'nın talimatlarına göre sentezlenen bir protein molekülü için bu DNA'daki rastgele mutasyonlardan olduğu gibi ek koruma sağlayan belirli bir "gürültü bağışıklığı" vardır.

Mutant hemoglobinlerin incelenmesi ayrıca, gözlemlenen her amino asit ikamesine, proteinin fizikokimyasal özelliklerinde bir değişikliğin eşlik etmediğini ve hatta vücudun herhangi bir işlevsel bozukluğunun eşlik etmediğini de gösterdi.

Hemoglobinin özelliklerinde çok güçlü bozukluklara yol açan nokta mutasyonları, basitçe bu tür mutasyonları taşıyan bireyler yaşayamaz diye saptanmaz. Böyle bir mutasyon meydana gelirse, organizma fetal gelişimin erken evrelerinde ölür.

Öte yandan, kan hastalıklarından muzdarip insanların biyokimyasal çalışmaları sonucunda mutant hemoglobinlerin önemli bir kısmı bulunduğundan, şu veya bu hastalığa neden olan mutasyonların tarif edilenler arasında daha sık temsil edilmesi doğaldır. dağılımlarına kıyasla anormal hemoglobinler. Sonuçta, mutasyon nötr ise, yani herhangi bir işlevsel değişikliğe neden olmazsa, çoğu zaman fark edilmez. Ve binlerce, onbinlerce (ve belki de çok daha fazla) insan, hemoglobinlerinin β zincirinde, 98. pozisyonda öngörülen valin kalıntısı yerine, Tanrı bilir ne olduğundan şüphelenmeden geniş dünyayı dolaşıyor!

Bu nedenle, sevgili okuyucu, bölge kliniğinde düzenli olarak koruyucu tıbbi muayenelerden geçecek kadar sağlıklıysanız, biraz daha sebat gösterin ve hemoglobininizin amino asit kalıntılarının doğru değişimi açısından incelenmesini sağlayın.

Doğru, şimdiye kadar böyle bir prosedür çok zahmetli ve dünyada sadece birkaç laboratuvarda gerçekleştiriliyor, ancak bu, önleyici muayenelerin gerçek bir meraklısı için pek bir engel olamaz. Dahası, böyle bir inceleme sonucunda bilim, başka bir mutant hemoglobinin - örneğin Hb Bobruisk'in - varlığından haberdar olabilir.

Moleküler Darwinizm mi?

"Umut yoktur" - bu son derece felsefi söz, Darwinizm'in ana fikrinin "moleküler düzeyde" ifade edildiği (nihayet!) bir bölümün epigrafı olarak hizmet edebilir. Her zamanki gibi, bu makale son derece özlü ve açıklayıcı olacaktır. Yine de, tüm basitleştirmelere rağmen, oldukça yakın zamanda ortaya çıkan bilimsel bir yönün - sözde moleküler evrimcilik - ana tezlerinin burada ortaya konacağı umulabilir.

Bununla birlikte, "iyi" ve "kötü" arasındaki fark ve benzerlik konularının açıklığa kavuşturulması, hiç de soyut ve son derece bilimsel felsefi tartışmalar düzeyinde değil, oldukça spesifik ve hatta bazen basit bir şekilde ilkel moleküler biyolojik düzeyde gerçekleştirilecektir. örnekler. Bununla birlikte, sadece "zararlı" ve "nötr" mutasyonlar fikri bazı yansımalara yol açar.

Varlığı iddia edilen nötr mutasyonları ele alalım (elbette şaka yollu!) Okuyucuları kendi hemoglobinleri örneğinden emin olmaya çağırdık: bazen oldukça yaygın oldukları ve birkaç bin yıllık bir yaşları olduğu biliniyor. Genellikle böyle bir mutasyon, belirli bir habitat alanını işgal eden bir grupta nesilden nesile aktarılır: örneğin, birçok Çinlide, hemoglobin zincirlerinden biri "normal" kalıntıdan birer birer farklıdır. Bu özellik o kadar ısrarcıdır ki, aynı mutasyonun Amerika yerlilerinin bir kısmı arasında yayılması, onların Moğol kökenli olduğunun bir başka güçlü kanıtı olarak kabul edilir. Ve ne Çinliler ne de Kızılderililer arasında sık sık kalıtsal kan hastalığı vakaları kaydedilmediği için, bu mutasyonu gerçekten "nötr" olarak görme hakkımız var.

Ancak burada daha çetrefilli bir görev var: Orak hücreli anemiye neden olan aynı amino asit ikamesi, inkar edilemez şekilde zararlı, çocukluk ve ergenlik döneminde ciddi hastalıklara ve yüksek ölüm oranlarına yol açarken, yine de vücuda önemli bir yararlı nitelik kazandırıyor. Sıtma plazmodyumuna normalden çok daha dirençli olan "orak hücre" hastalarının eritrositleridir ve bu nedenle "orak hücre" mutasyonunun taşıyıcıları sıtmaya karşı bağışıktır. Öyleyse, nihayetinde, böyle bir mutasyona nasıl bakılır: "kötü" veya "iyi" nin bir tezahürü olarak? Ve şu veya bu mutasyonu "olumlu" veya "negatif" olarak sınıflandırarak "derecelendirme" özgürlüğünü kim alacak?

Bu soru, elbette, büyük ölçüde retoriktir, çünkü cevabı, abartmadan modern biyolojinin incili olarak adlandırılabilecek bir çalışma olan Türlerin Kökeni'nde bilindi ve son halini aldı. Son derece karmaşık bir dizi iklimsel, beslenme, çevresel ve diğer birçok yaşam koşulunun etkisi altındaki doğal seçilim - sonuç olarak vücutta meydana gelen değişikliklerin "yararlılığını" veya "zararlılığını" belirleyen şey budur. bir mutasyonun meydana gelmesi. Ve bir organizmanın evrim sürecindeki "uygunluğunun" ana ölçüsü, doğal seçilim açısından, organizmanın hayatta kalma şansıdır.

Sonuç olarak, modern kavramlara göre evrim süreci şu şekilde ilerler: Rastgele meydana gelen mutasyonlar arasında bazıları, karşılık gelen proteinlerin yapısında ve özelliklerinde, tüm organizma düzeyinde ifade bulan bu tür değişikliklere neden olur. bireyin var olma mücadelesindeki şansını azaltan (veya artıran) işlevsel değişikliklerdir. Buna göre, yavruları (eğer görünürse) nispeten yaşanmaz (veya tersine, çok yaşayabilir) çıkar. Nihayetinde, bu mutasyonun taşıyıcıları ya az ya da çok hızlı bir yok olmaya mahkumdur ya da tam tersine, artan canlılık nedeniyle aktif olarak çoğalırlar ve kendilerine tamamen uygun bir "güneşte yer" kazanırlar.

Gördüğünüz gibi, bu "moleküler" şema "klasik" Darwinizm ile herhangi bir çelişki içermiyor: aksine, moleküler biyolojinin fikirleri büyük ölçüde tamamlıyor, evrim sürecinin temel bir "adım" kavramına somutluk kazandırıyor - nokta mutasyon. Ve doğrusu, evrim sürecinin gelişimi için yeni ölçü birimi (tanımının temelini oluşturan nokta mutasyon kavramıdır) "Darwin" olarak adlandırılır.

Burada, bilimle ilgilenen (ancak onunla ilgilenmeyen) geniş bir insan yelpazesinde, herhangi bir nedenle, yeni ortaya çıkan herhangi bir temel bilim alanının olduğu gibi yaygın olduğu görüşünün yaygın olduğunu belirtmekte fayda var. Kendisinden önce gelişen fikirler sistemini “inkar eder”. Örneğin, her birimiz, örneğin A. Einstein'ın mekaniğinin I. Newton ve G. Galileo'nun mekaniğini "reddettiğini" ve bunun karşılığında Aristoteles zamanında kabul edilen hükümleri "reddettiğini" okuyoruz. ..

Aslında, bu temelde yanlış bir bakış açısıdır: yeni bir araştırma alanı, kural olarak, daha önce biriken gözlemleri ve sonuçları tamamlar, geliştirir, genelleştirir, ancak onları hiçbir şekilde "inkar etmez" (hatırlamak yeterlidir I. Newton'un ünlü sözü: "Şimdiye kadar devlerin omuzlarında kimin durduğunu gördüm"). Yani bizim durumumuzda: evrim süreci hakkındaki bu tür fikirlerin sistemi, "moleküler biyoloji" teriminin ortaya çıkmasından çok önce ortaya çıktı.

Ancak, elbette, olaylar arasındaki ilişkinin moleküler mekanizmasının ayrıntılarının açıklanması: "nokta mutasyon → amino asit ikamesi → proteinin işlevsel özelliklerinde değişiklik" ("orak hücre" hemoglobininin tanıdık örneğinde yapıldığı gibi) ) moleküler biyolojinin tam ayrıcalığı olmaya devam etmektedir. Anormal hemoglobin örneklerini zaten bildiğimiz için, "zararlı" ve "nötr" mutasyonların bir protein molekülü, diyelim ki hemoglobin seviyesinde nasıl farklılaştığına dair bir model oluşturmak prensipte mümkün olacaktır.

Görünüşe göre bu görev nispeten basit: Her durumda, varsayımsal amino asit ikamelerinin yardımıyla hemoglobin molekülüne zarar vermek, "hayatını mahvetmek" son derece kolaydır. Örneğin, amino asit dizisine daha fazla prolin kalıntısı dahil edebilirsiniz. Bu, proteinin yapısında keskin bir değişikliğe yol açacaktır, çünkü bilindiği gibi prolin, a-sarmal yapısının düzenli bölümlerinin oluşumunu engeller ve bu tür sarmalların hemoglobin içindeki yüzdesi çok yüksektir. Ya da başka bir yol: proteinin fonksiyonel aktivitesinden sorumlu olan heme grubuna doğrudan bitişik kalıntıları dizide fizikokimyasal özellikler açısından tamamen farklı olan diğerleriyle değiştirmek. Bir bütün olarak molekülün fizikokimyasal özelliklerini önemli ölçüde değiştiren "orak hücre" tipi ikameler de uygundur. Pekala, "nötr" ikameler, zıt prensibe göre gerçekleştirilebilir: amino asit dizisindeki bu tür yerleri (ve bu tür "değiştiren" artıkları) seçmek, böylece molekülün yukarıda belirtilen tüm özelliklerindeki değişiklikler minimum düzeyde olur.

Yazarların, hemoglobin molekülü üzerinde yukarıda açıklanan - varsayımsal olsa bile - mutlak gerçek dışı olduğuna dair olağan uyarısı, bu kez daha da güçlendirilmelidir: tüm bu manipülasyonlar, bir moleküler biyologun ateşli hayal gücünün bir tür ürünü olan saf kimeralardır. . Ve en saldırgan olanı, fantezilerimizin de işe yaramaz olduğu ortaya çıkıyor, çünkü ne yazık ki, belirli bir proteinin moleküler özelliklerindeki değişikliklerin vücudu nasıl etkileyeceği sorusuna cevap veremiyoruz (en azından henüz) , ve sonuçta, seçimin organizmalar düzeyinde gerçekleştiğini hatırlıyoruz ...

Yani aslında, mutasyonların "zararlı", "nötr" ve son derece nadir "yararlı" olarak sınıflandırılması korkunç derecede keyfidir. Ve sadece proteinin özelliklerindeki değişiklik ile organizmanın özelliklerindeki değişiklik arasındaki yazışmanın belirsizliği nedeniyle değil, bu da eritrositlere sıtma önleyici özellikler veren "orak hücreli" hemoglobin örneğiyle doğrulanır. Mutasyonları kesinlikle "iyi" ve "kötü" mutasyonlar olarak ayırmanın önündeki en büyük engel, doğal seçilim sürecinin aşırı karmaşıklığıdır; başka bir deyişle, doğal seçilimi tahmin etmek çok zordur ve şu veya bu mutasyona uğramış bir organizmanın doğal seçilim tarafından "yargılanmak üzere" ortaya çıktığında hayatta kalma şansının ne olacağını söylemek zordur. Her halükarda, bahsedildiği gibi Orta Afrika'da yaşayan "orak hücre" mutasyonunun taşıyıcıları, doğal seçilim anemi veya sıtma arasında seçim yapma olanağı sunar; ve kesinlikle hayatta kalma şansı açısından böyle bir seçim yapmak kolay değil.

Kısacası, moleküler biyologlar maksimum enerji, beceri ve ustalık gösterseler ve sonunda belirli bir mutasyonun bir bütün olarak organizmanın seviyesini tam olarak nasıl etkileyeceğini en ince ayrıntısına kadar bulsalar bile, evrim teorisini yolların analizine uygulama sorunu. herhangi bir tür veya tür grubunun menşei ne yazık ki tam olarak çözülememiştir. Aslında, tam bir çözüm için, evrimin her aşamasında etkili olan seçim faktörlerinin çok ayrıntılı bir resmini yeniden oluşturmak da gerekli olacaktır ve bu maalesef pratikte imkansızdır.

Bununla birlikte, durmamızın zamanı geldi: biraz daha ve hevesli yazarlar, moleküler biyolojik kaygıları değil, "yabancı" rengarenk tanımlamaya başlayacaklar. ("Sanki kendi kendilerine yetmiyorlar!" - bu tür durumlarda söylenmesi alışılmış gibi görünüyor.) Hayır, bırakın "klasik" evrimciler organizmaların evriminin sorunları ve karmaşıklıkları hakkında kendileri konuşsunlar. öncelikle ana biyolojik moleküllerin - proteinlerin evrimi ile ilgileniyoruz.

Sineklikten file

Hayır, hayır, proteinlerin evrimiyle ilgili bir önceki bölümün son sözleri, ne yazarların bir dil sürçmesi ne de editörün bir ihmali değildir: yalnızca bir bütün olarak bir organizmanın tüm niteliklere sahip olduğunun gayet iyi farkındayız. yaşam, kelimenin tam anlamıyla biyolojik olarak gelişebilir, yani seçilime tabi tutulabilir. Kendileri "cansız" olan protein molekülleri, amino asit dizilerini ancak mutasyonlar sonucunda değiştirebilirler. Proteinlerin evriminden bu anlamda söz edilir.

Ancak öte yandan, farklı organizma türlerinde aynı proteinin amino asit dizisindeki değişiklikler, temel evrim adımlarının sayısını hesaplamak için mükemmel bir fırsat sağlar - bu türleri ayıran nokta mutasyonları ve böylece benzerliklerini değerlendirerek karşılaştırın. "klasik » evrim teorisinin sonuçlarıyla değerlendirmenin sonucu. Böyle bir karşılaştırma, çeşitli hayvanlardan izole edilen hemoglobinlerin amino asit dizilerini belirlemek mümkün olur olmaz gerçekleştirildi.

(Makalemizdeki hemoglobin bolluğunun sıkıcı olmaya başladığı doğru değil mi? Ama ne yapabiliriz - ikinci bölümde hemoglobinin modern moleküler biyolojideki benzersiz rolü konusunda uyarmıştık. Yirmi yıl içinde belki başka protein - pepsin, karboksipeptidaz, parvalbumin - daha iyi çalışılacaktır, ancak şimdiye kadar hemoglobin biyologların tartışmasız favorisidir.)

Bu nedenle, moleküler evrim teorisinin hiçbir şekilde "klasik" evrim teorisiyle çelişmeye veya Allah korusun onun yerine geçmeye çalışmadığını bir kez daha vurguluyoruz: sadece genel evrim doktrininin bölümlerinden biri haline geldi.

Evrim teorisinde, daha fazla netlik için, belirli bir tür grubunun kökenini ve "akraba" ilişkilerini sözde filogenetik ağaç oluşturarak açıklamak gelenekseldir. Sınıflandırılacak tüm tür çiftleri arasındaki benzerlik derecesi değerlendirilerek, ortak atalarının bulunduğu “kök”teki şematik bir ağacın “tacına” yerleştirilir ve tüm dallar sıralı çatallanma ile elde edilir. Bu durumda, en farklı tür çiftleri "kök" yakınında ayrılan dallarda olacak ve birbirine yakın türler tacın bitişik dallarında yer alacaktır.

Çeşitli türlerin hayvanlarının kanından izole edilen hemoglobin zincirlerinin amino asit dizilerini karşılaştırırken, bunların aynı zamanda "akraba" oldukları ve en ilginci, sayma noktası mutasyonları temelinde oluşturulmuş filogenetik ağaçları olduğu ortaya çıktı. morfolojik ve anatomik verilere dayanarak daha önce inşa edilen aynı ağaçtan kesinlikle farklı değildir.

Diğer proteinlerin amino asit dizisine ilişkin veriler temelinde benzer yapılar da gerçekleştirildi ve karşılaştırılan türlerin aralığı önemli ölçüde genişletildi. Böylece, sitokrom C elektron taşıyıcı enzim tüm hayvanlarda ve bitki türlerinin büyük çoğunluğunda mevcuttur; Bu proteinin amino asit dizilerinin analizine dayanan bir filogenetik ağaç inşa edilirken, örneğin insanlar, tavuklar, güveler ve mayalar gibi uzak türler (diğerlerinin yanı sıra) dikkate alınır. Ve bu durumda, ortaya çıkan filogenetik ağaçlar, karşılaştırmalı morfoloji ve anatomi verilerine dayalı olarak "klasik" olanlardan farklı değildi.

Dolayısıyla, tekrarlıyoruz, moleküler evrim teorisi, klasik sonuçları çürütme pahasına hiçbir şekilde evrim sürecinin mekanizmaları hakkındaki fikir yelpazesini genişletti; aksine, genellikle bu tür sonuçlar daha ayrıntılı bir yorum almıştır. Ve ek olarak, proteinlerin kökeninin, evriminin elbette protein moleküllerinin organizasyon ilkeleriyle doğrudan ilişkili olduğu ortaya çıktı; sonuçta, örneğin bir sivrisinek ve bir insan gibi globinlerin amino asit dizileri oldukça farklıdır, ancak uzamsal yapının ana detayları değişmeden kalır. Uzun bir evrim yolunda, bir protein, amino asit ikamelerine rağmen, ana işlevini yerine getirmek için "anlamını" korumaya devam eder.

Tek bir proteinin evrim süreci, eski bir bulmacanın yardımıyla şaşırtıcı bir şekilde doğru bir şekilde gösterilebilir. Bu bilmeceye "Sinekten file" denir ve özü aşağıdaki gibidir. "Fly" kelimesindeki harflerden birini değiştirerek, örneğin "un" veya "mura" gibi anlamlı başka bir kelime elde edebilirsiniz. Bu şekilde elde edilen kelime, bir harf değiştirilerek tekrar dönüştürülebilir: örneğin, "un" - "el", "mura" - "tavuk" vb. Görev, bir harfi bir harften değiştirerek bu tür ardışık geçişleri kullanmaktır. anlamlı kelimeden diğerine, sonunda “uç”tan “fil”e geçmek:

UÇMAK

UN

EL

…………

…………

FİL

Kabul edilmelidir ki bulmaca oldukça karmaşıktır ve örneğin yazarlar onu çözememiştir; Bununla birlikte, bulmacanın mucidinin bize oyun oynamadığını ve böyle bir çözümün hala var olduğunu umuyoruz. Ancak bizim için önemli olan çözümün kendisi değil, çözüm sürecinin moleküler düzeydeki evrimsel süreçle olan şaşırtıcı analojisidir. Gerçekten de, bazı "atalardan kalma bir kelime" ("sinek"), elementlerden birinin diğeriyle art arda değiştirilmesiyle yeni bir diziye dönüştürülür ve tüm ara diziler "anlamlı" olmalıdır, yani protein işlevsel olarak önemini korumalıdır. özellikler.

Bu bulmaca, genetik kod, birincil yapılar, nokta mutasyonları ve benzerleri hakkında herhangi bir şey bilinmeden çok önce yaratıldı. Bununla birlikte, özellikle canlı varlıkların "karşılıklı dönüşümü" ile ilgili olduğu için, daha başarılı ve genel olarak erişilebilir bir moleküler evrim modeli hayal etmek mümkün mü: bir sinek ve bir fil?

Yazarlar, ilk ve orta yaştaki okul çocukları için "Filogenetik Ağaç" adı verilen aynı prensibe dayalı bir oyun önermeye bile cesaret ediyorlar. Sonuç olarak, küme teorisinin temellerini inceleyen günümüzün birinci sınıf öğrencileri, evrim teorisinin temel kavramlarından zarar görmeyecektir. Oyunun ana kuralı - "anlamlı" harf ikameleri - değişmeden kalır, ancak bir "zincir" yerine, oyuncular "ünsüz - ünsüz" gibi tek ikamelerle dört harfli bir kelimeden oluşan bir "filogenetik ağaç" oluşturmaya davet edilir. " (sağ dallar) veya "ünlü - ünlü" ( sol dallar). Her kelime, "gerçek" bir filogenetik ağaçta olması gerektiği gibi, sonraki iki "tür"ü "doğurmalıdır". Örneğin, "kabuk" kelimesinin "filogenetik ağacının" başlangıcı şöyle görünebilir:

Elbette kazanan, daha bol "yavru" elde etmeyi başaran, yani "evrimsel" sürecin en "ölümsüz" yolunu seçendir. Ve bu o kadar kolay değil: her halükarda, yazarlar "kare" kelimesindeki sesli harfin değiştirilmesiyle "çıkmazdan" kaçınamadılar ve "yuva" kelimesinin geliştirilmesinde aynı "çıkmazı" atladılar. özel isimler de dahil olmak üzere yarı hileli bir cihaz yardımıyla. Bu nedenle, belki de oyunumuz son sınıf öğrencilerine, öğrencilere (özellikle biyolojik uzmanlık öğrencileri) ve hatta bilim adamlarına güvenle önerilebilir. Yani şarkıda söylendiği gibi, KVN'nin artık yarı unutulmuş televizyon yarışmalarını önceden tahmin ederek, "eline bir kalem" ve ... - "evrimci" olun.

Nv Lepore

Moleküler evrim teorisinin temel kavramlarını başarılı bir şekilde çocuk oyuncağına indirgedikten sonra, özellikle moleküler evrim teorisinin geliştirilmesi gerektiğini sürekli vurguladığımız için, "sıradan" evrim teorisine kıyasla yeni bir şey getirmediği izlenimi edinilebilir. genel evrim doktrininin bir parçası olarak kabul edilir. Ancak durum hiç de böyle değildir: Evrim teorisinin "moleküler" kısmının rolü, hiçbir şekilde yalnızca "klasik" yöntemlerle elde edilen sonuçları açıklamak ve doğrulamaktan ibaret değildir. Yeni yöntemler yalnızca gözlem için yeni olasılıklar açmakla kalmadı, aynı zamanda evrimsel sürecin temelde yeni bazı fenomenlerinin keşfedilmesine de yol açtı.

Aynı hemoglobin molekülünün değerlendirilmesine geri dönelim. Bu molekülü oluşturan iki tip polipeptit zinciri, α- ve β-zincirleri, amino asit diziliminde biraz farklılık gösterir, ancak yadsınamaz benzerlikler gösterir. Bu, ortak bir atadan geldikleri ve daha sonra aynı organizmanın evrimi çerçevesinde bağımsız olarak evrimlerinin devam ettiği anlamına gelir . Hemoglobin molekülünün bileşimindeki her bir zincir tipinin işlevinin "uzmanlaşma" derecesi arttıkça, yapıdaki farklılıklar arttı.

Görünüşe göre böyle bir fenomenin açıklaması, geçmişte (ve oldukça uzak bir geçmişte amino asit dizilerindeki farklılığa bakılırsa) meydana gelen kopyalama sürecindeki bir tür "hatada" aranmalıdır. Bazı atalara ait "fosil" globinin amino asit dizisi hakkında bilgi taşıyan bir DNA bölümünün, matris kopyasında iki kez kopyalandığı ortaya çıktı ve bundan sonraki iki dizinin her biri, daha fazla evrim sürecinde ayrı ayrı oluşturuldu.

Genel olarak konuşursak, bu tür bir dizi, memeli genomunda bir veya iki defadan fazla kopyalandı, özel işlevlere sahip hemoglobin zincirlerinin - sözde γ- ve δ-zincirlerinin yanı sıra daha önce bahsedilen miyoglobin - varlığına bakılırsa molekül (hatırladığımız gibi, uzamsal yapısı hemoglobin molekülünü oluşturan alt birimlerin yapısına çok benzer). Gen duplikasyonu adı verilen bu etki, genetikçiler tarafından "moleküler öncesi" dönemde biliniyordu, ancak evrim sürecindeki rolünün açıklanması tamamen moleküler biyolojinin "hesabına kaydedilmelidir".

Açıklanan örnek, nokta mutasyonlarının hiçbir şekilde evrimsel süreci gerçekleştirmenin tek yolu olmadığını göstermektedir. Aksine, gen kopyalamaya ek olarak, evrim, nokta mutasyonlara kıyasla nadir, ancak son derece önemli fenomenler olmasına rağmen, diğer birçok dahice fenomen pahasına ilerleyebilir.

Her şeyden önce, genetik materyal dizisinin bir kısmının kaybını, sözde silmeleri adlandıralım. Oluşum mekanizması şu şekilde hayal edilebilir: replikasyon sürecinde tamamlayıcı bir kopyanın çıkarıldığı bir DNA molekülü, bir uçağın yörüngesini çizerken bir ilmek oluşturarak bir kısmında bükülür. "ölü döngü"nün ne olduğunu açıklayan diyagramlarda. Sonuç olarak, genetik "metnin" bir kısmı eksiktir. Nispeten yakın "ilişkili" proteinlerin amino asit dizilerini karşılaştırırken, bu tür bırakılan alanlar çok kolay bulunur.

Protein amino asit dizilerinin oluşumunu etkileyen başka bir etkiyi kısaca ele alalım - anormal konjugasyon sırasında çaprazlama. Bu aldatıcı kelimelerin burada kullanılması, ancak yazarın şakası, tüm bilimsel terimlerden hala özenle korunan okuyucuyu biraz korkutma arzusu olarak anlaşılmalıdır. Bu korkutucu kavramların her birinin tam anlamını açıklamadan yapacağız, ancak sadece adı geçen etkinin bir örneğini ele alacağız - Lepore'un anormal hemoglobini.

Bir nokta mutasyonundan kaynaklanan anormal hemoglobin adlarının aksine, Lepore hemoglobin adı coğrafi bir konumdan gelmez - bu sadece ilk keşfedildiği ailenin adıdır.

Lepore tipi anomali, az önce ele alınanlardan farklıdır. Şunlardan oluşur: normal bir organizmada, diğer hemoglobin zincirlerinin yanı sıra, yukarıda belirtilen β- ve δ-zincirleri bulunur. Aynı uzunlukta - 146 tortuya sahiptirler ve amino asit dizilişinde çok yakındırlar; farklılıklar sadece 10 hükümle ilgilidir. Yani: Lepore gibi bir anomalisi olan bireylerde bu uzunlukta sadece bir zincir vardır. Bir centaur veya denizkızı görmüş olan herkes yapısını kolayca hayal edebilir: Bu molekülün ilk kısmı bir β-zinciri dizisine sahiptir, son kısmı bir δ-zinciri dizisine sahiptir. Bu türden iki anomali vakası iyi incelenmiştir: Lepore Washington'da ve Lepore Holland'da. Aralarındaki fark, ilkinde 22. ve 55. kalıntılar arasındaki bölgede β-dizisinin, ikincisinde 87. ve 116. artıklar arasındaki bölgede δ-dizisi ile yer değiştirmesidir. Bu sınırın böyle yaklaşık bir tanımı kolayca açıklanabilir: 23-54 ve 86-115 bölgelerinde, her iki zincirin amino asit dizileri çakışır.

Moleküler düzeyde evrim sürecinin tüm "yöntemleri" ve "teknikleri" (veya en azından tüm ana) budur. Ve belki de verilen bilgiler, biyolojik moleküllerin organizasyonunun "uygunluğunun" ve onların işleyişini sürekli iyileştirme mekanizmalarının, birçok nesil boyunca gerçekleşen iyileştirmenin nereden geldiğini göstermek için yeterlidir. Öyleyse, moleküler evrim süreçlerine ilişkin kısa taslağımızı tamamlamanın zamanı geldi mi?

Ne yazık ki hayır, çünkü canlı varlıklar gibi "akıllıca" organize olmuş sistemlerin nereden geldiğine dair daha genel bir sorunun yanıtı, moleküler evrimin özünün ve mekanizmalarının tanımıyla sınırlandırılamaz.

Biyoloji öncesi evrim

Aslında, şimdiye kadar merkezi mekanizma dışında her şeyin değişebileceği sistemlerin evriminin temel ilkelerinden bahsettik: kalıtsal bilgiyi DNA moleküllerini kullanarak kodlamak ve onu protein formundaki belirli kararlı yasalara göre uygulamak. moleküller. Yukarıdaki kavramların yardımıyla, böyle bir mekanizmaya sahip en ilkel yaratıktan - bir lale, bir uskumru ve hatta bir kedi - çok gelişmiş herhangi bir organik formun gelişimi kolayca açıklanabilir. Bununla birlikte, çok ilginç bir soru daha cevapsız kalıyor: orijinal mekanizma nereden geliyor? Bu Fonvizinsky "ilk terzi" nasıl ortaya çıktı?

Ne de olsa, DNA - RNA - proteinin en karmaşık moleküler yapısının veya hatta tek bir DNA molekülünün kendiliğinden ortaya çıkma olasılığını en azından yaklaşık olarak tahmin etmeye çalışırsanız, o zaman hayal edilemeyecek kadar küçük olduğu ortaya çıkacaktır. Her halükarda, hazır bir moleküler üreme mekanizmasının böyle bir "yaratma eylemi", Rab Tanrı olmadan yapamaz. Bu nedenle, yaşamın moleküler mekanizmalarının yapılarının kendiliğinden ortaya çıkabileceği fikri en başından beri çok fantastik görünüyordu. J. Bernal, "... İlkel okyanusun sığlıklarında hayatın geri kalanını üreten tek bir DNA molekülünün resmi, Adem ve Havva'nın Cennet Bahçesi'ndeki mitinden bile daha az akla yatkındı" diye yazıyor J. Bernal, kitabında. Hayatın Kökeni kitabı.

Diğer bir deyişle, canlıların oluşum sürecini iki aşamaya ayırmak kaçınılmaz olmuştur: Bir önceki aşama, biyolojik öncesi (ya da kimyasal) evrim ve gerçek biyolojik evrim. Biyoloji öncesi evrim teorisinin ana hükümleri ilk olarak 1924'te Sovyet biyokimyacı A. Oparin tarafından formüle edildi. Daha sonra birçok araştırmacının çalışmalarında sağlam bir teorik ve deneysel doğrulama alan geliştirdiği fikirlere göre, biyolojik öncesi dönemde dünyanın hidrosferinde nispeten basit organik maddeler kendiliğinden oluşabilir. Temellerinde, içinde bazı kimyasal işlemlerin gerçekleştiği ve koaservat damlacıklarının stabilitesini bir dereceye kadar etkileyen koaservatlar olan jelatinimsi damlacıklar oluştu. Kimyasal evrim süreci, tam olarak bu sistemlerin kademeli olarak karmaşıklaşmasından oluşur.

Kimyasal evrim fikirlerinin sadece bilim adamları tarafından değil, aynı zamanda ... bilim kurgu yazarları tarafından da coşkuyla kabul edildiğini belirtmek ilginçtir. Hem Dünya'da hem de diğer gezegenlerde "ilk yaşamın" en çeşitli tezahürleri hakkında hikayelerle dolu romanlardan ve öykülerden sayfalar. Ve bazıları (örneğin, S. Lem'in romanından ve A. Tarkovsky'nin "yaşayan" okyanusuyla filminden bildiğimiz "Solaris"), A. Oparin'in "koaservat" hipoteziyle neredeyse doğrudan ilişkili görünüyor. .

Başka bir bilim kurgu çalışmasının kahramanı, daha önce bahsettiğimiz Akademisyen Brainin, kötü şöhretli "canlı proteinini" aslında prebiyolojik evrimin tariflerine göre aldı. Çok basit: bir su banyosu aldı ve “... hidrojen, oksijen, nitrojen, kükürt, demir, nikel, çinko ve diğer elementlerin atomlarını içeren organik ve inorganik çok miktarda reaktif attı.

Akademisyen gururla, "Sistemsiz yaptığımı düşünmeyin," diye devam ediyor. - Yaklaşık olarak proteinlerin yaklaşık bir temel bileşimini sağlayacak oranlarda kimyasal reaktifler ekledim. Ancak, aşırı derecede doğru tartımlarla kendimi rahatsız etmedim. Sonuçta, canlı protein yaratan doğa, analitik dengeler kullanmadı! Güçlü elektrikli karıştırıcılar, banyonun içeriğini sürekli olarak karıştırdı. Altında suyu kaynama noktasına kadar ısıtan elektrikli sobalar vardı. İlkel okyanusumun üzerinde, dört güçlü ultra yüksek basınçlı cıva lambası öfkeyle parlayarak ultraviyole ışınları yaydı. İki X-ışını tesisi, denizi sert radyasyon akışlarıyla ışınladı ve farklı yerlere yerleştirilen radyoaktif izotoplar, güçlü bir nötron akışıyla et suyuna nüfuz ederek banyodaki maddeler üzerine alfa, beta ve gama ışınları akışı getirdi.

Pekala, cesur akademisyen şüphesiz bir çınlama duydu.

Kimyasal evrim problemlerinin incelenmesinin, en önemli iki sorunun açıklığa kavuşturulmasıyla bağlantılı olduğu ortaya çıktı: biyolojik öncesi koşullar altında belirli organik bileşik sınıflarının oluşma olasılığı ve kendi kendine ana moleküler mekanizmalar yaratmanın yollarının belirlenmesi. temelinde ortaya çıkan koaservatlarda üreme.

Gelecekteki kimyasal evrim teorisinin en genel hükümleri zaten belirlenmiş olmasına rağmen, şu anda ikinci soruya somut ve açık bir cevap formüle edilemiyor. A. Oparin'in hipotezinin doğruluğunun güçlü bir teyidi, ilk sorunun incelenmesiyle bağlantılı olarak biriken çok önemli bir malzeme görevi görebilir: biyolojik öncesi dönemde Dünya'da var olanlara benzer koşullar altında organik maddenin oluşumu. Burada, daha büyük özgüllükleri açısından kendimizi bu tür verilerin kısa bir özetiyle sınırlıyoruz.

Prebiyolojik dönemde Dünya'da var olanlara benzer koşullar altında (atmosferde önemli miktarda metan, amonyak, hidrojen içeren oksijenin pratik yokluğu), çeşitli faktörlerin - elektrik boşalması, radyasyon vb. - etkisi altında - birçok organik maddeler oluşur. Nispeten karmaşık bileşiklerin (amino asitler, şekerler, organik asitler) elektrik deşarjlarının etkisi altında bir amonyak, metan ve su karışımında sentezi gözlemleyen Amerikalı S. Miller'ın öncü çalışmasından başlayarak, çok sayıda çalışma yapılmıştır. Görünüşe göre bazı nükleotitlerin ve hatta porfirinlerin ilkel karışımlarında - biyokimyasal süreçlerde önemli bir rol oynayan çok karmaşık bir yapıya sahip bileşikler - oluşma olasılığını gösterenler.

Ayrıca, bu karışımların daha uzun süre maruz kalmasıyla, proteinlerle aynı kimyasal yapıya sahip bileşikler olan polipeptitlerin oluşumu ile amino asitlerin polimerizasyonunun gözlendiği de gösterilmiştir. Benzer şekilde, bir dizi deneyde nükleik asitlere benzer polimerler olan polinükleotitlerin kendiliğinden oluşumu da bulundu. Ayrıca, Dünya'nın birincil atmosferinde de bulunması beklenen hidrosiyanik asit (HCN) içeren karışımlarla yapılan deneylerde, polipeptitlerin amino asit aşamasını atlayarak doğrudan inorganik karışımlarda oluşturulabileceği gösterilmiştir.

En azından bazı temel ayrıntılarda, kimyasal bileşimde canlı organizmalara benzeyen sistemlerin açıklanan deneylerde kendiliğinden ortaya çıkması, çok önemli bir güvenle, bazı ilkel oluşumların temelinde olduğunu iddia etmemizi sağlar. daha sonra en basit yaşam biçimlerinin geliştiği şekillendirildi. . Bu sistemlerin merkezi özelliği olan kendini yeniden üretme aygıtının oluşumunda, doğal seçilim gibi süreçler kuşkusuz önemli bir rol oynamıştır.

Bununla birlikte, akademisyen Brainin'in deneyiminin nihai sonucu - "yırtıcı" amip benzeri yaratıkların ortaya çıkması - ne yazık ki, en ufak bir güven uyandırmıyor.

Tüm bu "güçlü cıva lambaları", "alfa, beta ve gama ışınlarının akıları" vb., yalnızca karışımdaki nispeten basit maddelerin başlangıçtaki görünümünü hızlandırabilirdi. Ancak daha karmaşık organik yapıların oluşumu için tüm bu etkiler (kaynamayı unutmayalım), en hafif tabirle tamamen gereksizdir. Ve tabii ki, akademisyen tarafından belirlenen deneyim süresi olan üç hafta, yalnızca kendi kendini yeniden üretme yeteneğinin temel ilkelerinin ana hatlarıyla belirtildiği moleküler sistemler arasında doğal seçilim mekanizmasına göre ilerleyen süreçlerin gelişimi için tamamen yetersizdir. .

Bu nedenle, kimyasal ve biyolojik evrim aşamaları arasında kesin olarak net bir sınır çizmek imkansızdır. Bu kitapta yapılan konuşmanın konusuyla bağlantılı olarak, sadece evrimsel sürecin her iki aşamasının altında yatan temel mekanizmaların fizikokimyasal kavramlar diliyle açıklanabileceğini ve tartışılabileceğini vurgulamak istiyoruz.

Yine aynı soru ortaya çıkıyor: Bu, biyoloji bilimlerini ortadan kaldırmaya yönelik yeni bir girişim anlamına gelmiyor mu? Nitekim bölümün başında, korunmalarının ana nedeni olarak, biyolojik sistemlerin oluşumunu ve yapısını kesin bilimler yardımıyla tam olarak açıklamanın mümkün olmadığını tam olarak belirtmiştik.

Ve bu sefer hiçbir şey biyolojinin varlığını tehdit etmiyor. J. Bernal, A. Einstein ile indirgemecilik sorunları hakkında yaptığı konuşmaya atıfta bulunarak şöyle yazıyor: “Bu konuşmadan, mantıksal olarak fiziğin unsurlarından farklı olmasına rağmen, hiçbir şekilde mistik olmamasına rağmen, hayatın doğasında başka bir unsurun olduğu sonucuna vardım - bu tarih unsuru. Biyoloji tarafından incelenen tüm fenomenler, sürekli bir olaylar zinciri oluşturur ve sonraki her bağlantı, öncekiler dikkate alınmadan açıklanamaz.

Her canlı organizma, istisnasız atalarının tüm nesillerinin tarihinin bir ifadesidir. Bu tarih, DNA bazlarının dizilişinde somutlaşmıştır ve fizik ve kimya, bu tarihi oluşturan bireysel olay türlerinin çoğunu kataloglayabilmesine rağmen, bunların dizisini ve kombinasyonlarını, belirleyici olaylarla olan ilişkilerini çok daha az tahmin edemezler. biyolojik gelişmenin gücü - doğal seçilim. Hayır, biyoloji bağımsızlığını koruyacaktır, ancak kesin bilimlerin - fizik, kimya, matematik - yöntemlerinin bu bilime girme süreci kesinlikle geri döndürülemez bir süreçtir ve - tamamen kişisel bir açıklama yapalım - çok, çok sevindirici.

Çözüm

Şimdi, gerçekten de yazarlar, meşru bir gururla, hak edilmiş defnelere güvenebilirler. Yine de: çalışmanın ana kısmı tamamlandı, moleküler biyolojinin temellerinde çok kısa ve son derece anlamsız (bu özellikle yazarların gururunu okşuyor) başka bir kurs oluşturuldu. Tabii ki, her şey yolunda gitmedi: ara sıra sunumumuzda her türlü basitleştirme, kabalaştırma ve diğer şemalaştırmalar ortaya çıktı, ancak sonunda okuyucu dürüstçe bu ana "seyreltilmiş" model hakkında uyarıldı: yaşam süreçleri en başında. başlangıç.

Ve yine de, yazarları yutan mutlu memnuniyetin genel parlak mavi arka planına karşı, hayır, hayır ve küçük, ama hepsinden daha uğursuz karanlık noktalar ortaya çıkıyor: onlar, yazarlar, sürekli olarak göstermek açısından çok ileri gitmediler mi? modern moleküler biyolojinin muzaffer başarıları? Okuyucuyu yalnızca çözülmemiş değil, hatta bazen tam olarak formüle edilmemiş sorunlarla tanışmaktan korumak konusunda çok hevesli değiller miydi? Ancak korkuları haklı çıkarsa, o zaman okuyucu pekala bir dizi hatalı, açıkçası, sonuçlara sahip olabilir. Ve aralarından ilki neredeyse kesin olarak şu olacaktır: "Biyolojide, en ilginç keşiflerin tümü zaten yapılmıştır ve araştırma yeteneklerinin uygulanması için bir yer olarak, bu alan ne yazık ki umut verici değildir."

Yazarlar, böylesine çirkin bir açıklama karşısında, geçici gevşemelerini silkeleyerek ve aniden sıkışan defne çelenklerini bir kenara iterek, tüm tutkularıyla, basılı kelimenin izin verdiği en hararetle haykırmak isterler:

- Hiçbir şey böyle değil!

Ne de olsa elektrik ve manyetizmanın temel yasalarını kuran M. Faraday, G. Hertz, J. Maxwell'in çalışmaları kapanmadı, aksine alanında en ilginç araştırmalara kapı açtı. elektrofizik, radyo elektroniği ve elektrik mühendisliği. Tam olarak aynı şekilde, moleküler biyolojideki tüm son gelişmeler, gelecekteki biyolojideki fantastik, şimdi tahmin edilmesi hala zor olan ilerlemenin yalnızca ilk temellerini atmıştır.

Bugüne kadar biyolojide yapılanlardan çok daha fazlası yapılmadı. Bu arada yazımızda doğal olarak biyolojik ürünümüzü bizzat gösterme çabası içinde çözümsüz kalan en yakıcı sorunları bile özenle atlatmaya çalıştık.

Örneğin, en azından biyolojik zarları alın - hücrelerin en ince yüzey oluşumları ve bir dizi hücre altı parçacık. Daha önce de belirttiğimiz gibi, hücre ile dış ortam arasındaki, farklı hücreler ve hücrenin bölümleri arasındaki madde transfer süreçlerini düzenlemeye yardımcı olurlar.

Bununla birlikte, söyledikleri tam da budur - "örneğin, zarlar", aslında, gelecekteki çok ciltli "Teorik Biyoloji Kursu" nun (L. Landau ve E. Livshits) “Moleküler Membranoloji” cildi belki de en hacimli olacak: Sonuçta, bu aynı zarlar kesinlikle şaşırtıcı özelliklere sahip. Membranların seçiciliği - bir türden molekülleri veya iyonları geçirme ve diğerlerini tutma özelliği, eleğin cihazına ve çalışma prensibine aşina olan okuyucular için henüz o kadar şaşırtıcı gelmeyebilir. Ancak sözde aktif taşımanın yeteneği, yani maddelerin daha düşük konsantrasyonlu çözeltilerden daha yüksek konsantrasyonlu çözeltilere transferi gerçekten kafa karıştırıcıdır.

Ayrıntılı açıklamalar için zamanın çoktan kaybolduğunu göz önünde bulundurarak (herhangi bir makalenin sonucu açıklamayı değil genelleştirmeyi ve özetlemeyi amaçlar), yalnızca tüm fiziksel kanonlara göre böyle bir sürecin kendiliğinden gerçekleşemeyeceğini not ediyoruz: gerektirir enerji harcaması (en azından kompresör çalışmasını hatırlayın). Aslında, ortaya çıktığı gibi, aktif taşıma süreçleri bir şekilde hücrenin olağan "güç kaynağı sistemine" bağlıdır: aynı ATP, aynı enzimler vb. Bununla birlikte, aktif taşıma işlemlerinin altında yatan moleküler mekanizmalar hala Bilinmeyen.

Pek çok biyolojik zarın karakteristiği olan uyarılabilirlik olgusu da yeterince incelenmemiştir ve yine de sinir impuls iletim mekanizmalarının altında yatan tam da bu olgudur. Bazı uyaranların, örneğin bir elektrik akımının etkisi altında, zarın her iki tarafındaki elektrik potansiyellerindeki farkta bir değişiklikle birlikte, tek tek iyonlara göre zarın geçirgenliğinde kısa süreli bir değişiklik meydana gelir. Bu nedenle, zarın komşu bölümleri uyarılır ve uyarma dalgalar halinde daha da yayılır. Ve bu etki, yineliyoruz, sinir hücrelerinin en önemli işlevinden sorumlu olsa da, bugün moleküler mekanizmaları hakkında çok az şey biliniyor.

Biyolojik zarların, belirli maddelerin önemsiz konsantrasyonlarının etkisi altında tüm hücrenin kendi işlevlerini ve işlevlerini yeniden düzenleme konusundaki şaşırtıcı yeteneğine gelince, biyologlar artık bu özelliklerini, özünde, yalnızca gerçekten gerçekleştiğini biliyorlar. . Bu etkilerin tam olarak nasıl gerçekleştiğine dair hiçbir fikrimiz yok.

Bu acıklı liste, yalnızca bu kitapta tartışılanlara doğrudan bitişik olan nispeten dar bir sorunlar çemberine atıfta bulunuyor. Ve belirleyici, devrimci fikirlerin veya gerçeklerin ortaya çıkmasını bekleyen daha kaç önemli biyolojik araştırma alanı var! En azından en önemlilerini adlandıralım: morfogenez sorunu (bir eşey hücresinden karmaşık bir organizmanın belirli bir yapısının oluşması) veya beynin işleyişiyle ilgili sorular. Bu sorunlar bugüne kadar anlaşılmaz hiyerogliflerle kaplı gizemli taş levhalarla yükseliyor ve sabırla yeni Champollion'ları bekliyor ...

Ek olarak, kitabımızda zaten tartışılan alanlardaki durum bile ne yazık ki pastoral her şeyi bilmekten çok çok uzak. "Beyaz noktaların" keskin köşelerini olabildiğince atlamaya çalıştık; Şimdi onları listelemeyeceğiz, ama inanın bana: kendini yeniden üretmenin moleküler mekanizmalarını nihayet anlamadan önce yapılması gereken çok iş var.

Tek kelimeyle, elde edilenlerin tüm büyüklüğüne rağmen, biyoloji biliminin ana keşifleri ve ana başarıları şüphesiz hala ileridedir.

Dışlanmamakla birlikte, böyle bir sonucun ortaya çıkması daha az olasıdır: “Bütün bu şeyler, her türden RNA-DNA, biyologların kendileri dışında kimseyi ilgilendirmez; her durumda, onlar için pratik bir kullanım yoktur.

Peki, diyelim ki tek başına enzimlerin "pratik kullanımı" hakkında konuşursak, böyle bir görüşü çürütmek zor değil.

Enzim preparatları günümüzde başta kimya, gıda ve tekstil endüstrileri olmak üzere birçok endüstri dalında kullanılmaktadır. Ekmek yapımı, şarap yapımı, bira yapımı, konserve, süt ürünleri üretimi - bu endüstrilerdeki modern teknoloji, enzim preparatları olmadan düşünülemez. Bazı tahminlere göre, Japonya'da yalnızca koji kalıbından enzim müstahzarları kullanılarak hazırlanan yıllık gıdaların toplam maliyeti yaklaşık bir milyar dolar.

Nişasta ve şurup üretimi, alkol üretimi de en geniş ölçekte enzim müstahzarları kullanır, tekstil endüstrisinde özel enzimlerle işlenerek ipek ve pamuklu kumaşların kalitesinde keskin bir iyileşme elde etmek mümkün olmuştur. Evet, son olarak, herhangi bir ev hanımına "enzimatik çamaşır deterjanı" sevip sevmediğini sorun!

Tek kelimeyle, enzimlerin "pratik kullanımı" hakkında konuşmaya gerek yok: muhtemelen, teknolojinin çeşitli alanlarında daha bilgili olan kişiler, kullanımları için çok daha fazla olasılık gösterebilir. Ancak enzimler kendi başlarına moleküler biyoloji değildir. Bunun faydası ne olabilir?

Tıp ve tarım, sıkı çalışmayla (ve daha da önemlisi, büyük malzeme maliyetleri pahasına) elde edilen ana yaşam süreçlerinin moleküler mekanizmaları hakkındaki bilgilerin birincil uygulama alanlarının doğal alanlarıdır. Şimdiye kadar - vurguluyoruz: şimdiye kadar - bu endüstrilerde moleküler biyolojinin başarılarının kullanımı azdır. Ünlü Amerikalı biyokimyacı M. Ichas bu konuda şöyle yazıyor: “... Doğru, son on yılda bu alanda kaydedilen ilerlemeden fayda sağlayacak en az bir hasta bulmak hala zor. Bununla birlikte, moleküler biyolojinin gelişiminin, ayrıntılarda olmasa da, en azından genel sorularda, örneğin prensipte neyin mümkün olduğu ve neyin mümkün olduğu sorusunda, sonunda tıp için yararlı bir şey olmasını beklemek oldukça mantıklıdır. imkansız. Bu sözler yaklaşık on yıl önce yazılmıştı ve bugün, belki de M. Ichas, belirli fayda konusunda bu kadar kategorik olmayacaktı.

Bununla birlikte, modern biyolojinin tıp ve araştırma yöntemleri üzerindeki ideolojik etkisi ölçülemeyecek kadar daha önemlidir. Yüzyılın başında Almanya'da "Biyolojik Düşünen Doktorlar Özgür Derneği" kuruldu (belki bugün hala var). O dönemde bu derneğin üyeleri tarafından ilan edilen spesifik tezler artık ciddi bir tavrı hak etmiyor, ancak "biyolojik olarak düşünen bir doktor" oluşturma fikri son derece çekici geliyor. Gerçekten de günümüzde, örneğin, kanser sorununun, tıp diplomaları olsa bile, yalnızca çok seçkin biyologlar tarafından çözülebileceğinden kimsenin şüphesi yok.

Son olarak, bu türden olası bir okuyucu tepkisi hakkında birkaç açıklama: “Burada yazılan her şey son derece basit. Görünüşe göre, akıl yürütmeye az çok alışmış ve ilk fiziksel ve kimyasal bilgiye yabancı olmayan herhangi bir kişi, burada açıklanan gerçeklerin çoğunu özgürce düşünebilir - elbette ayrıntılı olarak değil, ancak prensip olarak.

Okuyucuda bu tür düşüncelerin ortaya çıkmasındaki sorumluluk büyük ölçüde yazarlara aittir; aynı zamanda bu söz, tam olarak gerekçeli bir yanıt vermenin zor olduğu sözlerden biridir. Bu nedenle, okuyucuya daha önce (zaten son kez!) tövbe ettikten sonra, eylemi geçen yüzyılda gelişen tarihsel bir benzetmeyi anlatmakla yetineceğiz.

19. yüzyılın sonunda, çok büyük bir bilim adamı, fizikçi ve kimyager, o zamanlar indirgemeciliğin destekçileri ve karşıtları arasındaki gürültülü çekişme hakkında yetkili bir şekilde konuştu (kelimenin kendisi henüz kullanımda değildi, ama önemli değil): "Bunun beyhude bir istek olduğu ortaya çıkarsa, bilinen fiziksel fenomenleri mekanik yollarla açıklamaya yönelik her zaman başarısız olan herhangi bir ciddi girişim olursa, o zaman, elbette, bunu çok daha karmaşık ve girift için yapmak daha da az mümkün olacaktır. organik yaşam fenomeni.

Bu sert sözün yazarı, bazen fiziksel kimyanın kurucusu olarak anılan ünlü W. Ostwald'dır; Bu alandaki bilgisinin çağdaşları arasında önemli ölçüde öne çıktığı varsayılabilir. Çok geniş bir ilgi alanına sahip bir bilim adamı olarak, özellikle Ostwald Kesin Bilimler Klasikleri Serisini kurdu. Bunlar, periyodik olarak küçük kitaplar şeklinde yayınlanan en önemli orijinal eserlerin yeniden baskılarıdır. Bu dizi bugüne kadar yayınlandı; son sayılardan birinin (1975) başlığı: “Molecular Genetics. Gelişim tarihine. Bu, diğerlerinin yanı sıra J. Watson ve F. Crick'in "Deoksiribonükleik asit yapısının genetik rolü", F. Crick ve meslektaşları "Proteinlerin genetik kodunun genel doğası" adlı ünlü makalesini içeren bir koleksiyondur. Amerikalı biyokimyacı R. Holley meslektaşlarıyla birlikte "Ribonükleik asidin yapısı" …

Elbette bu vesileyle kaderin ironisi hakkında bir şeyler söylenebilir: böyle bir yayın tam da Ostwald Klasikler Serisinde! Bununla birlikte, bu tarihi tamamen farklı bir amaç için kullandık: apaçıklık suçlamasını moleküler biyolojinin keşiflerinden ve fikirlerinden saptırmak.

Bu alandaki her yeni gerçek, bilim camiasının çoğunluğu tarafından genellikle şiddetle savunulan, bazen tamamen saçma hipotez ve fikirlerin vahşi doğasında uzun gezintiler pahasına elde edildi. Daha da önemlisi, moleküler biyolojinin temellerinin yaratıcılarının - çağdaşlarımızın liyakatidir.

Aylak bir istatistikçi, uygarlığın başlangıcından günümüze kadar bilimde kendilerini göstermiş olan büyük bilim adamlarının yüzde doksanından fazlasının çağdaşlarımız olduğunu hesapladı. Böyle bir hesaplamanın metodolojisini bilmiyoruz ve bu sonucun geçerliliğini diğer bilimsel disiplinlerle ilgili olarak yargılamayı taahhüt etmiyoruz, ancak biyolojik bilim adamlarıyla ilgili olarak yüzde 90'lık rakam bize çok yüksek gelmiyor. Ancak, belki de bu sadece 20. yüzyılın ikinci yarısındaki insanların kibridir?

İçindekiler

Bölüm 1 

Yazarların bazı niyetleri hakkında … 3

Organizmadan moleküle mi? … 7

Yine de DNA ile başlayalım... 10

Şifreli talimat ... 14

okuyabilir miyiz? … 17

Koreografik DNA Modeli … 19

Metinden metne… 21

Çok kısa bir ara söz: enzimler ... 29

İşe başlamadan önce … 32

Bölüm 2. Proteinlerin moleküler mimarisi 

"Yapı" kelimesi nasıl anlaşılır ... 37

…44

Hala kodlanıyor... 49

“Artık tüm güç hemoglobinde” ... 55

Sonunda fizik! … 60

Bölüm 3 

Bir kez daha kuantum mekaniği hakkında ... 65

Westheimer, Hill ve Kitaygorodsky … 71

Moleküler Düzeydeki Mucizeler ... 77

Yine biyoloji mi? … 83

4. Bölüm 

Bir protein molekülünün esnekliği ... 91

Sayıldı - gözyaşı döktü ... 98

Nitelikli kahinlere acilen ihtiyaç var... 103

Becerikli ve cesurların sporu... 110

Bölüm 5 

Olmamış olabilecek bir bölüm ... 117

Saniyede yüz bin işlem ... 120

Otomat molekülleri … 123

Anahtarlar, kilitler ve salatalıklar hakkında ... 128

Biyokimyada muhasebe ... 135

Spor ustası olmanın en kolay yolu... 143

Bölüm 6 

Protein hayatın temelidir ... 150

Nükleik Asitlere Geri Dön ... 153

Proteinler nasıl sentezlenir... 157

Virüsle ilgili bir şey ... 164

Hayat böyle... 168

Bölüm 7 

Organizma ve makine ... 173

Hemoglobin avcıları ... 176

Hemoglobininizi kontrol edin ... 179

Moleküler Darwinizm mi? … 184

Bir sinekten bir file ... 189

Nv Lepore ... 193

Biyoloji öncesi evrim ... 196

Sonuç ... 201

Stanislav Gennadieviç Galaktionov

Grigory Valeryanovich Nikiforovich

Bu kitabın yazarları genellikle biyolog kılığına giriyor. Ancak bazılarının şüpheleri var: Fareler, maya veya ıspanak üzerinde değil de elektronik bilgisayarlar üzerinde çalışan bu biyologlar ne tür biyologlar? Ve bir biyolog neden çalışmalarını fizik ve matematik problemleri üzerine makaleler yayınlayan bilimsel dergilerde yayınlasın ki?

On yıl önce, yazarların aktif katılımıyla, önemli bir moleküler biyolojik problem geliştirmeye başlayan bir grup meraklı yaratıldı: biyolojik moleküllerin uzamsal yapısının hesaplanması. Bu grup halen Letonya SSR Bilimler Akademisi Organik Sentez Enstitüsü duvarları içinde faaliyetlerini sürdürmektedir. Pek çok biyolog için doğası gereği gerçekten alışılmadık olan bu yönü tanımayı amaçlayan uzun yıllar süren çabalar boşuna değildi: yazarlardan biri olan Stanislav Gennadievich Galaktionov biyoloji bilimleri doktoru oldu ve ikincisi Grigory Valeryanovich Nikiforovich oldu fizik ve matematik bilimleri adayı ve "The Young Guard" yayınevi bu kitabı Eureka serisinde yayınladı.

Not: Bazen Büyük Dosyaları tarayıcı açmayabilir...İndirerek okumaya Çalışınız.

Benzer Yazılar